Презентация на тему "Инсулин"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Инсулин гормон жизни

• 
  Слайд 2

  История открытия

  В 1900 году Л.В. Соболев доказал, что островки Лангерганса поджелудочной железы являются местом образования вещества , регулирующего углеводный обмен в организме. В 1921 году Ф.Батинг и Бест получили экстракт из островковой ткани поджелудочной железы, содержащей инсулин . В 1955 году Сенгер изучил аминокислотную последовательность и установил структуру инсулина крупного рогатого скота и свиней.

• 
  Слайд 3

  Строение молекулы

  Относительная молекулярная масса мономера инсулина-ок.6000. Молекула инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется A-цепью и состоит из 21 аминокислоты, вторая-B-цепь – состоит из 30 аминокислот.

• 
  Слайд 4

  Биосинтез инсулина

  Инсулин синтезируется в базофильных инссулоцитах островков Лангерганса поджелудочной железы из своего предшественника – проинсулина . Проинсулин-одноцепочный полипептид с относительной молекулярной массой около 10000, содержит более 80 аминокислот.

• 
  Слайд 5

  Метаболизм инсулина

  При выходе в русло крови часть инсулина образует комплексы с белками плазмы крови- так называемый связанный инсулин, другая часть остается в форме свободного инсулина. Свободный инсулин реагирует с антителами к кристаллическому инсулину, стимулирует поглощение глюкозы мышечной и в какой-то степени жировой тканью. Благодаря процессам связывания инсулина с белками сыворотки крови обеспечивается его доставка к тканям. Кроме того, связанный инсулин является как бы формой хранения гормона в крови и создает резерв активного инсулина в русле крови. Существует несколько инсулининактивирующих и инсулиндеградирующих ферментных систем, участвующих в метаболизме инсулина. К ним относятся инсулининактивирующая ферментная система( протеиндисульфиднаяредуктаза ) и инсулиндеградирующая ферментная система, которая представлена тремя типами протеолитических ферментов. В результате действия протеиндисульфиднойредуктазы происходит восстановление S-S-мостиков и образование A- и B-цепей инсулина с последующим протеолизом их до отдельных пептидов и аминокислот. Помимо печени, метаболизм инсулина происходит в мышечной и жировой тканях, почках, в плаценте. Скорость процессов метаболизма может служить контролем за уровнем активного инсулина и играет большую роль в патогенезе сахарного диабета. Период биологического полураспада инсулина человека – около 30 минут.

• 
  Слайд 6

  Биологическое действие

  Инсулин является универсальным анаболическим гормоном. Один из наиболее ярких эффектов инсулина- его гипогликемическое действие. Инсулин оказывает влияние на все виды обмена веществ: стимулирует транспорт веществ через клеточные мембраны, способствует утилизации глюкозы и образованию гликогена, ингибирует глюконеогенез , тормозит липолиз и активирует липогенез, повышает интенсивность синтеза белка. Инсулин необходим для роста и развития организма (действует в синергизме с соматотропным гормоном гипофиза).

• 
  Слайд 7

  Показания к применению инсулина

  Инсулин является специфическим противодиабетическим средством и применяется в основном при сахарном диабете; абсолютным показанием является наличие кетоацидоза и диабетической комы. Выбор препарата и его дозировка зависят от формы и тяжести течения болезни, возраста и общего состояния больного. Подбор доз и лечение инсулином проводится под контролем содержания сахара в крови и в моче и наблюдением за состоянием больного. Передозировка инсулина грозит резким падением содержания сахара в крови, гипогликемической комой.

• 
  Слайд 8

  Инсулин

  Инсули́н (от лат. insula — остров) — гормон пептидной природы, образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Основные мишени – мышцы, печень, жировая ткань, фибробласты, лимфоциты Секрецию инсулина усиливают: Повышение содержания глюкозы в крови Глюкагон, секретин, холецистокинин, СТГ Пища, богатая белками Инсулин (м.м. 5,7 кДа) образован двумя полипептидными цепями, содержащими 51 аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислоты, B-цепь образована 30 аминокислотами. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через цистеин, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи. Образуется из проинсулина путем удаления внутреннего пептидного сегмента.

• 
  Слайд 9

  Механизм действия инсулина

• 
  Слайд 10

  Биологические эффекты инсулина

  Все эффекты инсулина по скорости их реализации подразделяют на 4 группы: очень быстрые (через несколько секунд) — гиперполяризация мембран клеток (за исключением гепатоцитов), повышение проницаемости для глюкозы, активация Na-K-АТФазы, входа К+ и откачивания Na+, подавление Са-насоса и задержка Са2+; быстрые эффекты (в течение нес кольких минут) — активация и торможение различных ферментов, подавляющих катаболизм и усиливающих анаболические процессы; медленные процессы (в течение нескольких часов) — повышенное поглощение аминокислот, изменение синтеза РНК и белков-ферментов; очень медленные эффекты (от часов до суток) — активация митогенеза и размножения клеток.

• 
  Слайд 11

  Важнейший эффект инсулина

  Увеличение в 20—50 раз транспорта глюкозы через мембраны мышечных и жировых клеток путем облегченной диффузии по градиенту концентрации с помощью чувствительных к гормону мембранных белковых переносчиков (ГЛЮТ). В мембранах разных видов клеток выявлены 6 типов ГЛЮТ, но только один из них — ГЛЮТ-4 является инсулинозависимым и находится в мембранах клеток скелетных мышц, миокарда, жировой ткани.

• 
  Слайд 12

  Действие инсулина на белковый и углеводный обмены

  Белковый обмен: повышение проницаемости мембран для аминокислот; усиление синтеза мРНК; активация в печени синтеза аминокислот; повышение синтеза и подавление распада белка. Углеводный обмен: активация утилизации глюкозы клетками, усиление процессов фосфорилирования; подавление распада и стимуляция синтеза гликогена; угнетение глюконеогенеза; активация процессов гликолиза; гипогликемия

• 
  Слайд 13

  Действие инсулина на липидный обмен

  Стимуляция синтеза свободных жирных кислот из глюкозы Стимуляция синтеза липопротеиновой липазы в клетках эндотелия сосудов и благодаря этому активация гидролиза связанных с липопротеинами крови триглицеридов и поступления жирных кислот в клетки жировой ткани Стимуляция синтеза триглицеридов Подавление распада жира Активация окисления кетоновых тел в печени.

• 
  Слайд 14

  Препараты инсулина

  Для медицинских целей инсулин получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота, свиней и китов. Активность инсулина определяют биологическим путем (по способности понижать содержание сахара в крови у здоровых кроликов).

• 
  Слайд 15
  
• 
  Слайд 16

  Показания к применению инсулина

  Инсулин является специфическим противодиабетическим средством и применяется в основном при сахарном диабете; абсолютным показанием является наличие кетоацидоза и диабетической комы. Выбор препарата и его дозировка зависят от формы и тяжести течения болезни, возраста и общего состояния больного. Подбор доз и лечение инсулином проводится под контролем содержания сахара в крови и в моче и наблюдением за состоянием больного. Передозировка инсулина грозит резким падением содержания сахара в крови, гипогликемической комой.

• 
  Слайд 17