Презентация на тему "Аминокислоты. История их открытия"

Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

В презентации "Аминокислоты. История их открытия" в доступной форме изложена информация об аминокислотах, рассказана история открытия, а также представлена информация о структуре, свойствах, способах получения и использования аминокислот.

Краткое содержание

  1. История открытия
  2. Структура аминокислот
  3. Классификация
  4. Оптическая изомерия
  5. Свойства аминокислот
  6. Способы получения
  7. Использование аминокислот

Содержание

  • Слайд 1

    Аминокислоты История их открытия

    Выполнила студентка ХБ-4

    Ширяева София

  • Слайд 2

    История открытия

    • К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или гликокол (глицин), при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты

    (табл. 1)

  • Слайд 3

     

  • Слайд 4

     

    • Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию - теорией протеина.
    • Позднее состав протеина был уточнен - C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так:
      • белок сыворотки крови 10Pr S2P
    • Г. Мульдер пользовался структурными формулами и для обозначения ряда физиологических процессов. В своем учебнике физиологической химии (1844) он рассматривал дыхание как окисление протеина, пищеварение - как перестройку белка с изменением содержания S, Р, Са и т. п.
    • Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы.
    • Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих. Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина , но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий.

  • Слайд 5

    Структура и свойства аминокислот

    • Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — α, β, γ и т. д.).
    • По взаимному расположению функциональных групп:
      • α,β , γ…
    • α-аминомасляная β-аминопропионовая γ-аминомасляная

  • Слайд 6

    Классификация

    • По радикалу
      • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин,

    триптофан

      • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
      • Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат
      • Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин
    • По функциональным группам
    • Алифатические
      • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
      • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
      • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
      • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
      • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
      • Серосодержащие: цистеин, метионин
      • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
      • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
      • Иминокислоты: пролин

  • Слайд 7

     

  • Слайд 8

    Оптическая изомерия

    • Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму.

  • Слайд 9

    Свойства аминокислот

    • Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.
      • Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами.
      • Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
    • Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

  • Слайд 10

    Способы получения

    • Лабораторный

    уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота

    СН3-СООН + Сl2→ СН2-СООН

    |

    Cl

    СН2-СООН + NH3→ СН2-СООН

    ||

    СlNH2

    • Промышленный

    гидролиз белков

  • Слайд 11

    Использование аминокислот

    • Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок. Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус.

  • Слайд 12

     

    • В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (γ-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА).
    • Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д.
    • Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использование ферментов.

  • Слайд 13

     

    Спасибо за внимание!

Посмотреть все слайды
Презентация будет доступна через 45 секунд