Презентация на тему "Физиология клетки"

Презентация: Физиология клетки
Включить эффекты
1 из 44
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
5.0
1 оценка

Комментарии

Нет комментариев для данной презентации

Помогите другим пользователям — будьте первым, кто поделится своим мнением об этой презентации.


Добавить свой комментарий

Аннотация к презентации

Презентация для 9-11 класса на тему "Физиология клетки" по Биологии. Состоит из 44 слайдов. Размер файла 1.88 Мб. Каталог презентаций в формате powerpoint. Можно бесплатно скачать материал к себе на компьютер или смотреть его онлайн с анимацией.

Содержание

  • Презентация: Физиология клетки
    Слайд 1

    ФИЗИОЛОГИЯ КЛЕТКИ

    наука, изучающая закономерности и свойства функционирования клеток животных, растений, простейших независимо от их специализации.

  • Слайд 2

    Аспекты изучения «Физиологии клетки»

    ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК РЕЦЕПТОРНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК ФУНКЦИИ ИЗМЕНЕНИЯ рН В КЛЕТКЕ. ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ. КАЛЬЦИЕВАЯ ПРОНИЦАЕМОСТЬ. РОЛЬ КАЛЬЦИЯ В КЛЕТКЕ. КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ ПРОНИЦАЕМОСТЬ КЛЕТКИ ДЛЯ МИНЕРАЛЬНЫХ ИОНОВ, НЕЭЛЕКТРОЛИТОВ, ВОДЫ, ОРГАНИЧЕСКИХ КИСЛОТ, КРАСИТЕЛЕЙ. РОСТ И СТАРЕНИЕ КЛЕТОК

  • Слайд 3

    ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК

  • Слайд 4

    Контрактильные механизмы (приводящие к сокращению или движению):

    мышечное сокращение движение ресничек и жгутиков расхождение хромосом при митозе и мейозе укорочение хромосом, происходящее перед прикреплением к веретену деления амебоидное движение циклоз

  • Слайд 5

    Цитоскелет клетки

    Микротрубочки (~ 25 нм) Тубулин микрофиламенты (6-7 нм) Актин промежуточные филаменты(8-10 нм) Кератин, Десмин Виментин Нейрофибриллы

  • Слайд 6

    Микрофиламенты (Актиновыефиламенты)

  • Слайд 7

    Актинмономерный глобулярный белок

    Актин имеет участки связывания с: Mg2+ АТФ 3 типа актинов: α- актин характерен для мышечных клеток β-, γ- актины - немышечные актины.

  • Слайд 8

    Процесс полимеризации-деполимеризацииG-актина

    Нуклеация – образование затравок (тримеров) Элонгация – рост полимеров засчет присоединения к обоим концам тримера новых молекул G–актина. Формирование F-актина - двойная спираль из актиновых мономеров, содержащая по крайней мере 5 специфических участков связывания с системой вспомогательных или актинсвязывающих белков (АСБ): «+» - конец «-» – конец не менее 3-х специфических участков на боковых поверхностях Диссоциация мономеров на концах, фрагментация филаментов и их стыковка

  • Слайд 9

    Полимеризация и деполимеризация актина

    G- актин F - актин _ + профиллин G–актин– глобулярный актин F–актин- фибриллярный актин

  • Слайд 10

    Типы АСБ

    Белки, ингибирующие полимеризацию актина: профиллин Кэпирующие белки. Кэпирование «+»-конца F–актина : гельзолин, виллин, фрагмин. Кэпирование «-»-конца F–актина:акументин Стабилизирующие белки: тропомиозин и филамин Сшивающие Белки, связывающие актин с мембраной Немышечный миозин

  • Слайд 11

    Некоторые соединения имитируют действие АСБ, ингибируя полимеризацию и деполимеризацию актина

    Цитохалазины(низкомолекулярные гетероциклические соединения, вторичные метаболиты некоторых грибов) образуют комплекс с актином и, связываясь с «+»-концом микрофиламента, блокируют полимеризацию, что в конечном счете приводит к разборке фибриллы. Циклопептид фаллоидин (яд бледной поганки), напротив, стабилизирует актиновые филаменты. Оба вещества широко используются в исследованиях цитоскелета клетки.

  • Слайд 12

    Функции микрофиламентов

    Образование сократимого кольца при цитотомии Перемещение клетки Эндо- и экзоцитоз Участие в свертывании крови Все эти процессы обеспичиваются благодаря Актин-миозиновой системе- Главный компонент всех сократительных процессов в организме

  • Слайд 13

    Структура миозина

    палочковидная хвостовая часть две глобулярные головки: -тяжелые цепи (200 кДа) - легкие цепи (18 кДа).

