Презентация на тему "Аминокислоты. Пептиды. белки"

Содержание

• 
  Слайд 1
  

  Основы химии биоорганических соединений

• 
  Слайд 2

  Аминокислоты. Пептиды. белки

• 
  Слайд 3
  

  - по типу УВ радикала – алифатические, ароматические, гетероциклические; - по количеству карбоксильных групп – одно-, двукарбоновые; - по числу аминогрупп – моноамино-, диаминокарбоновые кислоты; по взаимному расположению амино- и карбоксильной группы - α, β, γ, δ-аминокислоты; по значению изоэлектрической точки – кислые, нейтральные, основные. Классификация аминокислот

• 
  Слайд 4

  Незаменимые аминокислоты

  Валин Триптофан Треонин Фенилаланин Метионин Лизин Лейцин Изолейцин Гистидин Аргинин Синтезируются в детском организме! С возрастом синтез этих аминокислот прекращается!

• 
  Слайд 5

  Способы получения

  1) Гидролиз белков 2) Нуклеофильное замещение в галогенсодержащих карбоновых кислотах 3) Реакция Штреккера 4) Присоединение аммиака к α,β-непредельным кислотам

• 
  Слайд 6

  Химические свойства

  pHi– изоэлектрическая точка

• 
  Слайд 7

  Реакции аминокислот с участием аминогруппы

  1) Образование аммониевых солей 2) Ацилированиехлорангидридами и ангидридами кислот 3) Алкилирование 4) Диазотированиеаминогруппы 5) Окислительное дезаминирование

• 
  Слайд 8
  

  Образование оснований Шиффа

• 
  Слайд 9
  

  Образование ДНФ-производных

• 
  Слайд 10
  

  Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана) Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов

• 
  Слайд 11

  Реакции аминокислот по карбоксильной группе

  1) Получение солей аминокислот по карбоксильной группе Качественная реакция на α-аминокислоты!

• 
  Слайд 12
  

  2) Получение сложных эфиров - этерификация 3) Синтез галогенангидридов и ангидридов аминокислот 4) Декарбоксилирование

• 
  Слайд 13
  

  Реакции с участием амино- и карбоксильной групп.Поведение при нагревании

  α-Аминокислоты γ- и δ-Аминокислоты β-Аминокислоты дикетопиперазин

• 
  Слайд 14

  ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ

  Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (LorettoChapel, SantaFe, NM/© Sarbo)

• 
  Слайд 15
  

  Классификация белков Все белки в зависимости от строения делятся на: - простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую простетическую группу.

• 
  Слайд 16
  

  Кератин, фиброин, коллаген Гемоглобин, миоглобин Актин, миозин Иммуноглобулин Казеин, альбумин Ферменты Гормоны

• 
  Слайд 17
  

  Структурная организация молекул пептидов и белков

• 
  Слайд 18
  

  Первичная структура пептида и белка продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

• 
  Слайд 19
  

  аминокислотный состав - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот; Состав и аминокислотная последовательность Аминокислотный состав устанавливается путем анализа пептидных и белковых гидролизатовхроматографическими методами. Белки и пептиды гидролизуются с образованием: а) более коротких цепей (частичный гидролиз), б) смеси α-аминокислот (полный гидролиз) Полный гидролиз проводят при нагревании в запаянной ампуле с 20 % HCl при нагревании до 110 оС в течение 24 часов

• 
  Слайд 20
  

  2) аминокислотная последовательность - порядокчередования аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Такая последовательность индивидуальна для каждого белка и пептида и называется первичной структурой белка или пептида. Первичную структуру определяют путем последовательного отщепления α-аминокислот и их идентификации!

• 
  Слайд 21
  

  Отщепление α-аминокислот с N-конца пептидной цепи 1) Метод динитрофенилирования (ДНФ производные, метод Сенгера)

• 
  Слайд 22
  

  2) Метод Эдмана – взаимодействие с фенилизотиоцианатом в щелочной среде Реакция с фенилизоцианатом проводится в атмосфере азота. Гидролитическое отщепление N-концевого аминокислотного остатка осуществляется под действием CF3COOH.

