Презентация на тему "Ферменты"

Включить эффекты
1 из 39
Смотреть похожие
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
3.0
1 оценка

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

Презентация для школьников на тему "Ферменты" по химии. pptCloud.ru — удобный каталог с возможностью скачать powerpoint презентацию бесплатно.

Содержание

  • Ферменты
    Слайд 1

    Ферменты

    Часть 3

  • Слайд 2

    ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ

    В медицине активно разрабатываются и используются соединения, изменяющие активность ферментов с целью регуляции скорости метаболических реакций и уменьшения синтеза определенных веществ в организме. Подавление активности ферментов обычно называют ингибированием, однако это не всегда корректно. Ингибитор – это вещество, вызывающее специфичное снижение активности фермента. Таким образом, неорганические кислоты и тяжелые металлы ингибиторами не являются, а являются инактиваторами, т.к. снижают активность любых ферментов, т.е. неспецифично. 1. По прочности связывания фермента с ингибитором ингибирование бывает обратимым и необратимым. 2. По отношению ингибитора к активному центру фермента ингибирование делят на конкурентное и неконкурентное.

  • Слайд 3

    НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ

    При необратимом ингибировании происходит связывание или разрушение функциональных групп фермента, необходимых для проявления его активности. Например, вещество диизопропилфторфосфат прочно и необратимо связывается с гидроксигруппойсерина в активном центре ацетилхолинэстеразы, гидролизующей ацетилхолин в нервных синапсах. Ингибирование этого фермента предотвращает распад ацетилхолина в синаптической щели, в результате чего отсутствует дальнейшая передача сигнала по нерву.

  • Слайд 4

    Еще один пример связан с ингибированием ацетилсалициловой кислотой (аспирином) ключевого фермента синтеза простагландинов – циклооксигеназы. Эта кислота входит в состав противовоспалительных средств и используется при воспалительных заболеваниях и лихорадочных состояниях. Присоединение ацетильной группы к аминогруппе в активном центре фермента вызывает инактивацию последнего и прекращение синтеза простагландинов.

  • Слайд 5

    КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ

    При таком виде ингибирования ингибитор по своей структуре похож на субстрат фермента. Поэтому он соперничает с субстратом за активный центр, что приводит к уменьшению связывания субстрата с ферментом и нарушению катализа. В этом состоит особенность конкурентного ингибирования – возможность усилить или ослабить ингибирование через изменение концентрации субстрата.

  • Слайд 6

    Например:

    1. Конкурентное взаимодействие этанола и метанола за активный центр алкогольдегидрогеназы. 2. Ингибирование сукцинатдегидрогеназымалоновой кислотой, структура которой схожа со структурой субстрата этого фермента – янтарной кислоты (сукцината).

  • Слайд 7

    3. Также к конкурентным ингибиторам относят антиметаболиты или псевдосубстраты, например, антибактериальные средства сульфаниламиды, схожие по структуре с п-аминобензойной кислотой, компонентом фолиевой кислоты. При лечении сульфаниламидами в бактериальной клетке конкурентно нарушается использование п-аминобензойнойкислоты для синтеза дигидрофолиевой кислоты, что и вызывает лечебный эффект.

  • Слайд 8

    НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ

    Данный вид ингибирования связан с присоединением ингибитора не в активном центре, а в другом месте молекулы. Это может быть аллостерическое ингибирование, когда активность фермента снижается естественными модуляторами, или связывание с ферментом каких-либо токсинов. Например, синильная кислота (цианиды) связывается с гемовым железом ферментов дыхательной цепи и блокирует клеточное дыхание.

  • Слайд 9

    ЭНЗИМОПАТОЛОГИИ

    Энзимопатологии (энзимопатии) – состояния, связанные с патологическим изменением активности ферментов. Наиболее часто встречается снижение активности и нарушение каких-либо метаболических процессов. В результате энзимопатклиническое значение может иметь накопление субстрата реакции (как при фенилкетонурии) или недостаток продукта (при альбинизме) или обе особенности одновременно (гликогенозы). По характеру нарушения выделяют первичные и вторичные энзимопатии.

  • Слайд 10

    Первичные (наследственные) энзимопатии связаны с генетическим дефектом и наследственным снижением активности. Например, фенилкетонурия связана с дефектом фенилаланин-4-монооксигеназы, которая превращает фенилаланин в тирозин. В результате накапливаются аномальные метаболиты фенилаланина, оказывающие сильный токсический эффект. Заболевание подагра связано с дефектом ферментов метаболизма пуриновых оснований и накоплением мочевой кислоты. Кроме указанных, распространенными первичными энзимопатиями являются галактоземия, недостаточность лактазы и сахаразы, гликогенозы, наследственные гипераммониемии, различные липидозы.

