Презентация на тему "Аминокислоты и белки. Строение и свойства"

Презентация: Аминокислоты и белки. Строение и свойства
Включить эффекты
1 из 50
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
3.2
10 оценок

Комментарии

Нет комментариев для данной презентации

Помогите другим пользователям — будьте первым, кто поделится своим мнением об этой презентации.


Добавить свой комментарий

Аннотация к презентации

Данная презентация посвящена обзору аминокислот и белков - основных "строительных материалов" живых организмов. В работе рассматриваются химические свойства, способы получения и структура этих органических веществ.

Краткое содержание

  1. Аминокислоты
  2. Пептиды и белки

Содержание

  • Презентация: Аминокислоты и белки. Строение и свойства
    Слайд 1

    Аминокислоты и белки

    Строениеи свойства.

    Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах

  • Слайд 2

    Аминокислоты

    Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.

  • Слайд 3
  • Слайд 4
  • Слайд 5
  • Слайд 6

    Незаменимые аминокислоты

    Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

  • Слайд 7

    Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

  • Слайд 8

    Кислотно-основные свойства

  • Слайд 9
    • не ионная форма;идеализированная аминокислота
    • цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии
  • Слайд 10

    Изоэлектрическая точка (рI)

    Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

  • Слайд 11

    Способы получения аминокислотАминирование -галогензамещенных кислот

  • Слайд 12

    Способы получения аминокислотБромирование при помощи малоновой кислоты

  • Слайд 13

    Способы получения аминокислотСинтез Штреккера–Зелинского

  • Слайд 14

    Способы получения аминокислот

    • Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
    • Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)
  • Слайд 15

    Биологический способ получения аминокислот

  • Слайд 16

    Химические свойства аминокислотРеакции аминогруппы

    Метод Ван-Слайка

  • Слайд 17
  • Слайд 18

    Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы

  • Слайд 19
  • Слайд 20

    Химические свойства аминокислотКачественные реакции

    Ксантопротеиновая реакция

  • Слайд 21
    • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
    • Нингидринная реакция
  • Слайд 22

    Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 23

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 24

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 25

    Пептиды и белки

    Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

  • Слайд 26
  • Слайд 27

    Последовательное соединение аминокислот

  • Слайд 28
  • Слайд 29

    Первичная структура белка инсулина.

  • Слайд 30

    Пептиды и белки Структура белков

    Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

  • Слайд 31

    Пептиды и белки Вторичная структура белков

  • Слайд 32
  • Слайд 33

    ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

  • Слайд 34

    ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

  • Слайд 35

    a-спираль молекулы белка

  • Слайд 36

    ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

  • Слайд 37

    АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

  • Слайд 38

    ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

  • Слайд 39

    b-структура белка

  • Слайд 40

    А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).

    Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

  • Слайд 41

    Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

  • Слайд 42

    Пептиды и белки Третичная структура белков

    РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.

    А– структурная формула в пространственном изображении.

    Б – структура в виде объемной модели.

    В – третичная структура молекулы.

    Г – сочетание вариантов А и В.

    Д – упрощенное изображение третичной структуры.

    Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

  • Слайд 43

    Пептиды и белки Ионные взаимодействия

  • Слайд 44

    Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия

  • Слайд 45

    Пептиды и белки Глобулярные белки

    ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

  • Слайд 46

    Пептиды и белки Фибриллярные белки

    ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

  • Слайд 47

    Пептиды и белки Четвертичная структура белков

    ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

  • Слайд 48

    НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

  • Слайд 49

    Пептиды и белки Денатурация белков

    Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

  • Слайд 50

    Пептиды и белки

Посмотреть все слайды

Сообщить об ошибке