Презентация на тему "Кинетика ферментативных реакций"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Кинетика ферментативных реакций

• 
  Слайд 2
  

  Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени: V= D[S]/t = D[P]/t.

• 
  Слайд 3
  

  ki- константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия образования фермент-субстратного комплекса X1 (ES, комплекс Михаэлиса).

• 
  Слайд 4
  

  При низкой концентрации субстрата : где [S] – молярная концентрация субстрата S; -d[S]/dt – скорость убыли субстрата; k' – константа скорости реакции, которая в данном случае имеет размерность, обратную единице времени (мин-1 или с-1).

• 
  Слайд 5
  

  При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата [S]. В этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v=k" (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента.

• 
  Слайд 6

  Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментена

  v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax – максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.

• 
  Слайд 7
  

  При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, т.е. v=Vmax. При низкой концентрации субстрата-скорость реакции оказывается пропорциональной концентрации субстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).

• 
  Слайд 8

  Влияние pH

  Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, которая соответствует физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0. pH V Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рН (стрелка указывает оптимум рН).

• 
  Слайд 9

  Влияние температуры

  Cкоростьбольшинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Но вследствие белковой природы фермента приt >50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.

• 
  Слайд 10
  

  Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от температуры -При t =0°С и ниже - -активность ферментов падает почти до 0 -Оpt t 40°С. - При t100°С и выше-фермент теряет свою активность.

• 
  Слайд 11

  Влияние эффекторов

  Ингибиторы– соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы– вещества, которые этот процесс ускоряют. Активаторы ферментов: ионы Ме с 19 по 30 в системе Менделеева, восстановленные формы соединений НАДН2, ФАДН2, аллостерические активаторы, гормоны – адреналин, инсулин.

• 
  Слайд 12
  

  Ингибиторы: -практическое значение для фармакологии и токсикологии; -лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов( диабета, ожирения, кариеса); -военном деле в качестве нервнопаралитических газов -в научных исследованиях для изучения механизма действия ферментов и т.д.

• 
  Слайд 13
  

  Ингибиторы -близкие аналоги субстрата -кофакторы ферментов -аллостерические эффекторы -блокирующие SH-группы (иодацетамид, n-хлормеркурибензоат и т.д. ) -окисляющие остатки триптофана -ацетилирующиеостатки тирозина (N-ацетилимидазол) -связывающие металлы (азид натрия) и т.д. Необратимые Обратимые