  • Слайд 11

    Вторичные (приобретенные) энзимопатии возникают как следствие заболеваний органов, вирусных инфекций и т.п., что приводит к нарушению синтеза фермента или условий его работы. Например, гипераммониемия при заболеваниях печени, при которых ухудшается синтез мочевины и в крови накапливается аммиак. Другим примером может служить недостаточность ферментов желудочно-кишечного тракта при заболеваниях желудка, поджелудочной железы или желчного пузыря. Недостаток витаминов и их коферментных форм также является причиной приобретенных ферментопатий.

  • Слайд 12

    ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВИ ИХ ИНГИБИТОРОВ В МЕДИЦИНЕ

    Использование ферментов в медицине происходит по трем направлениям: энзимодиагностика, энзимотерапия, использование ферментов в медицинских технологиях и промышленности. Также активно нашло применение использование ингибиторов ферментов.

  • Слайд 13

    ЭНЗИМОДИАГНОСТИКА

    Энзимодиагностика – это исследование активности ферментов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний. Примером может служить фермент лактатдегидрогеназа, определение его активности в плазме крови необходимо при заболеваниях сердца, печени, скелетной мускулатуры. Увеличение активности α-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалительных процессах в поджелудочной и слюнных железах. Инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы.

  • Слайд 14

    ЭНЗИМОТЕРАПИЯ

    Энзимотерапия – это использование ферментов в качестве лекарственных средств. Самыми распространенными ферментативными препаратами являются комплексы ферментов желудочно-кишечного тракта (Фестал, Панзинорм форте, Мезим форте, Энзистал и т.п.), используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания веществ в желудочно-кишечном тракте. Тканевой фермент гиалуронидаза используется организмом для обратимого изменения проницаемости межклеточного вещества. Лекарственную форму гиалуронидазы – лидазу – вводят для размягчения рубцов, появления подвижности в суставах, рассасывания гематом. Цитохром С – фермент, участвующий в процессах тканевого дыхания. Его используют при асфиксии новорожденных, астматических состояниях, сердечной недостаточности, различных видах гепатита и т.п. Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза входят в состав глазных капель и используются при вирусных конъюнктивитах. При нанесении на рану они разжижают гной, при ингаляциях уменьшают вязкость слизи, деполимеризуя нуклеиновые кислоты в мокроте. Трипсин используют при бронхолегочных заболеваниях для разжижения густой и вязкой мокроты. Фицин используется в фармацевтической промышленности в качестве добавки к зубным пастам для удаления зубного налета. Коллагеназу применяют для ускорения отторжения некротизированных тканей, для очистки трофических язв.

  • Слайд 15

    ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВВ МЕДИЦИНСКИХ ТЕХНОЛОГИЯХ

    А. Специфичность ферментов к определенным субстратам широко используется в настоящее время в лабораторной диагностике. многие лабораторные методы основаны на взаимодействии добавляемого извне фермента с определяемым соединением. В результате возникает специфичный продукт реакции, после определения содержания последнего судят о концентрации искомого вещества (глюкозооксидазный, холестеролоксидазный методы) иммуноферментные методы, основанные на образовании тройного комплекса фермент-антиген-антитело. Определяемое вещество не является субстратом фермента, но является антигеном. Фермент может присоединять этот антиген вблизи от активного центра. Если в среде есть антиген, то при добавлении антител и формировании тройного комплекса активность фермента изменяется. Активность фермента измеряют любым способом. Б. В промышленности ферменты используются в различных отраслях: глюкозооксидаза в сочетании с каталазой применяется для удаления кислорода из сухого молока, кофе, пива, майонезов, лимонных, апельсиновых и виноградных соков, лекарственных препаратов.

