Презентация на тему "Пептиды и белки"

Содержание

• 
  Слайд 1

  № 16. ПЕПТИДЫ и Белки

  1 Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (LorettoChapel, SantaFe, NM/© Sarbo )

• 
  Слайд 2

  Пептиды

  2 Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью

• 
  Слайд 3
  

  3 (греч. Πεπτος, peptós — сваренный, переваренный, питательный). Термин «пептиды» был предложен известным химиком Эмилем Фишером. Слово образовано из первых четырёх букв названияпептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов полисахариды. ФИШЕР (Fischer), Эмиль 9 октября 1852 г. – 15 июля 1919 г. Нобелевская премия по химии, 1902 г. Пептиды

• 
  Слайд 4
  

  4 Классификация пептидов. В зависимостиотчислааминокислотныхостатковразличаютди-, три-, тетра-, пента- и томуподобныепептиды; пептиды с молекулярноймассойнеболее 10 000 у.е., (т.е. содержащие неболее 50-60 аминокислотныхостатков) называют олигопептидами, а с молекулярной массой, большей 10 000 у.е.полипептидами или белками.

• 
  Слайд 5
  

  5 Пептиды, названия NGF

• 
  Слайд 6
  

  6 Электронное строение амидной(пептидной) связи: р--сопряженнаясистема

• 
  Слайд 7
  

  7 ЭЛЕКТРОННОЕ И ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ. р--сопряженнаясистема барьер вращения Составляет 63-84 кДж/моль (С=О 0,121 нм) α α транс-положение С-О 0,143 нм C=N 0,127нм

• 
  Слайд 8
  

  8 Взаимное положение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи α α α R R* R** 1080

• 
  Слайд 9
  

  9 Основные функции пептидов: регуляторная (рилизинг-факторы или либерины, нейромедиаторы); гормональная (окситоцин, вазопрессин, брадикинин, гастрин и др.); антибиотическая (грамицидин А, В, С, S; актиномицин D и др.); антиоксидантная (глутатион и др.); регуляторы митоза (факторы роста); функция витаминов (фолиевая кислота); пептидные алкалоиды (эрготамин и др.); токсическая (фаллоидин, аманитин и др.).

• 
  Слайд 10
  

  10 ОТДЕЛЬНЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ ПЕПТИДОВ

• 
  Слайд 11
  

  11 Выполняет функцию протектора белков

• 
  Слайд 12
  

  12 Тафтсин Селанк — (Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, лекарственный препарат, обладающий наиболее выра­женной анксиолитической активностью (противотревожным действием).

• 
  Слайд 13
  

  13 Селанк – первый в мире пептидный анксиолитик с уникальным сочетанием психотропной активности: антидепрессивной, антиастенической и ноотропной «Селанкможно применять и здоровым людям. Я, кстати, считаю, что это даже нужно. Ведь нервозность общества из-за урбанизации только возрастает»- Академик РАН Н. Ф. Мясоедов

• 
  Слайд 14
  

  14 Нейропептиды(опиатные пептиды). пептиды, содержащиеся в головном мозге. 1975 г. TyrGlyGlyPheMetметионин-энкефалин TyrGlyGlyPheLeuлейцин-энкефалин Эти пептиды оказывают обезболивающее действие и используются как лекарственные средства. контролируют деятельность эндокринных желез в организме человека - влияют на эмоциональное состояние (Любовь, творчество, слава, власть)

• 
  Слайд 15
  

  15 Вазопрессин(от лат. vas – cocyд и presso – давлю), гормон, выделяемый задней долей гипофиза,вызываетсужение сосудов (действуя на гладкие мышцы их стенок) и повышение кровяного давления (прессорный эффект), а также поддерживает на должном уровне обратное всасывание воды в прямых канальцах почек, то есть уменьшает количество выделяющейся мочи (антидиуретический эффект). 3 8

• 
  Слайд 16
  

  16 Окситоцин (1954) вызывает сокращение гладких мышц матки и в меньшей степени — мышц мочевого пузыря и кишечника, стимулирует отделение молока молочными железами. воздействиена психоэмоциональную сферу мужчин

• 
  Слайд 17
  

  17 Даларгин -синтетический аналог энкефалинов,биологически активных веществ из класса эндогенных опиоидных пептидов, оказывающих влияние практически на все функции органов пищеварительного тракта. Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Leu-Arg

