Презентация на тему "Аминокислоты и белки. Строение и свойства"

Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

Данная презентация посвящена обзору аминокислот и белков - основных "строительных материалов" живых организмов. В работе рассматриваются химические свойства, способы получения и структура этих органических веществ.

Краткое содержание

  1. Аминокислоты
  2. Пептиды и белки

Содержание

  • Слайд 1

    Аминокислоты и белки

    Строениеи свойства.

    Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах

  • Слайд 2

    Аминокислоты

    Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.

  • Слайд 3

     


  • Слайд 4

     


  • Слайд 5

     


  • Слайд 6

    Незаменимые аминокислоты

    Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

  • Слайд 7

     

    Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

  • Слайд 8

    Кислотно-основные свойства


  • Слайд 9

    Кислотно-основные свойства

    • не ионная форма;идеализированная аминокислота
    • цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии

  • Слайд 10

    Изоэлектрическая точка (рI)

    Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

  • Слайд 11

    Способы получения аминокислотАминирование -галогензамещенных кислот


  • Слайд 12

    Способы получения аминокислотБромирование при помощи малоновой кислоты


  • Слайд 13

    Способы получения аминокислотСинтез Штреккера–Зелинского


  • Слайд 14

    Способы получения аминокислот

    • Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
    • Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)

  • Слайд 15

     

    Биологический способ получения аминокислот

  • Слайд 16

    Химические свойства аминокислотРеакции аминогруппы

    Метод Ван-Слайка

  • Слайд 17

     


  • Слайд 18

    Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы


  • Слайд 19

     


  • Слайд 20

    Химические свойства аминокислотКачественные реакции

    Ксантопротеиновая реакция

  • Слайд 21

     

    • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
    • Нингидринная реакция

  • Слайд 22

    Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 23

     

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 24

     

    Реакции а-аминокислот

  • Слайд 25

    Пептиды и белки

    Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

  • Слайд 26

     


  • Слайд 27

     

    Последовательное соединение аминокислот

  • Слайд 28

     


  • Слайд 29

     

    Первичная структура белка инсулина.

  • Слайд 30

    Пептиды и белки Структура белков

    Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

  • Слайд 31

    Пептиды и белки Вторичная структура белков


  • Слайд 32

     


  • Слайд 33

     

    ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

  • Слайд 34

     

    ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

  • Слайд 35

     

    a-спираль молекулы белка

  • Слайд 36

     

    ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

  • Слайд 37

     

    АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

  • Слайд 38

     

    ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

  • Слайд 39

     

    b-структура белка

  • Слайд 40

     

    А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).

    Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

  • Слайд 41

     

    Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

  • Слайд 42

    Пептиды и белки Третичная структура белков

    РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.

    А– структурная формула в пространственном изображении.

    Б – структура в виде объемной модели.

    В – третичная структура молекулы.

    Г – сочетание вариантов А и В.

    Д – упрощенное изображение третичной структуры.

    Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

  • Слайд 43

    Пептиды и белки Ионные взаимодействия


  • Слайд 44

    Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия


  • Слайд 45

    Пептиды и белки Глобулярные белки

    ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

  • Слайд 46

    Пептиды и белки Фибриллярные белки

    ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

  • Слайд 47

    Пептиды и белки Четвертичная структура белков

    ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

  • Слайд 48

     

    НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

  • Слайд 49

    Пептиды и белки Денатурация белков

    Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

  • Слайд 50

    Пептиды и белки


Посмотреть все слайды
Презентация будет доступна через 45 секунд