  • Слайд 14

    МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО

    14 сарколемма ядро сухожилие шЭПС гЭПС миофибриллы митохондрии гликоген

  • Слайд 15

    ВИД САРКОМЕРА

    15 саркомер А-диск I-диск I-диск Z Z М Миофибрилла Гликоген Митохондрия

  • Слайд 16

    САРКОМЕР

    16 "тонкие" нити (актин) Z-диск Z-диск "толстые" нити (миозин) М-линия Н-зона А-диск I-диск I-диск

  • Слайд 17

    Сократимый аппарат

    Миозин Актин

  • Слайд 18

    СОКРАЩЕНИЕ САРКОМЕРА

    18

  • Слайд 19

    Действие Са2+ во время активации миофибриллы

    1- «шейка» миозина 2- «головка» миозина 3-актиновый мономер 4-тропонин 5-тропомиозин А- актиновая и миозиновая нити на продольном срезе Б – они же на поперечном сечении

  • Слайд 20

    Микротрубочки

  • Слайд 21

    Микротрубочки

    Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток он представляет собой гетеродимер, состоящий из молекул α-и β-тубулина, близких по аминокислотным последовательностям. α- тубулин β- тубулин тубулиновый димер

  • Слайд 22

    Полимеризация тубулина

    Нуклеация - образование затравок – олигомеры тубулина, содержащие несколько десятков молекул; образуются нитевидные структуры – протофиламенты,в которых β-тубулин предшествующего димера контактирует с α-тубулином следующего Элонгация - надстраивание затравок с формированием плоской пластинки из 13-14 параллельно уложенных и продольно ориентированных протофиламентов, которая по мере удлинения постепенно сворачивается, образуя микротрубочку. При полимеризации происходит гидролиз ГТФ. Условия: - присутствие ГТФ , Mg 2+ , - удаление Са 2+ - повышение температуры до 37 градусов.

  • Слайд 23

    ЗАРИСУЙТЕ СХЕМУ ОБРАЗОВАНИЯ МИКРОТРУБОЧЕК

  • Слайд 24

    Полимеризация тубулина

  • Слайд 25

    Соединения, блокирующие полимеризацию-деполимеризацию МТ

    колхицин, (растительный алкалоид), связывается с тубулиновым димером и «+»-концом микротрубочек, препятствуя полимеризации; колхицин и винбластинприсоединяются к мономерам тубулина и блокируют рост микротрубочек, при этом продолжается и распад микротрубочек; таксол(выделенный из коры тиса, противоопухлевое лекарство) – стабилизирует микротрубочки, препятствуя деполимеризации.

  • Слайд 26

    Строение реснички (жгутика)

  • Слайд 27

    Центриоли клеточного центра

    - Состоят из 9-ти триплетов микротрубочек, располагающихся строго по переферии. - Триплеты микротрубочек соединены между собой системой связок, а снаружи одеты чехлом из бесструктурного материала - матриксом. - Клеточный центр образован парой центриолей, расположенных во взаимно-перпендикулярных плоскостях. - По периферии центральной части центриолей с каждым триплетом посредством ножек связаны небольшие шарообразные уплотнения цитоплазмы (содержащие белки) – центры организации микротрубочек (ЦОМТ) - В ЦОМТы заякорены «-» концы микротрубочек. - «+» – концы микротрубочек направлены дистально относительно ЦОМТ. В делящихся клетках центриоли принимают участие в формировании веретена деления и располагаются на его полюсах.

  • Слайд 28

    ЗАРИСУЙТЕ КЛЕТОЧНЫЙ ЦЕНТР

  • Слайд 29

    Центриоли клеточного центра

  • Слайд 30

    Моторные белки МТ

    Динеины и кинезины - эти молекулы одним концом прикрепляются сбоку к микротрубочке и могут двигаться по ней в присутствии АТФ. Противоположным концом связываются с органоидом.

  • Слайд 31

    Взаимодействие МТс моторными белками

    митохондрия лизосома МТ МТ кинезин динеин _ _ + +

  • Слайд 32

    Промежуточныефиламенты

  • Слайд 33

    Представляют собой фибриллы диаметром 8-12 нм. В клетке локализуются в виде трехмерной сети преимущественно в околоядерной области и собраны в пучки, которые направляются к периферии клетки. Характерны для всех видов клеток, особенно хорошо развиты в клетках, испытывающих механические нагрузки, например, в клетках эпидермиса, мышечных клетках, нейронах. Основные функции: - опорная - поддержание формы клетки -участие в формировании межклеточных соединений.

  • Слайд 34

    Промежуточные филаменты

    Кератины (эпителии) Виментин (соединит. ткани) Десмин (мышечние ткани) Нейрофибриллы (нервная ткань)

  • Слайд 35

    Промежуточныефиламенты

    в составе различают: - центральныйконсервативный(одинаковый у всех) домен. Имеет палочковидную форму и состоит из 310 аминокислотных остатков. Образуют суперспирали между двумя молекулами белка. 2 концевых участка сильно варьирующих по длине и по последовательности аминокислот. Не имеют спиральной структуры. Полимеризация димеров белка происходит путем взаимодействия концевых участков, без затраты энергии АТФ или ГТФ. В результате полимеризации формируются протофибриллы (состоят из 4-х молекул), которые затем объединяются в филаменты диаметром ~ 10 нм. Центральный домен Концевой участок

  • Слайд 36

    Этапы полимеризации белков промежуточных филаментов

    1 — отдельная молекула; 2 — димер; 3 — тетрамер-протофиламент; 4, 5 — полимеризация протофиламентов; 6 — сформированный промежуточный филамент саркомера.

