Презентация на тему "Біохімія кісткової тканини"

Содержание

• 
  Слайд 1
  

  Початок праці буває тяжким, але старання приносить славу.

• 
  Слайд 2
  

  Тема лекції: “БІОХІМІЯ КІСТКОВОЇ ТКАНИНИ. БІОХІМІЯ М”ЯЗІВ. “ ПЛАН Органічнікомпоненти кісткової тканини, їхбіологічна роль. Неорганічнікомпоненти кісткової тканини, їхбіологічна роль. Метаболічніпроцеси в кістковійтканині. Захворюваннякісток. Хімічний склад м'язів. Молекулярні механізми скорочення м'язів. Регуляція роботи м'язів. Біоенергетика м'язів. Особливості хімічного складу та метаболізму серцевого м'язу. Захворювання м'язів.

• 
  Слайд 3
  

  БІОХІМІЯКІСТКОВОЇТКАНИНИ

• 
  Слайд 4
  

  ОРГАНІЧНИЙ МАТРИКС КІСТКОВОЇ ТКАНИНИ колаген І-го типу (високий рівень оксіпроліну, лізину, оксілізину) Са2+ - зв'язуючий білок (остеокальцин– містить 3 залишки -карбоксиглутамінової кислоти) Остеонектин, остеопонтин– синтезуються остеобластами з початком кальцифікації.

• 
  Слайд 5
  

  ОРГАНІЧНИЙ МАТРИКС КІСТКОВОЇ ТКАНИНИ ГЛІКОЗАМІНОГЛІКАНИ високий вміст: хондроїтин-4-, -6-сульфатів, невисокий вміст: кератансульфатів, гіалуронової кислоти Ліпіди – утворення ядер кристалізації. Цитрат – утворює комплекси з солями кальцію та фосфору, сприяє процесам мінералізації.

• 
  Слайд 6
  

  НЕОРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ КІСТКОВОЇ ТКАНИНИ Гідроксіапатити Ca10 (PO4)6(OH)2 Аморфний фосфат кальцію –Ca3(PO4)2 Катіони–Na+, K+, Mg2+ Аніони –CO32-, F-, Cl-

• 
  Слайд 7
  

  компоненти, які забезпечують процеси мінералізації наявність строго орієнтованих колагенових волокон (молекули тропоколагену розміщені паралельно, зміщені на ¼ довжини молекули), перенасичена рідка мінеральна фаза, наявність протеогліканів (пластифікатори колагенової сітки, підвищують її еластичність), активна лужна фосфатаза (забезпечує постачання PO43-).

• 
  Слайд 8
  

  Глікозування Проколагенова пептидаза Проколагенова пептидаза Формування фібрил Формування альдегідів Утворення поперечних зв’язків Молекула проколагену Модифікований проколаген Тропоколаген Колаген і 3. 4. 5. 6.

• 
  Слайд 9
  

  СТАДІЇМІНЕРАЛІЗАЦІЇ Формування білкової матриці колаген і гетерополісахариди утворюють матрицю, остеокальцин приєднує іони Са2+ з утворенням білкової сітки

• 
  Слайд 10
  

  СТАДІЇМІНЕРАЛІЗАЦІЇ активні групи остеокальцину взаємодіють з фосфатами кальцію з утворенням ядра кристалізації, лізосомальніпротеїнази каталізують реакції деградації протеогліканів у зоні кальцифікації. кальцифікація

• 
  Слайд 11
  

  АКТИВАТОРИ МІНЕРАЛІЗАЦІЇ Іони фтору, кальцію, кремнію; іони міді, цинку і марганцю (активатори лужної фосфатази); ВІТАМІНИ вітамін С – активатор проліл- і лізилгідроксилазу синтезі колагену; вітамін А – активатор полімеризації глікозаміногліканів, зокрема хондроїтинсульфатів; вітамін Д - стимулює біосинтез Са2+ - зв'язуючих білків, реабсорбцію Са2+ у нирках, всмоктування Са2+ у кишечнику;

• 
  Слайд 12
  

  АКТИВАТОРИ МІНЕРАЛІЗАЦІЇ ГОРМОНИ кальцитонін– стимулює реабсорбція Са2+, соматотропін– стимулює транспорт кальцію і фосфатів простагландин Е2, Т3, Т4,, ІЛ-1 –стимулюють діяльність остеобластів естрогени стимулюють діяльність остеобластів

• 
  Слайд 13
  

  ІНГІБІТОРИ МІНЕРАЛІЗАЦІЇ : солі важких металів, паратгормон, неорганічний пірофосфат, кортикостероїди – пригнічують діяльність остеобластів, інгібують синтез протеогліканів.