• 
  Слайд 18
  

  18 Применяется Даларгинпри обострении язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, ускоряет заживление язвы; панкреатите, панкреанекрозе. а так же при нарушениях психического состояния при алкоголизме

• 
  Слайд 19
  

  19 Семакс. гептапептидметионил-глутамил-гистидил-фенилаланил-пролил-глицил-пролин, MetGluHisPheProGlyPro , — лекарственноесредство, оказывающееноотропное и нейропротективноедействие

• 
  Слайд 20
  

  20 Пептид АКТГ4-10 («Семакс»)обладаетнейроспецифическимэффектом в отношении ЦНС, влияетнапроцессы, связанные с формированиемпамяти и обучением, обладающийноотропным, нейрометаболическим, нейропротективным,противоишемическим, антигипоксическим, антиоксидантным действием. Препаратусиливаетвниманиеприобучении и анализеинформации, улучшаетконсолидациюпамятногоследа, улучшаетадаптациюорганизма к гипоксии, церебральнойишемии, наркозу и другимповреждающимвоздействиям. Препаратпрактическинетоксиченприоднократном и длительномвведении.

• 
  Слайд 21
  

  21 Инсулин (от лат. insula — остров) — гормон, ответственный за контроль метаболизма углеводов, жиров и белков, вырабатывается -клетками поджелудочной железы. С недостатком инсулина в организме связаны серьезные нарушения углеводного обмена (сахарный диабет).

• 
  Слайд 22
  

  22 Цепь А содержит 21, а цепь Б — 30 аминокислотных остатков. Инсулин применяется для лечения сахарного диабета. Инсулин

• 
  Слайд 23
  

  23 шесть молекул инсулина ассоциированы в гексамер(видны три симметричные оси). Молекулы удерживают вместе остатки гистидина, связанные ионами цинка. Введенный инсулин находится под кожей в виде гексамера, постепенно распадаясь на биологически активные мономеры, поступающие в кровоток. NPH-инсулины Длительного действия 16-18 час. «Изофан»

• 
  Слайд 24
  

  24 Биолан комплекс веществ пептидной группы, природных нейропротекторных аминокислот и пептидов, оптимально сбалансированных и необходимых для нормального и стабильного функционирования нервной системы и организма человека. - TrpAlaGlyGlyAspAlaSerGlyGlu - Delta sleep inducng peptide, DSIP -βAlaHis - карнозин - Gly -глицин

• 
  Слайд 25
  

  25 при стрессе и заболеваниях нервной системы; при хронической усталости, депрессии, раздражительности, бессоннице; в экстремальных ситуациях; для повышения физической и умственной работоспособности; для улучшения памяти, концентрации внимания, способности к обучению; для укрепления иммунной системы, повышения сопротивляемости организма; для ускорения выздоровления после заболеваний; для повышения адаптационных возможностей организма; для защиты от стрессов сердечно-сосудистой, дыхательной и эндокринной систем; для уменьшения побочных явлений химио- и радиотерапии при лечении онкологических заболеваний; при лечении алкоголизма и наркомании, при отвыкании от курения; для защиты организма от воздействия экологических загрязнений.

• 
  Слайд 26

  Принципиальная схема синтеза пептида

  26

• 
  Слайд 27
  

  27 ИСКУССТВЕННЫЙ СИНТЕЗ ПЕПТИДОВ Схема синтеза дипептида аланил-валина: Первый компонент – N-концевая аминокислота аланин I. Защита группы –NH2 Z Ala OH ZCl Ala 2 экв. 1N NaoH

• 
  Слайд 28

  II. Активация группы –СООН

  28 этилхлорформиат Z Ala OH Z Ala OC(O)OC2H5 1N NaoH смешанный ангидрид

• 
  Слайд 29
  

  29 Второй компонент – С-концевая аминокислота валин III. Защита группы –СООН Val Val OEt 1 экв.1N NaOH

• 
  Слайд 30

  IV. Образование амидной связи

  30 Z AlaOC(O)OC2H5 O Val OEt Z Ala Val OEt

• 
  Слайд 31
  

  31 Z Ala Val OEt ZAla Val OH H Ala Val OH

• 
  Слайд 32
  

  32 Схема твердофазного синтеза полипептидов:

• 
  Слайд 33
  

  33 Схематвёрдофазногосинтезаполипептидов Первыйкомпонент – прикрепление к носителю

• 
  Слайд 34
  

  34 Второй компонент (и дальнейшее наращивание цепи) Снятие с носителя

• 
  Слайд 35

  Функции белков

  35

• 
  Слайд 36
  

  36 Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель Функции белков

• 
  Слайд 37
  

  37 Степень организации белковых молекул

• 
  Слайд 38

  Первичная структура пептидов и белков.

