Презентация на тему "Биохимия"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Вводная лекция

  Кафедра биологической химии (биохимии)

  6 сентября 2013

  СТОМАТОЛОГИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ (ОЧНО-ЗАОЧНОЕ ОТДЕЛЕНИЕ) НА ТРЕТИЙ СЕМЕСТР 2013/2014уч.г.

• 
  Слайд 2

  СОДЕРЖАНИЕ ЛЕКЦИИ

  - Предмет и задачи биохимии.

  -Строение и свойства белков.

  -Функциональное многообразие белков.

  -Классификация белков по биологическим функциям.

  -Строение ферментов.

  -Классификация ферментов, отличие ферментов от биологических катализаторов.

  -Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.

  -Активаторы и ингибиторы ферментативных реакций. Применение ферментов в медицине.

• 
  Слайд 3

  Предмет и задачи биохимии

  Биологическая химия - это наука о молекулярных основах жизни, которая изучает химический состав и химические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности организма.

  Биологическая химия изучает:

  • химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов
  • их превращения
  • связь этих превращений с деятельностью клеток, тканей, органов и организма в целом.

  Задачи биохимии:

  • объяснить, как функционируют живые системы с точки зрения молекулярных процессов в состоянии «здоровья»;
  • объяснить молекулярные процессы, лежащие в основе заболеваний и их эффективного лечения.

  Биохимия изучает химию живой природы в широком диапазоне: от человека и позвоночных до бактерий, а также молекулярные основы взаимодействия живых объектов с физическими (например, излучения), химическими (например, ксенобиотики) или биологическими (например, вирусы) факторами окружающей среды. В зависимости от объекта исследований

• 
  Слайд 4
  

  Задачи биохимии: 1) объяснить, как функционируют живые системы с точки зрения молекулярных процессов в состоянии «здоровья»;

  2) объяснить молекулярные процессы, лежащие в основе заболеваний и их эффективного лечения.

  Биохимия изучает химию живой природы в широком диапазоне: от человека и позвоночных до бактерий, а также молекулярные основы взаимодействия живых объектов с физическими (например, излучения), химическими (например, ксенобиотики) или биологическими (например, вирусы) факторами окружающей среды. Основные разделы и направления в биохимии

• 
  Слайд 5
  

  Выделяют разделы биохимии по направлениям исследований: техническая биохимия (молекулярные основы хлебопечения, сыроварения, виноделия и пр.); медицинская биохимия (биохимические процессы в организме человека в норме и при патологии), эволюционная биохимия (эволюция обмена веществ в рамках эволюции живых организмов); квантовая биохимия (квантово-физические характеристики метаболитов и их превращений в живом организме); энзимология.(структура, свойства и механизм действия ферментов) и др.

  Предмет и задачи биохимии

• 
  Слайд 6

  Предмет и задачи биохимии

  В медицинской биохимии выделяют три основных раздела:

  I) статическая биохимия — изучает химическую природу организма

  2) динамическая биохимия — изучает превращения химических веществ в организме (метаболизм);

  3) функциональная биохимия— изучает роль превращений химических веществ в проявлении функций клеток, тканей. органов, организма.

  В медицинской биохимии выделяют несколько направлений (частная биохимия):

  1) биохимию систем органов (нервной, гепатобилпарной, сердечно-сосудистой, эндокринной и др.);

  2) биохимию основных процессов (движения, пищеварения, размножения и др.)

  3) прикладную биохимию (клиническая биохимия, биохимическая лабораторная диагностика и др.).

• 
  Слайд 7

  Строение и свойства белков

  Белки являются основными биополимерами клеток, за счет которых осуществляются практически все функции организма.

  Белки являются линейными неразветвленными полимерами построенными из аминокислот. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Все живые организмы используют 20 идентичных аминокислот и, за некоторым исключением, имеют одинаковый генетический код.

• 
  Слайд 8
  

  Структурные функции. Основными структурными белками являются коллаген, эластин (формируют костный матрикс, сосудистую систему и другие органы) и а-кератин (присутствует в эпидермальной ткани).