• 
  Слайд 14
  

  Резорбція кістки –одночасне „розсмоктування” мінеральних і органічних структур кісткової тканини. ПОРУШЕННЯ МЕТАБОЛІЗМУ КІСТКОВОЇ ТКАНИНИ Остеомаляція–стан, за якого кількість відкладення кальцію на одиницю кісткового матриксу недостатня. Остопороз–метаболічне захворювання скелету при якому спостерігається втрата матриксу та мінералів і зменшення маси кістки, її міцність, внаслідок чого збільшується частота переломів.

• 
  Слайд 15
  

    нормальна кістка остеопороз Міцність кісткової тканини визначається рівнем кісткової маси, яка досягається у віці 21- 22 роки

• 
  Слайд 16
  

  БІОХІМІЯМЯЗІВ

• 
  Слайд 17
  

  ХІМІЧНИЙ СКЛАД М’ЯЗІВ Неорганічні компоненти Вода – 72-80% Мінеральні елементиK, Ca, Na, Mg, Fe, Co, Al,Ni, B, Zn БІОХІМІЯ МЯЗІВ

• 
  Слайд 18
  

  Органічні компоненти Білки 16-20% БІОХІМІЯ М”ЯЗІВ Водонерозчинні білки міофібрил: актин, міозин, тропоміозин, тропонін. Водорозчинні білки міофібрил: ферменти ЦТК, гліколізу, глікоген-фосфорилаза, міоглобін

• 
  Слайд 19
  

  Органічні компоненти Небілкові азотисті речовини ( 0,9 -2,2 %) БІОХІМІЯ М”ЯЗІВ Безазотисті речовини Сечова кислота, сечовина, креатин, креатинфосфат, креатинін, АТФ, АДФ, АК, фосфоліпіди Глікоген, глюкоза, піруват, лактат, хопестерол

• 
  Слайд 20
  

  МІОЗИН: фібрилярний білок, входить до товстих ни-токміофіб-рил, S1 голівки містять ка-талітичні центри з АТФ-азноюактив-ністю і центри для зв'язування з актином.

• 
  Слайд 21
  

  АКТИН G –АКТИН: глобулярний білок, нековалентно сполучені між собою молекули утворюють ланцюги фібрилярного актину. F-АКТИН: Фібрилярний білок складається з двох ланцюгів, є основою тонких ниток, сполучений з тропоміозином і тропоніном.

• 
  Слайд 22
  

  ТРОПОМІОЗИН–складається з двох поліпептидних лан-цюгів, розміщуються між двома ланцюгами F-актину, контактує з 7 молекулами G-актину ТРОПОНІН–складається з трьох субодиниць, має глобулярну форму, контактує з тропоміозином

• 
  Слайд 23
  

  МОЛЕКУЛЯРНІ МЕХАНІЗМИ МЯЗОВОГО СКОРОЧЕННЯ: СТАН СПОКОЮ- S1-голівки міозину не сполучені з актином, АДФ, Фн зв'язані з міозином. СТАН ЗБУДЖЕННЯ- S1 – голівки сполучаються з G-актином, вивіль-няєтьсяФн.

• 
  Слайд 24
  

  Вивільнення АДФ супроводжується зміщенням S1-голівки міозину відносно актину. Взаємодія АТФ з актином супроводжується розривом зв'язку між актином та міозином, S1-голівка віддаляється від тонких ниток. АТФ зазнає гідролізу до АДФ і Фн, які знову сполучаються з міозином.

• 
  Слайд 25
  

  РЕГУЛЯЦІЯ СКОРОЧЕННЯСКЕЛЕТНИХ М”ЯЗІВ Са 2+ 10-5 моль/л тропонін тропоміозин актин міозин

• 
  Слайд 26
  

  РЕГУЛЯЦІЯ СКОРОЧЕННЯГЛАДЕНЬКИХ М”ЯЗІВ Са 2+ 10-5 моль/л кальмодулін-Са2+ активація кінази легких ланцюгів міозину Фосфорилювання міозину