  38 Аминокислотный состав пептидов и белков - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот. Первичная структура пептидов и белков – это аминокислотная последовательность, т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков.

• 
  Слайд 39
  

  39 Белки в медицине. Серповидноклеточнаяанемия – наследственнаяболезнь, распространённая в Африке. У людей с этимзаболеваниемэритроцитыимеютформунедвояковогнутойлинзы, а неправильногополумесяца. Ихпрохождениепокапиллярамзатруднено, онихрупкие и плоховыполняютфункциютранспортакислорода. Болезньсвязана с одной-единственной аминокислотной заменой в белке гемоглобине – в шестой с конца позиции остаток отрицательно заряженной глутаминовой кислоты заменён на остаток неполярного валина. В результате молекулы гемоглобина слипаются в цепочки. 6

• 
  Слайд 40

  Вторичная структура белков

  40 Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

• 
  Слайд 41

  Лайнус КарлПолинг

  41 1901—1994 выдающийся американский химик и физик, общественный деятель. Нобелевская премия по химии (1954), Нобелевская премия Мира (1962)

• 
  Слайд 42
  

  42 a-спираль молекулы белка

• 
  Слайд 43
  

  43 Водородные связи остаток АК образует водородную связь с четвёртым по цепи остатком АК; в образующемся цикле 13 атомов a-спираль

• 
  Слайд 44
  

  44 -Структура (анти) параллельный -складчатыйслой (лист) «меха аккордеона» Межцепочечные Н-связи

• 
  Слайд 45
  

  45

• 
  Слайд 46
  

  46 b-структура белка

• 
  Слайд 47

  Вторичная структура белков

  47 А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

• 
  Слайд 48
  

  48 остатки пролина и глицина и стабилизируется межцепочечными водородными связями. -Поворот

• 
  Слайд 49
  

  49 Домены– глобулярные области в пределах одной белковой молекулы Домены соединены шарнирным участком Доменная структура NAD+-зависимой дегидрогеназы Начиная с молекулярной массы примерно 14 — 16 кДа прослеживается тенденция к формированию белковой молекулы из двух ( и более) в той или иной мере независимо образованных глобул, каждая из которых имеет свое гидрофобное ядро. Такие глобулы — домены — формируются различными отрезками одной и той же полипептидной цепи.

• 
  Слайд 50
  

  50 Полипептидная цепь, включающая элементы той или иной вторичной структуры, способна вся целиком укладываться определенным образом в пространстве, т.е. приобретает третичную структуру. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы -аминокислотных остатков, находящиеся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счет изгибов цепи

• 
  Слайд 51
  

  51 молекула приобретает форму компактного клубка – глобулярные белки (globules, лат. шарик, эллипсоид вращения), мало Н-связей, растворимы в воде. Нитевидная форма – фибриллярные белки,(fibra, лат. волоконце), много межцепочечных Н-связей, нерастворимы в воде . Третичная структура Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве

• 
  Слайд 52
  

  52

• 
  Слайд 53

  Глобулярные белки

  53 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют Третичная структура содержит α-спирали, соединенные одиночными цепями

• 
  Слайд 54
  

  54 РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ третичной СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками. Растительный белок Крамбиниз CrambeAbyssinica, имеющий всего 46 аминокислотных остатков

• 
  Слайд 55

  Фибриллярные белки

  55 ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины содержат большое количество остатков глицина, аланина и серина (каждый второй аминокислотный остаток – глицин); остатки цистеина отсутствуют

• 
  Слайд 56
  

  56 НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность.