• 
  Слайд 23
  

  секвенатор Позволяет проводить последовательно 40-50 стадий отщепления!

• 
  Слайд 24
  

  3) Дансильный метод – обработка N-концевой аминокислоты дансилхлоридом (5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид)

• 
  Слайд 25
  

  Классификация, строение и синтез пептидов Олигопептиды – содержат до 10 остатков аминокислот Полипептиды – содержат более 10 остатков аминокислот Трипептид:

• 
  Слайд 26
  

  Инсулин Вырабатывается клетками поджелудочной железы. Первый белок с расшифрованной первичной структурой (Ф. Сенгер, 1943-1953) и первый белок, полученный с помощью химического синтеза Молекула инсулина состоит из двух цепей: А и Б. Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток и соединена с цепью Б, состоящей из 30 аминокислотных остатков, двумя дисульфидными мостиками. Примеры пептидов

• 
  Слайд 27
  

  Пептидные гормоны: биологически активные регуляторы процессов жизнедеятельности Регуляторы давления – брадикинин и каллидин (понижают давление), ангиотензинI и ангиотензинII(повышают давление) Гормоны задней доли гипофиза - окситоцин (женский гормон) и вазопрессин (антидиуретический гомон, регулирует баланс жидкости в организме). Пептидные токсины – компоненты пчелиного яда меллитин и апамин(18 аминокислотных остатков)

• 
  Слайд 28
  

  Синтез полипептидной цепи Твердофазный синтез Меррифилда

• 
  Слайд 29
  

  ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ Вторичная структура - описывает конформационное строение полипептидной цепи Вторичная структура стабилизируется водородными связями между атомом кислорода карбонильных групп и атомом водорода NH-групп

• 
  Слайд 30
  

  На 1 виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали – 0,54 нм, диаметр – 0,5 нм. В закрученном состоянии спираль удерживается за счет водородных связей между каждым первым и пятым аминокислотными остатками

• 
  Слайд 31

  Вторичная структура белков

  ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

• 
  Слайд 32
  

  ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА (структура складчатого листа) Такой тип структуры характерен для белков, содержащих преимущественно аминокислоты с короткими боковыми цепями. У. Астбери (1941) на основании исследования β-кератина методом РСА Эта структура представляет собой ассоциат нескольких вытянутых зигзагообразных полипептидных цепей, стабилизированный множеством межцепочечных водородных связей между пептидными группами

• 
  Слайд 33
  

  Различают: параллельнуюβ-структуру при одинаковой ориентации цепей (начинаются с N-конца и заканчиваются С-концом); антипараллельнуюβ-структуру – при наличии поочередно ориентированных цепей (N-конец, С-конец и т.д.)

• 
  Слайд 34
  

  Третичная структура белков Под этим термином понимают полную укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Связи, удерживающие третичную структуру: а) ковалентная связь - дисульфидныймостик ( – S – S – ) б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой) в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой) (ионные связи) г) водородные связи. д) гидрофобное взаимодействие (притяжение между неполярными радикалами)

• 
  Слайд 35
  

  Глобулярные белки Фибриллярные белки Альбумин: Фиброин– основной компонент натурального шелка и паутины

• 
  Слайд 36
  

  Четвертичная структура Ферритин Дж. Бернал (1958) Термин «четвертичная структура» относится к макромолекулам, образующим трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей, которые не связаны между собой ковалентными связями. Каждая отдельная цепь ассоциата называется субъединицей. Под четвертичной структурой понимают количество и взаимное расположение субъединиц в пространстве.

• 
  Слайд 37
  
• 
  Слайд 38
  
• 
  Слайд 39
  

  ДЕНАТУРАЦИЯ Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

• 
  Слайд 40
  

  Различают необратимую и обратимую денатурацию. После обратимой денатурации (ренатурации) макроструктура (т.е. вторичная, третичная структуры) легко восстанавливается.