  Динамические функции. Эти функции реализую разнообразные белки: ферменты, гормоны, факторы свертывания крови, иммуноглобулины, мембранные рецепторы, резервные белки, сократительные белки, дыхательные белки и др.

• 
  Слайд 9

  Функциональное многообразие белков

  Различают несколько принципов классификации белков:

  1) по функции,

  2) по химической структуре и растворимости

  3) по биологической (пищевой) ценности

• 
  Слайд 10
  
• 
  Слайд 11
  
• 
  Слайд 12
  
• 
  Слайд 13

  Функциональное многообразие белков

• 
  Слайд 14

  Строение ферментов

  Ферменты — биологические катализаторы белковой природы (от греч. enzyme — в дрожжах или от лат. fermentatio — брожение).

  Вещества, вступающие в ферментативную реакцию, называются субстратами.В результате ферментативных превращений получаются продукты реакции.

  В трехмерной структуре фермента выделяют несколько участков, несущих определенную функцию. В молекуле фермента выделяют активный центр, т. е. участок, с которым связывается субстрат и где протекает каталитическая реакция

  Кроме активного центра у ряда ферментов имеется регуляторный, илиаллостерический (от греч. allos — иной, чужой) центр, который в молекуле фермента, как правило, пространственно отделен от активного центра. К аллостерическому центру присоединяются вещества — эффекторы, которые делятся на активаторы и ингибиторы. Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной и/ или четвертичной структуры молекулы фермента и соответственно конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение ферментативной активности. Ферменты, имеющие аллостерический центр, называются аллостерическими.

• 
  Слайд 15
  

  • Аминокислоты, образующие активный центр
  • Участок связывания
  • Каталитический участок
  • Активный центр
  • Субстрат
  • Строение активного центра фермента
• 
  Слайд 16
  

  ЕSЕР1Р2E + SEPE + P

  1. Сближение и ориентация субстрата относительно активного центра
  2. Образование фермент – субстратного комплекса
  3. Образование нестабильного комплекса фермент - продукт
  4. Распад комплекса с высвобождением продуктов реакции

• 
  Слайд 17
  

  Классификация ферментов, отличие ферментов от биологических катализаторов

  Ферменты называются добавлением суффикса — аза к названию субстрата, на который данный фермент действует. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины; ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; гидролизующис жиры (липос) — липазами; ферменты, гидролизующис белки (протеины) — протеиназам и.

  Используются названия для групп ферментов, катализирующих сходные по механизму реакции. Их название строится по принципу — «субстрат-тип реакции». Например, ферменты, которые переносят остаток фосфорной кислоты от АТФ на другую молекулу, называются киназами (глюкокиназа катализирует перенос фосфорильного остатка от АТФ на глюкозу).

  Тривиальные названия не показывают механизма действия, но они широко используются. Например, пепсин, трипсин и др.

  Международный Совет Биохимиков (IUB) предложил систематическое название и классификацию ферментов по типу и механизму катализируемой реакции.

• 
  Слайд 18
  

  Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента

  и субстрата.

• 
  Слайд 19
  

  и субстрата.

  Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

• 
  Слайд 20
  

  и субстрата.

  Величина Kmравна концентрации субстрата [S|, при которой половина мест связывания в активном центре фермента заполнена субстратом. Или, Km численно равна концентрации субстрата [S],при которой скорость реакции равна половине максимальной.

  Для ряда ферментов установлено, что величина Km близка к концентрации субстрата in vivo.

  Величина Km соответствует константе диссоциации фермент-субстратного комплекса (ES), если к1< к2. В этих условиях Km характеризует прочность ES комплекса (аффинность, сродство субстрата к ферменту): высокое значение Km свидетельствует о слабом связывании субстрата с активным центром фермента, низкое значение Km указывает на сильное связывание (высокое сродство субстрата к ферменту)

• 
  Слайд 21
  

  и субстрата.

  Зависимость скорости реакции от рН (А) и температуры (Б).

• 
  Слайд 22

  Применение ферментов в медицине.

  Энзимодиагностика — исследование ферментов в биологических средах организма с диагностической целью.