  • Слайд 37

    Циклоз(течение цитоплазмы) лучше всего выражено в растительных клетках, но его можно наблюдать и у простейших, в тканевых культурах животных.

    Циклоз характеризует уровень жизнедеятельности клетки и зависит от процессов дыхания и гликолиза. Разнообразные внешние стимулы (нагрев, повышенное гидростатическое давление, механические воздействия, электрический ток) останавливают движение цитоплазмы. При освещении ультрафиолетовыми и рентгеновскими лучами, при действии эфира, хлороформа, гербицидов описаны 2-х-фазные изменения – вначале движение ускорялось, а затем замедлялось и останавливалось. Во многих растительных клетках (элодеи, валиснерии) циклоз может начаться под влиянием внешних воздействий (соли металлов, сапонин, видимый свет). Такое индуцированное движение обычно называют вторичным, в отличие от спонтанного, или первичного, движения, характерного например, для клеток нителлы, корневых волосков многих растений.

  • Слайд 38

    Циклоз

    В основе циклоза лежит функционирование сократительных белков, обладающих АТФ-азной активностью, например может быть обусловлено сокращением МТ. МТ обнаружены в растительных клетках, где наблюдается интенсивно движение цитоплазмы; много МТ в гладких миоцитах; МТ и нейрофиламентырегулируют транспорт веществ по аксону и дендритам в том или ином направлении.

  • Слайд 39

    Амебоидное движение

    Амебоидным движением обладают самые разнообразные клетки – простейшие из класса саркодовых, зооспоры, некоторые сперматозоиды и яйцеклетки, плазмодии миксомицетов, фибробласты, лейкоциты, эпителиоциты и нейроны в тканевых культурах, клетки эмбрионов позвоночных. Хорошо развито амебоидное движение у миобластов, из которых развиваются миосимпласты. При регенерации эпителия клетки становятся подвижными и путем амебоидных движений перемещаются в глубь раны. Одним из способов злокачественных новообразований внутри организма является амебоидное движение раковых клеток.

  • Слайд 40

    Амебоидное движение состоит в медленном перетекании тела клетки по субстрату и осуществляется благодаря внутриклеточному течению цитоплазмы и образованию временных псевдоподий. Скорость амебоидного движения зависит от температуры и кислотности среды, от осмотического давления, от соотношения одновалентных и 2-х-валентных катионов. Недостаток кислорода замедляет амебоидное движение. Под влиянием любого сильного раздражителя (нагревание до 40 С, встряхивание) амебоидное движение прекращается.

  • Слайд 41

    Поляризованный движущийся фибробласт

    Красным цветом окрашены микрофиламенты и их пучки, связанные с флуоресцирующими антителами к актину, зеленым — микротрубочки, окрашенные антителами к тубулину. 1 — ламеллоплазма; 2 — ядро 1 2

  • Слайд 42

    Мерцательное движение

    Мерцательное движение обусловлено деятельностью специализированных органелл – выростов клетки, называемых ресничками (многочисленны и короткие, длиной 5 ~10 мкм) и жгутиками (единичные и длинные, до 150 мкм). Они имеют очень широкое распространение и выполняют разную функцию. Благодаря их ритмичному движению свободноживущие клетки (жгутиконосцы, инфузории, подвижные бактерии, сперматозоиды, водоросли) могут перемещаться в среде. Движение низших червей, личинок иглокожих, моллюсков и кольчатых червей осуществляется также благодаря деятельности ресничек поверхностного эпителия. Работа ресничек вызывает перемещение яйцеклеток, пылинок, пищевых частиц и содействует выполнению многих функций организма: питанию, выделению, дыханию. Подвижными волосками (жгутиками - киноцилиями) или их производными – снабжены все рецепторные клетки.

  • Слайд 43

    Реснички и жгутики

    Основной тип движения жгутиков – ундулирующее или волнообразное (синусоидальное, распространяющееся в одном направлении, либо от основания жгутика к его вершине, либо наоборот). Большинство ресничек действует наподобие весел, производя гребущие взмахи. Интенсивность движения ресничек и жгутиков зависит от температуры и концентрации Н+. Жгутики одной клетки могут функционировать относительно независимо друг от друга, деятельность ресничек простейших и мерцательного эпителия проявляет четкую согласованность. При постепенной наркотизации исчезает координация движения ресничек и они начинают колебаться независимо друг от друга, а затем их двигательная активность прекращается. Ресничкам и жгутикам присущ автоматизм, будучи изолированными они ритмически двигаются, но движения их не координированы. Для нормального функционирования реснички (жгутика) необходима связь ее с базальным тельцем, расположенным у основания реснички (жгутика).

  • Слайд 44
Посмотреть все слайды

Сообщить об ошибке