Презентация на тему "Аминокислоты"

Содержание

• 
  Слайд 1

  1. Аминокислоты и белки

  • В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
  • H2N–СН–СООН R
  • В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Алифатические аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
  • В зависимости от содержания функциональных групп в радикале выделяют аминокислоты, содержащие гидроксильную, амидную, карбоксильную и аминогруппы.
  • Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.
• 
  Слайд 2

  Классификация аминокислот по строению углеводородного радикала

  • Алифатический неполярный радикал
  • Алифатический полярный радикал
  • Ароматические и гетероциклические радикалы
  • Гетероциклический радикал
  • Карбоциклический радикал
  • Н –СН–СООН
  • NH2глицин
  • СН3 –СН–СООН
  • NH2аланин
  • СН3СН –СН–СООН
  • СН3NH2валин
  • СН3СН СН2–СН–СООН
  • СН3NH2лейцин
  • СН3СН2 СН–СН–СООН
  • Н3С NH2изолейцин
  • СН3СН –СН–СООН
  • ОНNH2треонин
  • НS–СН2 –СН–СООН
  • NH2цистеин
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • SСН3NH2метионин
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • СООН NH2глутаминовая кислота
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • СОNН2NH2глутамин
  • СН2 –– СН–СООН
  • СООН NH2аспарагиновая кислота
  • СН2 –– СН–СООН
  • СОNН2NH2аспарагин
  • СН2СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
  • NН2NH2лизин
  • H2N–С–NН–СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
  • NН NH2аргинин –СН2 –СН–СООН
  • NH2фенилаланин
  • НО– –СН2 –СН–СООН
  • NH2тирозин ––СН2 –СН–СООН
  • HN N NH2
  • гистидин
  • СООН
  • N–H пролин
• 
  Слайд 3

  Заменимые и незаменимые аминокислоты

  Все природные -аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме.

  Незаменимые -аминокислоты:Заменимые -аминокислоты:

  • валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин,
  • лизин, метионин, треонин,серин, цистеин, аргинин, гистидин,
  • триптофан, фенилаланинаспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты
  • В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
  • Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
  • Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.
• 
  Слайд 4

  Стереоизомерия аминокислот

  Пространственные или стереоизомеры или оптически активные соединения – соединения, способные существовать в пространстве в виде двух изомеров, являющихся зеркальным отражением друг друга (энантиомеры).

  Все -аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света (все волны которого колеблются в одной плоскости) вправо (+, правовращающие) или влево (-, левовращающие).

  Признаки оптической активности:

  - наличие в молекуле асимметричного атома углерода (атома, связанного с четырьмя разными заместителями);

  - отсутствие в молекуле элементов симметрии.

  Энантиомеры -аминокислот обычно изображают в виде относительной конфигурации и называют по D,L-номенклатуре.

• 
  Слайд 5

  Относительные конфигурации аминокислот

  В молекуле аланина второй атом углерода является асимметричным (у него 4 разных заместителя: атом водорода, карбоксильная, метильная и аминогруппы. Углеводородную цепь молекулы располагают вертикально, в зеркальном отражении изображают только атомы и группы, связанные с асимметричным атомом углерода. Для -аминокислот это, как правило, атом водорода и аминогруппа. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D-изомер; если слева – L-изомер.

  В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.

  Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

  • СООН
  • Н–С– NH2
  • СН3
  • D-аланин
  • СООН
  • H2N–С– Н
  • СН3
  • L-аланин
• 
  Слайд 6
  

  • Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
  • Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус.
  • Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С).
  • Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).
• 
  Слайд 7

  Кислотно-основные свойства аминокислот

  • В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.
  • Кислотно-основное равновесие для аминокислоты может быть описано: анион биполярный ион катион
  • В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
  • В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
  • Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

  СН3 –СН–СООН +NH3 СН3 –СН–СОО-ОН– NH2 Н+ СН3 –СН–СОО–Н+ +NH3 ОН-

• 
  Слайд 8

  Значения pI важнейших α-аминокислот

  • Цистеин (Cys) 5,0
  • Аспарагин (Asp) 5,4
  • Фенилаланин (Phe) 5,5 Аспарагиновая
  • Треонин (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
  • Глутамин (Gln) 5,7 Глутаминовая
  • Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
  • Тирозин (Tyr) 5,7
  • Метионин (Met) 5,8
  • Триптофан (Trp) 5,9 Гистидин (His) 7,6
  • Аланин (Ala) 6,0 Лизин (Lys) 9,8
  • Валин (Val) 6,0 Аргинин (Arg) 10,8
  • Глицин (Gly) 6,0
  • Лейцин (Leu) 6,0
  • Изолейцин (Ile) 6,1
  • Пролин (Pro) 6,3
• 
  Слайд 9

