Презентация на тему "Физиология обмена веществ у растений"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Физиология обмена веществ у растений

  1 Живые организмы обладают необычными свойствами, отсутствующими в скоплении неживых молекул: 1. Сложность и высокая степень организованности. Живые организмы представлены миллионами разных видов. 2. Любая составная часть организма, в том числе индивидуальные химические соединения, имеет специальное назначение и выполняется строго определенную функцию. 3. Способность извлекать, преобразовывать и использовать энергию окружающей их среды – либо в форме органических питательных веществ, либо в виде энергии солнечного излучения 4. Способность к точному самовоспроизведению.

• 
  Слайд 2

  Задачи биохимии растений

  2 Биохимияизучает отдельные этапы обмена веществ, их взаимосвязь и взаимообусловленность, физиологическую роль веществ, процесс биосинтеза органического вещества из простейших веществ. Биохимия растений изучает состав и превращение веществ в растениях и растительном сырье. Существуют также отраслевые биохимии: биохимия масличных растений и масличного сырья, биохимия молока, зерна, мяса, хлебных продуктов и т.д. ООН предложила программу снабжения человечества пищей. Это может быть достигнуто прежде всего интенсивным путем. Поэтому основными задачами биохимии растений являются: Повышение качества исходного сырья, изучение его химического состава и влияние его на технологию хранения и переработки. Снижение потерь сырья в процессе хранения и технологической переработки. Создание новых высокоэффективных технологий с целью повышения качества готовой продукции. Комплексная безотходная технология переработки сырья и утилизация отходов.

• 
  Слайд 3

  Биохимические особенности растений

  3 1. Способность растений синтезировать органические соединения из СО2 и Н2О и поступающих из почвы неорганических веществ (NO3−, SO42−, PO43−). Эти неорганические соединения поставляют растению шесть элементов: углерод, водород, кислород, азот, серу и фосфор, из которых построено подавляющее большинство компонентов тканей: белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и т.д. 2. Колоссальное разнообразие синтезируемых в растениях органических соединений. Растения могут образовывать соединения, присущие только им: терпеноиды, алкалоиды, фенольные соединения и другие. 3. Зеленое растение способно улавливать энергию солнечного света и использовать ее для образования сложных органических соединений.

• 
  Слайд 4

  История развития биохимиирастений

  4 Константин СигизмундовичКирхгоф (1764-1833)Юстус фон Либих (1803-1873) Андрей Сергеевич Фаминцын (1838-1918) Луи Пастер (1822-1895) Дмитрий Иосифович Ивановский (1864-1920) Эдуард Бухнер (1860-1917) Иван Парфеньевич Бородин (1847-1930)Отто Варбург (1883-1970) Алексей Николаевич Бах (1857-1946)Ханс Кребс (1900-1981) Владимир Иванович Палладин (1859-1922)МелвинЭллис Кальвин (1911-1997) Сергей Павлович Костычев (1877-1931) Климент Аркадьевич Тимирязев (1843-1920) Дмитрий Николаевич Прянишников (1865-1948) Андрей Львович Курсанов (1902-1999) Александр Иванович Опарин (1894-1980) Вацлав ЛеоновичКретович (1907-1993) Николай Иванович Лунин (1854-1937) Михаил Семенович Цвет (1872—1919)

• 
  Слайд 5

  Метаболизм

  5

• 
  Слайд 6
  

  6 Катаболические пути – это процессы деградации, в ходе которых крупные молекулы разрушаются (обычно в окислительных реакциях) с выделением свободной химической энергии. Эта энергия используется организмом для поддержания жизнедеятельности, для роста и развития, а также преобразуется в другие формы энергии – механическую, химическую, тепловую Анаболические пути – это процессы синтеза. В ходе этих процессов из относительно простых предшественников строятся сложные органические компоненты клетки. Синтез часто включает восстановительные этапы и сопровождается затратой свободной химической энергией

• 
  Слайд 7

  Ферменты

  7

• 
  Слайд 8
  

  8

• 
  Слайд 9

  Оксидоредуктазы

  9 Катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Подклассы делят на подподклассы. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоеваякислота. подклассы - группы ферментов, действующие на: 1.1. CH-OH группу доноров;1.2. альдегидную или кетоновую группу доноров;1.3. CH-СH группу доноров;1.4. CH-NH2 группу доноров;1.5. CH-NН группу доноров;1.6. НАДH или НАДФН в качестве доноров;1.8. содержащие серу группы доноров;1.9. гем-содержащие доноры;1.10. дифенолы в качестве доноров;1.11. пероксид водорода в качестве акцептора;1.11. водород в качестве донора;1.13. один донор с включением молекулярного кислорода;1.14. два донора с включением молекулярного кислорода;1.15. супероксидные радикалы в качестве акцептора;1.17. СН2 группу доноров;1.18. ферредоксин в качестве донора;1.19. флаводоксин в качестве донора;1.20. фосфор или мышьяк в качестве донора;1.21. на вещества Х-Н и Y-Н с образованием X-Y-связи;1.22. галоген в качестве донора;1.97. другие оксидоредуктазы.