• 
  Слайд 27
  

  ДЖЕРЕЛАЕНЕРГІЇ ГЛІКОГЕН ГЛЮКОЗА КЕТОНОВІ ТІЛА ЖИРНІ КИСЛОТИ АДЕНІЛАТКІНАЗНА РЕАКЦІЯ: 2 АДФАТФ + АМФ ФОСФОФРУК-ТОКІНАЗА

• 
  Слайд 28
  

  МЕТАБОЛІЗМ КРЕАТИНУ НИРКИ ПЕЧІНКА АРГІНІН + ГЛІЦИН ГЛІКОЦІАМІН + ОРНІТИН ГЛІЦИНАМІДИНОТРАНСФЕРАЗА ГЛІКОЦІАМІН + S-АДЕНОЗИЛМЕТІОНІНКРЕАТИН

• 
  Слайд 29
  

  МЯЗИ ФН КРЕАТИН + АТФКРЕАТИНФОСФАТ+ АДФ КРЕАТИНФОСФОКІНАЗА КРЕАТИНФОСФАТ + АДФ КРЕАТИН + АТФ креатинін нирки сеча

• 
  Слайд 30
  

  У нормі доросла людина виділяє 12 гкреатинінуза добу, у чоловіків на кожний 1 кг маси тіла за добу виділяється 18-32 мг креатиніну), а в жінок - 10-25 мг. Кількість виділеного креатиніну людини віддзеркалює її м'язову масу. При ураженнях печінки і нирок, при атрофії м'язів кількість креатиніну в сечі ЗНИЖУЄТЬСЯ. Виділення креатину в дітей більше, ніж у дорослих, в жінок більше, ніж у чоловіків. Посилене виділення креатину буває у вагітних жінок і в ранньому післяпологовому періоді. Креатинурія - наслідок атрофії м'язів.

• 
  Слайд 31
  

  Атрофія м'язів - послаблення або зменшення розмірів м'язів внаслідок їх тривалої нерухомості, нервово-м'язового захворювання або травми, при деяких обмінних, ендокринних захворюваннях. Навіть невелика атрофія викликає зменшення сили і рухливості м'язів.

• 
  Слайд 32
  

  ОСОБЛИВОСТІСЕРЦЕВОГО М’ЯЗУ Вміст АТФ нижчий, ніж у скелетних м’язах. Багатий фосфоліпідами, при окисненні яких утворюється значна частина енергії. Регуляція серцевого скорочення відбувається як у скелетних м’язів, головним джерелом Са2+ є екстрацелюлярний кальцій. Вміст АТФ і креатинфосфату забезпечується за рахунок окисного фосфорилювання. Основне джерело енергії – жирні кислоти.

• 
  Слайд 33
  

  Метаболічнізміни при ішемії На ранній стадії: підвищення внутріклітинної концентрації катехоламінів і цАМФ, посилення глікогенолізу, посилення гліколізу. На пізній стадії: сповільнення гліколізу, вичерпування запасів глікогену, порушення окисного фосфорилювання, зниження міофібрилярних білків, жирова інфільтрація міокарду, порушення мембранної проникності ( вихід К+, креатинфосфокінази, АсАТ, ЛДГ1, ЛДГ2 ,

• 
  Слайд 34
  

  Івано-Франківський національний медичний університет кафедра біологічної та медичної хімії ім. Г.О.Бабенка Завдання №1 Медичний факультет 1.Дайте клініко-діагностичну оцінку результатам біохімічного дослідження крові: Концентрація загального білка – 48 г/л Концентрація сечовини – 3,40 ммоль/л Альбуміно-глобуліновий індекс – 1,1 Активність АлАТ – 0,09 мкмоль/год.мл 2. Охарактеризуйте диспротеїнемії.

• 
  Слайд 35
  

  Івано-Франківський національний медичний університет кафедра біологічної та медичної хімії ім. Г.О.Бабенка Завдання №2 Фармацевтичний факультет   1.Дайте клініко-діагностичну оцінку результатам біохімічного дослідження сечі: - Порфіри ни-       2. Охарактеризуйте олігоурії.     Завдання №2 Медичний факультет 1.Дайте клініко-діагностичну оцінку результатам біохімічного дослідження сечі: рН – 8,0 вміст компонентів у добовій сечі: сечовини – 570 ммоль білка – 70 мг наявність наступних компонентів зазначено «+» жовчні пігменти – кров´яні пігменти – + кетонові тіла - фенілпіровиноградна кислота - порфірини - 2. Охарактеризуйте олігоурії.

• 
  Слайд 36
  

  “НЕМАЄ МИСТЕЦТВА КОРИСНІШОГО ЗА МЕДИЦИНУ “ ПЛІНІЙ