  Химические свойства -аминокислот

  Все химические реакции, в которые вступают -аминокислоты, можно разделить на группы:

  • Реакции с участием карбоксильной группы
  • Реакции с участием аминогруппы
  • Реакции с участием углеводородного радикала кислоты
  • Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы
• 
  Слайд 10

  Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот

  Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты.

  Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:

  Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:

  • СН3 –СН–СООНNaOH СН3 –СН–СООNa + H2O
  • NH2 NH2 натриевая соль аланина
  • СН3 –СН–СООН СН3ОН СН3 –СН–СООСН3 + H2O
  • NH2 Н+ NH2 метиловый эфир аланина –СН2 –СН–СООН [O]
  • NH2фенилаланин
  • НО– –СН2 –СН–СООН
  • NH2тирозин
  • СН3 –СН–СООНNН3 СН3 –СН–СОО– NН4+t СН3 –СН–СОNН2
  • NH2 NH2NH2 амид аланина
  • СН2СН2 –СН–СООН СН2СН2 –СН2 NH2
  • -аминомасляная кислота (ГАМК)
  • СООН NH2 –СО2 СООН выступает в роли нейромедиатора глутаминовая кислота
• 
  Слайд 11

  Реакции с участием аминогруппы -аминокислот

  Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.

  При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.

  • СН3 –СН–СООН HCl СН3 –СН–СООH
  • NH2+NH3 Cl– хлорид аланина
  • СН3 –СН–СООН СН3СОCl СН3 –СН–СООH кислота
  • NH2–HClNH–СО–СН3 2-ацетиламинопропановая
  • СН3 –СН–СООН HNO2 СН3 –СН–СООH + N2 + H2O
  • NH2 OH 2-гидроксипропановая кислота
  • СН3 –СН–СООН t СН3 –СН–СО–NH
  • 2 дикетопиперазин
  • NH2 –2 Н2О HN––CO–CH–CH3аланина
  • СН3 –СН–СООН HNO2 СН3 –СН–СООH + N2 + H2O
  • NH2 OH 2-гидроксипропановая кислота
• 
  Слайд 12
  

  Реакции дезаминирования.

  - окислительное дезаминирование

  - восстановительное дезаминирование

  - гидролитическое дезаминирование

  - внутримолекулярное дезаминирование

  Реакция трансаминирования.

  • СН3 –СН–СООН [O] СН3 –С–СООH + NH3
  • пировиноградная
  • NH2O кислота
  • СН3 –СН–СООН [Н] СН3 –СН2–СООH + NH3
  • пропановая
  • NH2кислота
  • СН3 –СН–СООН Н2О СН3 –СН–СООH + NH3
  • молочная
  • NH2HОкислота
  • СН3 –СН–СООН СН2 = СН–СООH + NH3
  • пропеновая
  • NH2кислота
  • СН3 –СН–СООН НООС–СН2––СН2–С–СООH
  • + -кетоглутаровая
  • NH2кислотаOO
  • СН3 –С–СООН НООС–СН2––СН2–СН–СООH
  • NH2
• 
  Слайд 13

  Образование пептидной связи

  • Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом и без образования цикла:
  • Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, а продукт взаимодействия аминокислот – пептидом. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д.
  • Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи в составе пептидов по химической природе являются амидными.
  • Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
  • Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

  H2N –СН–СООН H2N–СН–СООН H2N –СН–СО–NН –СН–СООН + СН3СН2ОН–H2O СН3СН2ОН дипептид аланин серин аланилсерин

  H2N –СН–СОNН–СН–СОNH –СН2–СОNН –СН–СОNН–СН–СОOH

  СН2SHСН3CH(СН3)2СН2ОН

  Пентапептид: цистеилаланилглицилвалилсерин или Цис–Ала–Гли–Вал–Сер

• 
  Слайд 14

  Белки

  В настоящее время общепризнанной является полипептидная теория строения белковой молекулы.