• 
  Слайд 10
  

  10 Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз: 1. Дегидрогеназы– оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода. 2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами. 3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата. 4. Монооксигеназы– оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода. 5. Диоксигеназы– оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода. 6. Пероксидазы– оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

• 
  Слайд 11
  

  11 Систематическое название образуется: Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза. Сукцинатдегидрогеназа Систематическое название – Сукцинат : ФАД-оксидоредуктаза Рабочее название – Сукцинатдегидрогеназа Класс 1. Оксидоредуктазы Подкласс 1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров Подподкласс 1.3.99. с ФАД+ в качестве акцептора Классификационный номер КФ 1.3.99.1. Кофакторы – Флавинадениндинуклеотид

• 
  Слайд 12

  Трансферазы

  12 Катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментамиявляются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп. Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы. Подклассы - группы ферментов, 2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты; 2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы; 2.3. переносящие ацильные группы; 2.4. переносящие гликозильные группы; 2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы; 2.6. переносящие азотсодержащие группы; 2.7. переносящие фосфорсодержащие группы. 2.8. переносящие сульфосодержащие группы; 2.9. переносящие селенсодержащие группы. На подподклассыделение производится также в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).

• 
  Слайд 13
  

  13 Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы. Систематическое название образуется: Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза. Гексокиназа Систематическое название – АТФ:D-гексоза-6-фосфотрансфераза Рабочее название – Гексокиназа Класс 2. Трансферазы Подкласс 2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы Подподкласс 2.7.1. Со спиртовой группой в качестве акцептора Классификационный номер КФ 2.7.1.1. Кофакторы Магний.

• 
  Слайд 14

  Гидролазы

  14 Ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н2О. Подразделяются на 13 подклассов. Коферментыотсутствуют. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи. Подклассы - группы ферментов, катализирующие гидролиз: 3.1. сложных эфиров; 3.2. О-гликозидов; 3.3. простых эфиров; 3.4. пептидов; 3.5. не пептидных азот-углеродных связей; 3.6. ангидридов кислот; 3.7. углерод-углеродных связей; 3.8. связей с участием галогена; 3.9. связей фосфор-азот; 3.10. связей сера-азот; 3.11. связей углерод-фосфор; 3.12. связей сера-сера; 3.13. связей углерод-сера. Среди подподклассоввыделяют гидролазы карбоновых кислот (3.1.1.), гидролазы фосфомоноэфиров (3.1.3.).

• 
  Слайд 15
  

  15 Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин. Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием «-аза» – коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза. Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз: 1. Эстеразы– гидролиз сложноэфирных связей. 2. Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов). 3. Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты. 4. Гликозидазы– гидролизуют О- и S-гликозидные связи. 5. Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов. 6. Нуклеазы – гидролиз нуклеиновых кислот.

• 
  Слайд 16
  

  16 Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы. Систематическое название образуется: Гидролизуемый субстрат : отделяемая группа гидролаза. Глутаминаза Систематическое название – L-глутамин:амидгидролаза Рабочее название – Глутаминаза Класс 3. Гидролазы Подкласс 3.5. Действующие на связи углерод-азот (не пептидные) Подподкласс 3.5.1. Действующие в линейных амидах Классификационный номер КФ 3.5.1.2

• 
  Слайд 17

  Лиазы

  17 Ферменты, катализирующие разрыв С-О, С-С, C-N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп негидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Коферментамислужат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, кобальт. Ферменты делятся на подклассы в зависимости от природы атакуемой связи. Подклассы - группы ферментов, действующие на углерод-углеродные связи, углерод-кислородные связи, углерод-азотные связи: 4.1. углерод-углерод лиазы; 4.2. углерод-кислород лиазы; 4.3. углерод-азот лиазы; 4.4. углерод-сера лиазы; 4.5. фосфор-кислород лиазы. Среди подподклассоввыделяют, например, карбокси-лиазы (4.1.1.), гидро-лиазы 4.2.1.).

• 
  Слайд 18
  

  18 Систематическое название образуется: Расщепляемый субстрат : отделяемая группа – лиаза. Аденилатциклаза Систематическое название – АТФ:дифосфат-лиаза(циклизующая) Рабочее название – Аденилатциклаза Класс 4. Лиазы Подкласс 4.6. Фосфор-кислород-лиазы Подподкласс 4.6.1. Фосфор-кислород-лиазы Классификационный номер КФ 4.6.1.1.