  • Слайд 16

    ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ИНГИБИТОРОВ ФЕРМЕНТОВ

    Весьма широко используются в настоящее время ингибиторы протеаз (контрикал, гордокс) при панкреатитах – состояниях, когда происходит активирование пищеварительных ферментов в протоках и клетках поджелудочной железы. Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейромедиатора ацетилхолина в синапсах и используются при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции. Препараты, содержащие ингибиторы моноаминоксидазы (наком, мадопар), используются при снижении выработки нейромедиаторов катехоламинов в ЦНС и для лечения паркинсонизма. Подавление активности моноаминооксидазы (разрушающей катехоламины) сохраняет нормальную передачу сигналов в нервной системе. Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента (каптоприл, эналаприл и т.п.) используются как антигипертензивное средство и вызывают расширение периферических сосудов, уменьшение нагрузки на миокард, снижение артериального давления. Аллопуринол – ингибитор ксантиноксидазы, фермента катаболизма пуринов. Используется для снижения образования мочевой кислоты и подавления развития гиперурикемии и подагры. Ингибиторы гидроксиметилглутарил-S-КоА-редуктазы (ловастатин, флувастатин, аторвастатин) применяются для снижения синтеза холестерола при атеросклерозе, заболеваниях сердечно-сосудистой системы, дислипопротеинемиях. Ингибитор карбоангидразы (ацетазоламид) используется как мочегонное средство при лечении глаукомы, отеков, эпилепсии, алкалозах и горной болезни.

  • Слайд 17

    КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

    В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся: на классы – по типу катализируемой реакции, каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

  • Слайд 18

    Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе. Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредуктаза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе

  • Слайд 19

    НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

    Тривиальное название – название, сложившееся исторически. Например, пепсин, трипсин. Для некоторых ферментов к названию субстрата добавляется окончание "-аза" – уреаза, амилаза, липаза. 2. Систематическое название – согласно современной классификации. Как производное систематического названия у многих ферментов имеется одно или несколько рабочих названий.

  • Слайд 20

    I КЛАСС. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ

    Ферменты катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота. Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СН-СН-группу доноров, на СН-NН2-группу доноров, на гемсодержащие доноры

  • Слайд 21

    Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз:

    1. Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода. 2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами. 3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата. 4. Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода. 5. Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода. 6. Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

  • Слайд 22

    Систематическое название образуется:Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза.

  • Слайд 23

  • Слайд 24

    II КЛАСС. ТРАНСФЕРАЗЫ

    Катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых ими групп. Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы. Систематическое название образуется: Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза.

  • Слайд 25

  • Слайд 26

  • Слайд 27

    III КЛАСС. ГИДРОЛАЗЫ

    Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н2О, подразделяются на 13 подклассов. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Коферменты отсутствуют. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи. Гидролазы представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием "-аза" – коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза. Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:

  • Слайд 28

    1. Эстеразы – гидролиз сложноэфирных связей. 2. Липазы – гидролиз нейтральных жиров. 3. Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты. 4. Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи. 5. Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов. 6. Нуклеазы – гидролиз нуклеиновых кислот.

  • Слайд 29

    Систематическое название образуется:Гидролизуемый субстрат : отделяемая группа гидролаза.

  • Слайд 30

  • Слайд 31

    IV КЛАСС. ЛИАЗЫ

    Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв С-О, С-С, C-N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп негидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Лиазы являются сложными ферментами. Коферментами служат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, кобальт. Примером подклассов являются ферменты, действующие на углерод-углеродные связи, углерод-кислородные связи, углерод-азотные связи. Систематическое название образуется: Расщепляемый субстрат : отделяемая группа – лиаза

  • Слайд 32

  • Слайд 33

  • Слайд 34

    V КЛАСС. ИЗОМЕРАЗЫ

    Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6-дифосфат) и др. Выделяют 6 подклассов изомераз в зависимости от типа реакции. Например, в первый подкласс выделяют рацемазы (обратимое превращение L- и D-стереоизомеров) и эпимеразы (превращения D,L-изомеров, имеющих более одного центра асимметрии, например, α-D-глюкозу в β-D-глюкозу), в другие подклассы – цис-транс-изомеразы, внутримолекулярные трансферазы (мутазы), далее внутримолекулярные оксидоредуктазы. Систематическое название образуется: Субстрат – [ ] – реакция, где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, "номер изменяемого атома углерода", изменение "цис-транс", изменение "кето-енол", изменение "альдозо-кетозо".

  • Слайд 35

  • Слайд 36

  • Слайд 37

    VI КЛАСС. ЛИГАЗЫ

    Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов. Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод. Систематическое название образуется: Субстрат 1 : субстрат 2 – лигаза

  • Слайд 38

  • Слайд 39

Посмотреть все слайды

Предложить улучшение Сообщить об ошибке