Презентация на тему "α-Аминокислоты. Пептиды. Белки."

Включить эффекты
1 из 34
Смотреть похожие
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
5.0
1 оценка

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

Посмотреть и скачать бесплатно презентацию по теме "α-Аминокислоты. Пептиды. Белки.". pptCloud.ru — каталог презентаций для детей, школьников (уроков) и студентов.

  • Формат
    pptx (powerpoint)
  • Количество слайдов
    34
  • Слова
    другое
  • Конспект
    Отсутствует

Содержание

  • α-Аминокислоты. Пептиды. Белки.
    Слайд 1

    α-Аминокислоты. Пептиды. Белки.

  • Слайд 2

    Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, содержащие NH2 и COOH группы. ,L-аминокислоты. В природе существует около 300 аминокислот. 20 из них являются структурными блоками пептидов и белков.

  • Слайд 3
  • Слайд 4

    Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические тугоплавкие вещества, плохо растворимые в органических растворителях, хорошо растворимые в воде. Их кристаллическая решетка образована биполярными ионами, или цвиттер-ионами.

  • Слайд 5

    Классификация биогенных аминокислот: По химической природе радикала R По полярности бокового радикала По количеству кислотно-основных групп

  • Слайд 6

    По химической природе радикала

    Алифатические Ароматические Гетероциклические

  • Слайд 7

    По полярности бокового радикала

    С неполярными (гидрофобными) радикалами

  • Слайд 8

    С полярными (гидрофильными) радикалами

  • Слайд 9

    По количеству кислотно-основных групп

    НейтральныеОсновные Кислые

  • Слайд 10

    Химические свойства аминокислот кислотно-основные свойства; реакции по NH2 группе; реакции по COOH группе; особые свойства аминокислот как гетерофункциональных соединений.

  • Слайд 11

    Кислотно-основные свойства

    Аминокислоты являются амфотернымисоединениями, так как содержат и кислотный (COOH) и основной (NH2) центры. Значение pH при котором содержание диполярного иона максимально называется изоэлектрической точкой (pI).

  • Слайд 12

    Амфотерные свойства аминокислот проявляются и в их способности образовывать соли, реагируя как с кислотами, так и с основаниями.

  • Слайд 13

    Реакции по NH2-группе

    Реакция с формальдегидом. Лежит в основе метода формольного титрования аминокислот щелочью по методу Серенсена.

  • Слайд 14

    Реакция с азотистой кислотой. Используется для объемного анализа (по количеству выделившегося азота) аминосодержащих природных соединений (метод Ван-Слэйка).

  • Слайд 15

    Образование N-ацильных производных. Используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе.

  • Слайд 16

    Реакции по COOH-группе

    Реакция этерификации. Используется для «защиты» карбоксильной группы при пептидном синтезе.

  • Слайд 17

    Реакция образования галогенангидридов. Используется для активации карбоксильной группы при пептидном синтезе.

  • Слайд 18

    Специфические реакции

    Декарбоксилирование in vitro in vivo

  • Слайд 19

    Трансаминирование

  • Слайд 20

    Дезаминирование Окислительное дезаминирование

  • Слайд 21

    Неокислительное дезаминирование. Приводит к образованию α,β-ненасыщенных кислот.

  • Слайд 22

    Образование пептидов и белков Пептиды и белки — природные или синтетические вещества, построенные из остатков -аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями. До 100 аминокислотных остатков – пептиды, > 100 – белки.

  • Слайд 23
  • Слайд 24

    Свойства пептидной связи

    4 Атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости. H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы. Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

  • Слайд 25

    Основные функции пептидов

    регуляторная (энкефалины, эндорфины); гормональная (окситоцин, вазопрессин, брадикинин, гастрин, инсулин); антибиотическая (грамицидин А, В, С, S; актиномицин D); антиоксидантная (глутатион); функция витаминов(фолиевая кислота); пептидные алкалоиды(эрготамин); токсическая (фаллоидин, амантидин).

  • Слайд 26

    Структурная организация белковых молекул

    Для белковых молекул известна первичная, вторичная, третичная и четвертичнаяструктуры.

  • Слайд 27

    Первичная структура белка – это аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования аминокислотных остатков.

  • Слайд 28

    Вторичная структура белкаобразуется за счет водородных связей между карбонильными группами и атомами водорода в группах NH. Выделяют два типа вторичной структуры. Первый – α-спираль. Наиболее характерна правозакрученная спираль.

  • Слайд 29

    Второй тип – β-структура (структура складчатого листа).

  • Слайд 30

    Третичная структура белка– это компактная упаковка полипептидных цепей в пространстве, возникающая при взаимодействии боковых радикалов остатков аминокислот. В формировании третичной структуры участвуют ионные, водородные и ковалентные связи а также гидрофобное взаимодействие.

  • Слайд 31

    Ионное взаимодействие Водородные связи Гидрофобные взаимодействия Дисульфидные мостики

  • Слайд 32

    Четвертичная структура белка– это трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей несвязанных между собой ковалентными связями.

  • Слайд 33

    Разрушение природной макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура при этом сохраняется. Денатурация происходит при повышении температуры, изменении pH, воздействии химических реагентов. У денатурированных белков происходит полная потеря биологической активности.

  • Слайд 34

    Обратимая денатурация Дисульфидные связи Дисульфидные связи Необратимая денатурация Дисульфидные связи

Посмотреть все слайды

Предложить улучшение Сообщить об ошибке