• 
  Слайд 19

  Изомеразы

  19 Ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Коферменты: пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6-дифосфат) и др. Подклассы- группы ферментовпотипу изомеризации: 5.1. рацемазы и эпимеразы. Рацемазы отвечают за взаимопревращения L- и D-изомеров, S- и R-изомеров. Эпимеразы изменяют конфигурацию при одном из хиральных атомов углерода, например: взаимопревращение α- и β-изомеров, превращения рибулоза↔ксилулоза, галактоза↔глюкоза, манноза↔галактоза; 5.2. цис-транс изомеразы; 5.3. внутримолекулярные оксидоредуктазы; 5.4. внутримолекулярные трансферазы – мутазы; 5.5. внутримолекулярные лиазы. Среди подподклассоввыделяют, например: действующие на аминокислоты и их производные (5.1.1.), на углеводы и их производные (5.1.3.), перемещающие двойные (С=С) связи (5.3.3.).

• 
  Слайд 20
  

  20 Систематическое название образуется: Субстрат – [ ] – реакция, где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, "номер изменяемого атома углерода", изменение "цис-транс", изменение "кето-енол", изменение "альдозо-кетозо". Триозофосфат-изомераза Систематическое название – D глицеральдегид-3-фосфат-альдозо-кетозо-изомераза Рабочее название – Триозофосфат-изомераза Класс 5. Изомеразы Подкласс 5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы Подподкласс 5.3.1. Катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз Классификационный номер КФ 5.3.1.1.

• 
  Слайд 21

  Лигазы (синтетазы)

  21 Ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Коферменты: нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н), фолиевые. Выделяют 6 подклассов. Подклассы- группы ферментов, формирующих связи: 6.1. углерод-кислород; 6.2. углерод-сера; 6.3. углерод-азот; 6.4. углерод-углерод; 6.5. фосфор-кислород; 6.6. азот-металл. Среди подподклассоввыделяют ферменты, синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).

• 
  Слайд 22
  

  22 Систематическое название образуется: Субстрат 1 : субстрат 2 – лигаза. Глутаминсинтетаза Систематическое название – L-глутамат:аммиак-лигаза Рабочее название – Глутаминсинтетаза Класс 6. Лигазы Подкласс 6.3. Образующие связи углерод-азот Подподкласс 6.3.1. Амид-синтетазы Классификационный номер КФ 6.3.1.2.

• 
  Слайд 23

  Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций

  23

• 
  Слайд 24
  

  24 Уравнение Михаэлиса-Ментен, основное уравнение ферментативной кинетики, выражает количественное соотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение М.-М.: E + S  ES  E + P v = , гдеV max– максимальная скорость реакции, [S] – концентрация субстрата, Ks – константа Михаэлиса-Ментен. Ks = , где –константа скорости реакции распада фермент-субстратного комплекса на фермент и исходный субстрат, –константа скорости реакции образования фермент-субстратного комплекса, –константа скорости реакции распада фермент-субстратного комплекса на фермент и продукт. Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной  

• 
  Слайд 25
  

  25

• 
  Слайд 26
  

  26

• 
  Слайд 27
  

  27

• 
  Слайд 28
  

  28

• 
  Слайд 29
  

  29

• 
  Слайд 30
  

  30 Конкурентное ингибирование: 1 - без ингибитора;  2 - с конкурентным ингибитором Неконкурентное ингибирование: 1- без ингибитора; 2 - с неконкурентным ингибитором

• 
  Слайд 31

  Регуляция ферментов

  31 Аллостерическая регуляция Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте Обратимая ковалентная модификация Изоферменты Протеолитическая активация

• 
  Слайд 32
  

  32

• 
  Слайд 33
  

  33

• 
  Слайд 34
  

  34

• 
  Слайд 35
  

  35

• 
  Слайд 36
  

  36

• 
  Слайд 37

  Регуляция экспрессии генов прокариот

  37

• 
  Слайд 38
  

  38 Схема негативной индукции Жакоба и Моно Схема негативной репрессии

• 
  Слайд 39
  

  39 Схема позитивной индукции Схема позитивной репрессии

• 
  Слайд 40

  Регуляция экспрессии генов эукариот

  40 Особенности: большое количество специфических и неспецифических регуляторных белков; Цис-факторы Проксимальные регуляторные последовательности (100 пн): репрессоры и индукторы Транс-факторы регулируют цис-факторы: активаторы и репрессоры сложный промотор (минимальный + дополнительные регуляторные последовательности) Дистальные регуляторные последовательности (1…10 тпн): энхансеры и сайленсоры