• 
  Слайд 57
  

  57 Молекула коллагенапредставляет собой правозакрученную спираль из 3 α-цепей (тропоколлаген). Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка -Gly-Pro-HyPro- Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм. Троично-спиральная модель

• 
  Слайд 58
  

  58 от греч. lýsis — растворение, распад и zýme — закваска) мурамидаза, фермент класса гидролаз разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (Лизис). Структура лизоцима(мурамидазы). Трёхмерная структура лизоцима

• 
  Слайд 59
  

  59 Сериновая протеаза -трипсин Родопсин фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот основной зрительный пигмент

• 
  Слайд 60
  

  60 ацилтрансферазапиктатлиаза С Ацилтрансфераза— фермент, тип трансферазы, переносящей ацильную группу на молекулу субстрата.

• 
  Слайд 61
  

  61 У бактерий имеются трансмембранные каналообразующие белки, так называемые порины. Эти белки - тримеры образуют поры, заполненные водой и проницаемые для молекул с молекулярной массой до 600 Да Порины- трансмембранные белки, представляющие собой гидрофильные поры в липофильной мембране

• 
  Слайд 62
  

  62 Этот белок может существовать в двух конформациях – “здоровой” PrPC, которую можно обнаружить в здоровых клетках и “патологической” – PrPSc, которая является прионом. Для PrPC формы характерно преобладание α-спиралей, а для PrPSc– наличие β-складчатых слоёв. Прионы – это инфекционный агент, который представляет собой аномальную модификацию белка мембран нервных клеток под названием PrP (прионный белок), которая катализирует превращение нормальных молекул PrP в себе подобные.

• 
  Слайд 63
  

  63 Губчатые энцефалопатии * Синдром Крейцфельда-Якоба * синдром Герсманна–Штройслера–Шейнкера * хроническая семейная бессонница, * болезнь куру (связана с ритуальным каннибализмом народности Форе в восточной части Новой Гвинеи) * скрепи дегенеративное изменение мозга под воздействием инфекции или аномальных белков - ПРИОНОВ * коровье бешенство Лечения прионных инфекций не существует.

• 
  Слайд 64
  

  64 Проявляется болезнь медленно прогрессирующими нарушениями памяти и мыслительных функций (деменцией), которые в итоге приводят к смерти. Образование прионов может произойти спонтанно, быть результатом наследуемой мутации соответствующего гена или возникнуть при попадании прионов извне – при нейрохирургических манипуляциях, каннибализме и употреблении в пищу мозга больных животных. В результате перерождения ткань мозга повреждается с образованием множества небольших полостей, из-за чего мозговое вещество больных напоминает губку.

• 
  Слайд 65
  

  65 Фолдинг – спонтанное сворачивание белковой цепи с образованием уникальной нативной третичной структуры. белки-шапероны

• 
  Слайд 66
  

  66 Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера). Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером.Протомеры комплементарны и связываются в единую надмолекулярную структуру нековалентными связями. Самостоятельный протомер чаще всего не обладает биологической активностью.

• 
  Слайд 67

  Четвертичная структура белков

  67 ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКАферритина при объединении молекул в единый ансамбль Ферритин — глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 субъединиц и выполняющий роль основного внутриклеточного депо железа.

• 
  Слайд 68
  

  68 Пример четвертичной структуры - вирус табачной мозаики: 2130 одинаковых молекул белка расположены вокруг РНК вируса Капсид вируса представляет собой спираль, состоящую из 130 витков с шагом спирали 23 Å. Спираль сформирована из 2130 идентичных молекул белка (мономеров), содержащих по 158 аминокислотных остатков.

• 
  Слайд 69
  

  69 Гемоглобин выполняет роль переносчика кислорода от лёгких к клеткам Четвертичная структура гемоглобина. Чёрные диски обозначают молекулы гема. тетрамер

• 
  Слайд 70
  

  70 Гемоглобин человека Схема связывания кислорода гемоглобином His93

• 
  Слайд 71
  

  71

• 
  Слайд 72
  

  72 Гемоглобин человека Каждый эритроцит несёт в себе 280 млн. молекул гемоглобина

• 
  Слайд 73
  

  73 Строение белковой молекулы

• 
  Слайд 74

  Денатурация белков

  74 Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

• 
  Слайд 75
  

  75 Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

• 
  Слайд 76
  

  76 По данным Всемирной организации здравоохранения примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. тонн в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 граммов

• 
  Слайд 77
  

  77 Цветные реакции на белки 1. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. 2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.

• 
  Слайд 78
  

  78 Спасибо!!!