Презентация на тему "Азотистый баланс"

Содержание

• 
  Слайд 1
  

  Обмен белков

• 
  Слайд 2

  Азотистый баланс

  Равновесие Положительный Отрицательный

• 
  Слайд 3

  Источники и пути расходования аминокислот

• 
  Слайд 4

  Заменимые и незаменимые аминокислоты

• 
  Слайд 5

  Количество белка в некоторых пищевых продуктах

• 
  Слайд 6

  Содержание незаменимых аминокислот в белках различного происхождения

• 
  Слайд 7

  Протеиназы ЖКТ

  Эндопептидазы Пепсин; Реннин; Гастриксин; Трипсин; Химотрипсин; Эластаза. Экзопептидазы Карбоксипептидазы А и В; Аминопептидазы; Дипептидазы; Трипептидазы.

• 
  Слайд 8

  Схема действия эндопептидаз

• 
  Слайд 9
  

  Смесь полипептидов Н2О Белок

• 
  Слайд 10

  Схема действия экзопептидаз

• 
  Слайд 11
  

  Н2О Свободные аминокислоты Белок

• 
  Слайд 12

  Схема действия протеиназ

• 
  Слайд 13
  
• 
  Слайд 14

  Протеиназы желудочно-кишечного тракта

• 
  Слайд 15

  Активация пепсиногена

• 
  Слайд 16

  Секреция соляной кислоты в желудке

• 
  Слайд 17

  Компоненты желудочного сока в норме и при патологии

• 
  Слайд 18

  Активация трипсиногена

  Энтеро-пептидаза Трипсиноген неактивный Трипсин активный

• 
  Слайд 19

  Активация протеолитических ферментов

• 
  Слайд 20

  Субстратная специфичность протеолитических ферментов

• 
  Слайд 21
  
• 
  Слайд 22
  

  Советский учёный, специалист в области физиологии, вегетативных функций и их регуляции. Академик АН СССР по отделению физиологии (1984). Впервые описал пристеночное пищеварение, механизмы самопереваривания. Исследовал эволюцию пищеварительной функции. Работа А. М. Уголева «Пристеночное (контактное) мембранное пищеварение» была признана как научное открытие и внесена в Государственный реестр открытий СССР под № 15 с приоритетом от декабря 1958 г.За свои работы — в 1990 году был награждён золотой медалью им. И. И. Мечникова. Александр Михайлович Уголев

• 
  Слайд 23
  

  Схема последовательных конформационных взаимодействий ферментной и транспортной частей функционирующего ферментно-транспортного комплекса (по: Уголев, 1985).

  1 - субстрат; 2 - продукт; 3 - трансмембранный фермент; 4 - транспортная система; 5 - мембрана

• 
  Слайд 24

  Пищеварительные соки

• 
  Слайд 25

  Переваривание белков

• 
  Слайд 26
  
• 
  Слайд 27

  Механизм всасывания аминокислот в кишечнике

• 
  Слайд 28
  
• 
  Слайд 29

  УБИКВИНТИН

  Убиквитин - играет решающую роль в процессе утилизации белков присоединяясь к тому белку, который нужно уничтожить. Вход в протеасомуобычно закрыт, и попасть в нее может только белок, отмеченный специальной меткой, в этом случае вход в протеасому открывается. Роль такой «черной» метки играет убиквитин. Этот процесс прикрепления убиквитина к молекуле белка, подлежащего ликвидации, назвали «поцелуем смерти».

• 
  Слайд 30
  

  2. 1. 3. 4. 5. 6.

• 
  Слайд 31

  УБИКВИНТИН

  Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий)  консервативный белок  эукариот, участвующийв регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также их функций. Убиквитин был открыт в 1975 году ГидеономГолдштейном с соавторами[1] и охарактеризован в 70—80-х годах XX века  Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а такжеу одноклеточных эукариотических организмов. В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка»

• 
  Слайд 32
  

  Убиквитинирующая ферментная система (на схеме показана лигаза E3, содержащая RING-домен)

• 
  Слайд 33
  
• 
  Слайд 34

  Катаболизм аминокислот

• 
  Слайд 35

  Реакции трансаминирования

• 
  Слайд 36
  
• 
  Слайд 37

  Присоединение ПФ к активному центру аминотрансферазы

• 
  Слайд 38

  Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании

• 
  Слайд 39

  Изменение активности трансаминаз

  при инфаркте при остром гепатите Коэффициент де Ритиса АСТ АЛТ = 1,33

• 
  Слайд 40

  Типы реакций дезаминирования

• 
  Слайд 41

  Окислительное дезаминирование

• 
  Слайд 42

  Окислительное дезаминированиеглутамата

  НАДН+Н+ ----→ 3 АТФ

• 
  Слайд 43

  Непрямое дезаминирование аминокислот

• 
  Слайд 44

  Неокислительное дезаминирование

• 
  Слайд 45

  Судьба аминокислот

• 
  Слайд 46

  Реакции декарбоксилирования

• 
  Слайд 47

  Декарбоксилирование гетероциклических аминокислот

• 
  Слайд 48

  Декарбоксилирование ароматических аминокислот

• 
  Слайд 49

  Декарбоксилированиесерусодержащих аминокислот

• 
  Слайд 50

  Обезвреживание биогенных аминов

• 
  Слайд 51

  Обмен ароматических аминокислот

• 
  Слайд 52

  Синтез тирозина

• 
  Слайд 53

  Нарушенияобмена фенилаланина

• 
  Слайд 54

  Синтез катехоламинов

• 
  Слайд 55

  Йодтиронины

• 
  Слайд 56

  Синтез меланина

• 
  Слайд 57

  Распад тирозина

• 
  Слайд 58

  НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

• 
  Слайд 59
  
• 
  Слайд 60

  Основные транспортные формы NH3

• 
  Слайд 61

  Метаболизм глутамина в кишечнике

• 
  Слайд 62

  Амидирование карбоксильных групп белков

• 
  Слайд 63

  Синтез карбамоилфосфата

• 
  Слайд 64

  Синтез аммонийных солей

• 
  Слайд 65

  Орнитиновый цикл

• 
  Слайд 66
  

  +

• 
  Слайд 67
  
• 
  Слайд 68
  
• 
  Слайд 69
  
• 
  Слайд 70
  

  АМФ + РРi

• 
  Слайд 71

  Нарушения синтеза мочевины

• 
  Слайд 72

  Нарушение синтеза и выведения мочевины

• 
  Слайд 73
  

  Количество азотсодержащих веществ в моче (%) при нормальном белковом питании

• 
  Слайд 74

  NO- СИНТАЗНАЯ РЕАКЦИЯ

  L-Arg + NADPH + H+ + O2 → NOHLA + NADP+ + H2ONOHLA + ½ NADPH + ½ H+ + O2 →  L-citrulline + ½ NADP+ + NO + H2O

• 
  Слайд 75

  СИНТАЗЫ ОКСИДА АЗОТА

  NO-синтазы — группа ферментов, катализирующих образование оксида азота и цитруллина из аргинина, кислорода и NADPH.

• 
  Слайд 76

  Классификация