Презентация на тему "Аминокислоты. Пептиды. белки"

Включить эффекты
1 из 40
Смотреть похожие
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
0.0
0 оценок

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

Посмотреть и скачать бесплатно презентацию по теме "Аминокислоты. Пептиды. белки". pptCloud.ru — каталог презентаций для детей, школьников (уроков) и студентов.

  • Формат
    pptx (powerpoint)
  • Количество слайдов
    40
  • Слова
    другое
  • Конспект
    Отсутствует

Содержание

  • Слайд 1

    Основы химии биоорганических соединений

  • Слайд 2

    Аминокислоты. Пептиды. белки

  • Слайд 3

    - по типу УВ радикала – алифатические, ароматические, гетероциклические; - по количеству карбоксильных групп – одно-, двукарбоновые; - по числу аминогрупп – моноамино-, диаминокарбоновые кислоты; по взаимному расположению амино- и карбоксильной группы - α, β, γ, δ-аминокислоты; по значению изоэлектрической точки – кислые, нейтральные, основные. Классификация аминокислот

  • Слайд 4

    Незаменимые аминокислоты

    Валин Триптофан Треонин Фенилаланин Метионин Лизин Лейцин Изолейцин Гистидин Аргинин Синтезируются в детском организме! С возрастом синтез этих аминокислот прекращается!

  • Слайд 5

    Способы получения

    1) Гидролиз белков 2) Нуклеофильное замещение в галогенсодержащих карбоновых кислотах 3) Реакция Штреккера 4) Присоединение аммиака к α,β-непредельным кислотам

  • Слайд 6

    Химические свойства

    pHi– изоэлектрическая точка

  • Слайд 7

    Реакции аминокислот с участием аминогруппы

    1) Образование аммониевых солей 2) Ацилированиехлорангидридами и ангидридами кислот 3) Алкилирование 4) Диазотированиеаминогруппы 5) Окислительное дезаминирование

  • Слайд 8

    Образование оснований Шиффа

  • Слайд 9

    Образование ДНФ-производных

  • Слайд 10

    Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана) Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов

  • Слайд 11

    Реакции аминокислот по карбоксильной группе

    1) Получение солей аминокислот по карбоксильной группе Качественная реакция на α-аминокислоты!

  • Слайд 12

    2) Получение сложных эфиров - этерификация 3) Синтез галогенангидридов и ангидридов аминокислот 4) Декарбоксилирование

  • Слайд 13

    Реакции с участием амино- и карбоксильной групп.Поведение при нагревании

    α-Аминокислоты γ- и δ-Аминокислоты β-Аминокислоты дикетопиперазин

  • Слайд 14

    ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ

    Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (LorettoChapel, SantaFe, NM/© Sarbo)

  • Слайд 15

    Классификация белков Все белки в зависимости от строения делятся на: - простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую простетическую группу.

  • Слайд 16

    Кератин, фиброин, коллаген Гемоглобин, миоглобин Актин, миозин Иммуноглобулин Казеин, альбумин Ферменты Гормоны

  • Слайд 17

    Структурная организация молекул пептидов и белков

  • Слайд 18

    Первичная структура пептида и белка продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

  • Слайд 19

    аминокислотный состав - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот; Состав и аминокислотная последовательность Аминокислотный состав устанавливается путем анализа пептидных и белковых гидролизатовхроматографическими методами. Белки и пептиды гидролизуются с образованием: а) более коротких цепей (частичный гидролиз), б) смеси α-аминокислот (полный гидролиз) Полный гидролиз проводят при нагревании в запаянной ампуле с 20 % HCl при нагревании до 110 оС в течение 24 часов

  • Слайд 20

    2) аминокислотная последовательность - порядокчередования аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Такая последовательность индивидуальна для каждого белка и пептида и называется первичной структурой белка или пептида. Первичную структуру определяют путем последовательного отщепления α-аминокислот и их идентификации!

