Презентация на тему "Ферменты" 10 класс

Содержание

• 
  Слайд 1

  Ферменты

  Химия 10 класс. Презентация Поспеловой С.В.,учителя химии ГБОУ СОШ №122Центрального района Санкт-Петербурга

• 
  Слайд 2

  Что такое ферменты?

  ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

• 
  Слайд 3

  Ферменты

  Ферменты - это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. В связи с этим в организме существует огромное количество энзимов.

• 
  Слайд 4

  История изучения

  Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

• 
  Слайд 5
  

  В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

• 
  Слайд 6
  

  В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер Юстас Либих Марселен Бертло Клод Бернар

• 
  Слайд 7
  

  Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

• 
  Слайд 8

  Общая характеристика ферментов

  Ферменты Однокомпонентные, состоящие исключительно из белка Двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

• 
  Слайд 9

  Размеры ферментов и их строение.

  Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

• 
  Слайд 10

  Функции ферментов

  Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

• 
  Слайд 11
  

  В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, они выполняют различные функции. Чаще всего их подразделяют на две основные группы: пищеварительные и метаболические. Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток. Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.

• 
  Слайд 12

  Пищеварительные ферменты

  Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

• 
  Слайд 13

  Метаболические ферменты

  Метаболическими ферментами являютсяпепсин, трипсин, реннин, панкреатин и химотрипсин. Помимо улучшения пищеварения, эти ферменты оказывают противовоспалительное действие. Панкреатин используют при ферментной недостаточности поджелудочной железы, нарушениях пищеварения, пищевой аллергии, аутоиммунных заболеваниях, вирусных инфекциях и спортивных травмах.

• 
  Слайд 14

  Свойства ферментов

  Важнейшим свойством ферментов является преимущественное течение одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

• 
  Слайд 15
  

  Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70° C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10° С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0° С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

• 
  Слайд 16
  

  Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

• 
  Слайд 17

  Классификация ферментов

  1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза: 2H2O2→ O2 +2H2O 2. Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

• 
  Слайд 18
  

  3. Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:                          OH R - O - P = O + H2O → ROH + H3PO4                       OH

• 
  Слайд 19
  

  4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:                                                                   O                        O // || CH3 - C - C → CO2 + CH3 - C          ||    \                             \          O  OH                           H

• 
  Слайд 20
  

  5. Изомеразы- ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат → глюкозо-1-фосфат   6. Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.  

• 
  Слайд 21

  Местонахождение ферментов в организме

  В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК и за ее транскрипцию — образование РНК . ДНК-лигаза

• 
  Слайд 22

  Специфичность и механизм действия ферментов

  Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

• 
  Слайд 23

  Кофакторы ферментов

  Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

• 
  Слайд 24

  Получение ферментов

  Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

• 
  Слайд 25

  Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов

  Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.

• 
  Слайд 26
  

  Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.

• 
  Слайд 27
  

  Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

• 
  Слайд 28

  Применение ферментов

  Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли.

• 
  Слайд 29
  

  Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.