  Белки можно классифицировать:

  – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

  – по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);

  – по составу или химическому строению (простые и сложные);

  – по выполняемым функциям;

  – по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);

  – по локализации в организме (белки крови, печени и др.);

  – по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

  – по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);

  – по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

• 
  Слайд 15

  Функции белков

• 
  Слайд 16

  Классификация простых белков

  • Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
  • Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
  • Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
  • Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
  • Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
  • Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.
• 
  Слайд 17

  Классификация сложных белков

• 
  Слайд 18

  Первичная структура белка

  • Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза.
  • Для отщепления N-концевой аминокислоты белок обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом и после кислотного гидролиза только одна N-концевая кислота оказывается связанной с этим реактивом (метод Сэнджера).
  • По методу Эдмана в процессе гидролиза отделяют N-концевую кислоту в виде продукта взаимодействия с фенилизотиоцианатом.
  • Для определения С-концевой кислоты обычно используют гидролиз в присутствии специального фермента – карбоксипептидазы, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная карбоксильная группа. Существуют и химические методы отщепления С-концевой кислоты, например с использованием гидразина (метод Акабори).
• 
  Слайд 19

  Вторичная структура белка

  Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

• 
  Слайд 20

  Третичная структура белка

  • Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
  • Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры.
  • Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействиевступают боковые радикалы аминокислотных остатков.
  • Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван-дер-ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.
• 
  Слайд 21

  Схема образования связей между радикалами аминокислот

  1 – ионные связи, 2 – водородные связи,

  3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи

• 
  Слайд 22

  Четвертичная структура белка

  Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.

  Образовавшуюся молекулу называют олигомером, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерами, мономерами или субъединицами (их обычно чётное количество: 2,4, реже 6 или 8).

  Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.

  Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.

  Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.

  • Гексамеринсулина
  • Тетрамер гемоглобина
• 
  Слайд 23

  Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

  • Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
  • Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
  • Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
  • Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).
  • Общая качественная реакция -аминокислот — образование сине-фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином.
  • Нингидриновую реакцию дают также и белки.
• 
  Слайд 24

  Значение белков и пептидов

  • Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают ферменты, гормоны, структурные (кератин, фиброин, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, миозин), защитные (иммуноглобулины), запасные (казеин, яичный альбумин) белки, токсины (змеиные яды, дифтерийный токсин).
  • В биологическом плане пептиды отличаются от белков более узким спектром функций. Наиболее характерна для пептидов регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны и т.д.). Недавно открыта группа пептидов головного мозга — нейропептидов. Они влияют на процессы обучения и запоминания, регулируют сон, обладают обезболивающей функцией; прослеживается связь некоторых нервно-психических заболеваний например шизофрении, с содержанием тех или иных пептидов в мозге.
  • В настоящее время достигнуты успехи в изучении проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней. К числу актуальных проблем относится химический синтез белка. Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков призвано способствовать решению таких вопросов, как выяснение механизма действия этих соединений в клетке, установление взаимосвязи их активности с пространственным строением, создание новых лекарственных средств и продуктов питания, а также позволяет подойти к моделированию процессов, протекающих в организме.
• 
  Слайд 25

  Кое-что интересное о белках

  • Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям.
  • Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях.
  • Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей.
  • Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.
• 
  Слайд 26
  

  У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус.

  СН3ООС—СН(СН2С6Н5)—NH—СО— СH(NН2)—СН2—СООН.

  Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не только слаще сахара (в 100—150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама.

  Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 — 2000 раз. Еще сильнее — в 4000 раз — превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, получивший торговое название талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз!

  Еще один очень сладкий белок — миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Если когда-нибудь будут выращивать на плантациях все эти экзотические плоды, у сахарной промышленности будет куда меньше проблем с транспортировкой продукции. Ведь маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка!

  В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот — аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

• 
  Слайд 27
  

  Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. КЕРАТИНЫ — нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает.

  Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы.

  Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей — фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями (рис. 1). Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. рис. 2). Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.

  а) Водородные б) Ионные в) Неполярные г) Дисульфид- Рис. 2. Кератин волос — фибриллярный белок. связи связи взаимодействия ный мостик

  Рис. 1. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами

• 
  Слайд 28
  

  • Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения — кератина. Но в зависи­мости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула — поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина.
  • Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность.
  • Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу.
  • Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность.
  • Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные — зернистый.
  • Сердцевина, или мозговой слой, состоит из не полностью ороговевших клеток.