Презентация на тему "α-Аминокислоты. Пептиды. Белки."

Содержание

• 
  Слайд 1

  α-Аминокислоты. Пептиды. Белки.

• 
  Слайд 2
  

  Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, содержащие NH2 и COOH группы. ,L-аминокислоты. В природе существует около 300 аминокислот. 20 из них являются структурными блоками пептидов и белков.

• 
  Слайд 3
  
• 
  Слайд 4
  

  Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические тугоплавкие вещества, плохо растворимые в органических растворителях, хорошо растворимые в воде. Их кристаллическая решетка образована биполярными ионами, или цвиттер-ионами.

• 
  Слайд 5
  

  Классификация биогенных аминокислот: По химической природе радикала R По полярности бокового радикала По количеству кислотно-основных групп

• 
  Слайд 6

  По химической природе радикала

  Алифатические Ароматические Гетероциклические

• 
  Слайд 7

  По полярности бокового радикала

  С неполярными (гидрофобными) радикалами

• 
  Слайд 8
  

  С полярными (гидрофильными) радикалами

• 
  Слайд 9

  По количеству кислотно-основных групп

  НейтральныеОсновные Кислые

• 
  Слайд 10
  

  Химические свойства аминокислот кислотно-основные свойства; реакции по NH2 группе; реакции по COOH группе; особые свойства аминокислот как гетерофункциональных соединений.

• 
  Слайд 11

  Кислотно-основные свойства

  Аминокислоты являются амфотернымисоединениями, так как содержат и кислотный (COOH) и основной (NH2) центры. Значение pH при котором содержание диполярного иона максимально называется изоэлектрической точкой (pI).

• 
  Слайд 12
  

  Амфотерные свойства аминокислот проявляются и в их способности образовывать соли, реагируя как с кислотами, так и с основаниями.

• 
  Слайд 13

  Реакции по NH2-группе

  Реакция с формальдегидом. Лежит в основе метода формольного титрования аминокислот щелочью по методу Серенсена.

• 
  Слайд 14
  

  Реакция с азотистой кислотой. Используется для объемного анализа (по количеству выделившегося азота) аминосодержащих природных соединений (метод Ван-Слэйка).

• 
  Слайд 15
  

  Образование N-ацильных производных. Используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе.

• 
  Слайд 16

  Реакции по COOH-группе

  Реакция этерификации. Используется для «защиты» карбоксильной группы при пептидном синтезе.

• 
  Слайд 17
  

  Реакция образования галогенангидридов. Используется для активации карбоксильной группы при пептидном синтезе.

• 
  Слайд 18

  Специфические реакции

  Декарбоксилирование in vitro in vivo

• 
  Слайд 19
  

  Трансаминирование

• 
  Слайд 20
  

  Дезаминирование Окислительное дезаминирование

• 
  Слайд 21
  

  Неокислительное дезаминирование. Приводит к образованию α,β-ненасыщенных кислот.

• 
  Слайд 22
  

  Образование пептидов и белков Пептиды и белки — природные или синтетические вещества, построенные из остатков -аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями. До 100 аминокислотных остатков – пептиды, > 100 – белки.

• 
  Слайд 23
  
• 
  Слайд 24

  Свойства пептидной связи

  4 Атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости. H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы. Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

• 
  Слайд 25

  Основные функции пептидов

  регуляторная (энкефалины, эндорфины); гормональная (окситоцин, вазопрессин, брадикинин, гастрин, инсулин); антибиотическая (грамицидин А, В, С, S; актиномицин D); антиоксидантная (глутатион); функция витаминов(фолиевая кислота); пептидные алкалоиды(эрготамин); токсическая (фаллоидин, амантидин).

• 
  Слайд 26

  Структурная организация белковых молекул

  Для белковых молекул известна первичная, вторичная, третичная и четвертичнаяструктуры.

• 
  Слайд 27
  

  Первичная структура белка – это аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования аминокислотных остатков.

• 
  Слайд 28
  

  Вторичная структура белкаобразуется за счет водородных связей между карбонильными группами и атомами водорода в группах NH. Выделяют два типа вторичной структуры. Первый – α-спираль. Наиболее характерна правозакрученная спираль.

• 
  Слайд 29
  

  Второй тип – β-структура (структура складчатого листа).

• 
  Слайд 30
  

  Третичная структура белка– это компактная упаковка полипептидных цепей в пространстве, возникающая при взаимодействии боковых радикалов остатков аминокислот. В формировании третичной структуры участвуют ионные, водородные и ковалентные связи а также гидрофобное взаимодействие.

• 
  Слайд 31
  

  Ионное взаимодействие Водородные связи Гидрофобные взаимодействия Дисульфидные мостики

• 
  Слайд 32
  

  Четвертичная структура белка– это трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей несвязанных между собой ковалентными связями.

• 
  Слайд 33
  

  Разрушение природной макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура при этом сохраняется. Денатурация происходит при повышении температуры, изменении pH, воздействии химических реагентов. У денатурированных белков происходит полная потеря биологической активности.

• 
  Слайд 34
  

  Обратимая денатурация Дисульфидные связи Дисульфидные связи Необратимая денатурация Дисульфидные связи