  Нормальные уровни активности ферментов в сыворотке крови отражают соотношение между биосинтезом и высвобождением ферментов (при обычном обновлении клеток), а также их клиренсом из кровотока. Повышение скорости обновления ферментов, повреждения клеток или индуцирование синтеза обычно приводят к повышению активности ферментов в сыворотке крови. В сыворотке крови выделяют три группы ферментов: клеточные, секреторные и экскреторные.

• 
  Слайд 23
  

  Клеточные ферменты в зависимости от локализации в тканях делят на несколько групп:

  Неспецифические ферменты, которые катализируют общие для всех тканей реакции обменов белков, углеводов, липидов и находятся в большинстве органов и тканей. При повреждении мембран клеток и гистогематических барьеров эти ферменты появляются в крови или повышается их количество. Определение повышенного количества этих ферментов в крови не позволяет локализовать патологический процесс.

  Органоспецифические, или индикаторные, ферменты, специфичные только для определенного типа тканей. Как правило, эти ферменты катализируют реакции, обеспечивающие специфические функции органа. В клетках других органов этих ферментов нет или находят следы. Выход органоспецифических ферментов в кровь сигнализирует о поражении определен¬ного органа.

  Изоферменты — группа или семейство ферментов с четвертичной структурой, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по строению (т. е. первичной структуре) субъединиц и физико-химическим свойствам. Например, фермент лактатдегидрогеназа.

  Ферменты, локализованные в органеллах клеток (окислительно-восстановительные в митохондриях; кислые гидролазы в лизосомахи др.), выходя в кровь, сигнализируют о глубоком поражении клетки.

• 
  Слайд 24
  

  Секреторные ферменты (псевдохолинэстераза) поступают непосредственно в кровь и выполняют в ней специфические функции. Эти ферменты синтезируются в печени и постоянно высвобождаются в кровь.

  Их активность в сыворотке крови выше, чем в клетках или тканях. При нарушении функции печени их активность в сыворотке крови становится ниже нормы.

• 
  Слайд 25
  

  Экскреторные ферменты образуются органами пищеварительной системы (поджелудочной железой, слизистой оболочкой кишечника, печенью, эндотелием желчных путей). К ним относятся α-амилаза, щелочная фосфатаза. В норме их активность в сыворотке крови низкая и постоянная. Однако при патологии, когда блокирован любой из обычных путей экскреции, активность этих ферментов в сыворотке крови значительно увеличивается.

• 
  Слайд 26
  

  Наследственные энзимопатии

  Ряд пороков обмена веществ является результатом наследственного дефицита определенных ферментов. В этом случае диагноз ставится, главным образом, на основе исследования показателей обмена этих ферментативных реакций (биохимический диагноз).

• 
  Слайд 27
  

  Энзимотерапия— использование ферментов и метаболитов в качестве лечебных средств:

  • заместительная терапия ферментами используется при болезнях желудочно-кишечного факта (пепсин, трипсин, химотрипсин, амилаза, липаза)
  • для очистки ран и воздействия на избыточно разрастающуюся соединительную ткань применяют гиалуронидазу, трипсин, химотрипсин;
  • нашли применение регуляторы (активаторы и ингибиторы) ферментов. Например, ингибиторы моноаминооксидазы используют при нервных и психических заболеваниях; тканевые ингибиторы протеиназ эффективны при лечении панкреатита, эмфиземы легких, инфаркте миокарда.
• 
  Слайд 28
  

  Ферменты как аналитические реагенты.

  Широко применяются в практике лабораторных исследований при определении субстратов, нуклеотидов и пр. В настоящее время выпускается ряд наборовдля определения глюкозы, этанола, молочной кислоты, АТФ и пр.

  Принцип: в исследуемом материале содержится неизвестное количество субстрата. Чтобы определить его количество, вводят фермент, катализирующий превращение только этого субстрата, создают оптимальные условия реакции (рН, t и др.) и регистрируют скорость реакции (по образованию продукта или изменению кофермента). Затем определяют концентрацию искомого субстрата по скорости реакции, используя калибровочный график.