  • Слайд 21

    Отщепление α-аминокислот с N-конца пептидной цепи 1) Метод динитрофенилирования (ДНФ производные, метод Сенгера)

  • Слайд 22

    2) Метод Эдмана – взаимодействие с фенилизотиоцианатом в щелочной среде Реакция с фенилизоцианатом проводится в атмосфере азота. Гидролитическое отщепление N-концевого аминокислотного остатка осуществляется под действием CF3COOH.

  • Слайд 23

    секвенатор Позволяет проводить последовательно 40-50 стадий отщепления!

  • Слайд 24

    3) Дансильный метод – обработка N-концевой аминокислоты дансилхлоридом (5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид)

  • Слайд 25

    Классификация, строение и синтез пептидов Олигопептиды – содержат до 10 остатков аминокислот Полипептиды – содержат более 10 остатков аминокислот Трипептид:

  • Слайд 26

    Инсулин Вырабатывается клетками поджелудочной железы. Первый белок с расшифрованной первичной структурой (Ф. Сенгер, 1943-1953) и первый белок, полученный с помощью химического синтеза Молекула инсулина состоит из двух цепей: А и Б. Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток и соединена с цепью Б, состоящей из 30 аминокислотных остатков, двумя дисульфидными мостиками. Примеры пептидов

  • Слайд 27

    Пептидные гормоны: биологически активные регуляторы процессов жизнедеятельности Регуляторы давления – брадикинин и каллидин (понижают давление), ангиотензинI и ангиотензинII(повышают давление) Гормоны задней доли гипофиза - окситоцин (женский гормон) и вазопрессин (антидиуретический гомон, регулирует баланс жидкости в организме). Пептидные токсины – компоненты пчелиного яда меллитин и апамин(18 аминокислотных остатков)

  • Слайд 28

    Синтез полипептидной цепи Твердофазный синтез Меррифилда

  • Слайд 29

    ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ Вторичная структура - описывает конформационное строение полипептидной цепи Вторичная структура стабилизируется водородными связями между атомом кислорода карбонильных групп и атомом водорода NH-групп

  • Слайд 30

    На 1 виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали – 0,54 нм, диаметр – 0,5 нм. В закрученном состоянии спираль удерживается за счет водородных связей между каждым первым и пятым аминокислотными остатками

  • Слайд 31

    Вторичная структура белков

    ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

  • Слайд 32

    ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА (структура складчатого листа) Такой тип структуры характерен для белков, содержащих преимущественно аминокислоты с короткими боковыми цепями. У. Астбери (1941) на основании исследования β-кератина методом РСА Эта структура представляет собой ассоциат нескольких вытянутых зигзагообразных полипептидных цепей, стабилизированный множеством межцепочечных водородных связей между пептидными группами

  • Слайд 33

    Различают: параллельнуюβ-структуру при одинаковой ориентации цепей (начинаются с N-конца и заканчиваются С-концом); антипараллельнуюβ-структуру – при наличии поочередно ориентированных цепей (N-конец, С-конец и т.д.)

  • Слайд 34

    Третичная структура белков Под этим термином понимают полную укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Связи, удерживающие третичную структуру: а) ковалентная связь - дисульфидныймостик ( – S – S – ) б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой) в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой) (ионные связи) г) водородные связи. д) гидрофобное взаимодействие (притяжение между неполярными радикалами)

  • Слайд 35

    Глобулярные белки Фибриллярные белки Альбумин: Фиброин– основной компонент натурального шелка и паутины

  • Слайд 36

    Четвертичная структура Ферритин Дж. Бернал (1958) Термин «четвертичная структура» относится к макромолекулам, образующим трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей, которые не связаны между собой ковалентными связями. Каждая отдельная цепь ассоциата называется субъединицей. Под четвертичной структурой понимают количество и взаимное расположение субъединиц в пространстве.

  • Слайд 37
  • Слайд 38
  • Слайд 39

    ДЕНАТУРАЦИЯ Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

  • Слайд 40

    Различают необратимую и обратимую денатурацию. После обратимой денатурации (ренатурации) макроструктура (т.е. вторичная, третичная структуры) легко восстанавливается.

Посмотреть все слайды

Предложить улучшение Сообщить об ошибке