Презентация на тему "Строение и функции белков"

Содержание

• 
  Слайд 1

  «Строение и функции белков»

  Учитель химии МБОУ ООШ№81 г.Краснодар Ицкович Т.Я

• 
  Слайд 2

  Элементарный состав белков

  С (углерод) – 50-55%; О (кислород) – 21-24%; N (азот) – 15-17% (≈ 16%); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%. Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях. Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток - мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие , селезенка – 82 – 84%. Аминокислоты- мономеры белка В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из около 170 известных. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

• 
  Слайд 3

  Аминокислоты

  Заменимые Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи. К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др. Незаменимые Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Не могут быть синтезированы в организме.

• 
  Слайд 4

  Аминокислота- амфотерное соединение

  Первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные NH 3- АМИНОГРУППА (свойства основания - COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА (свойства кислот Первичная структура белков

• 
  Слайд 5

  Вторичная структура-белка

  Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Модели вторичной структуры - a-спираль. Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве Третичная структурабелка

• 
  Слайд 6

  Четверичная структура белка

  Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы) Денатурация белка после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность. ренатурация Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы

• 
  Слайд 7

  История открытия белков

  Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» .Дидро и Ж. Д'Аламбера. Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 — 27 июля 1844 В 1803 г. дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава Браконно Анри –французский химик(29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Геррит Ян Мульдер Голландский химик — органик, который описал химический состав белков. Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

• 
  Слайд 8
  

  Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик 1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик Разработал способ синтеза аминокислот Лайнус Карл Полинг – американский химик Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков Фредерик Сенгер- английский биохимик Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

• 
  Слайд 9
  

  Функции белков в организме Текст слайда

• 
  Слайд 10

  Структурная функция

  Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

• 
  Слайд 11

  Транспортная функция

  Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. .

• 
  Слайд 12

  Защитная функция

  Печень- «чистит» кровь, то есть перестраивает токсин так, чтобы он мог выйти из организма. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов

• 
  Слайд 13

  Энергетическая функция

  Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

• 
  Слайд 14
  

  2 вариант.   1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека? А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7. 2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь? А) между карбоксильными группами соседних аминокислот; Б) между аминогруппами соседних аминокислот; В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой. 3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина? А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную. 4. Первичную структуру белка поддерживают связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Вторичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи; в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи; г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи. 6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно: а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон. СОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.   Вариант 1.   1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе? А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты. 2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков? А) 170; б) 26; в) 20; г) 10. 3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками: а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами. 4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Третичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи; в) соединением нескольких полипептидных цепей; г) спирализацией нескольких полипептидных цепей. 6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи: а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные. 7. Физико– химические и биологические свойства белка полностью определяет структура: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

• 
  Слайд 15

  Опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

• 
  Слайд 16
  

  БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe МОНО – АМИНОКИСЛОТА 20 –МАГИЧЕСКИЕ ! ∞ УРОВНИ: 1-ичная пептидная (послед-ть А/К) 2-аяН - связи 3-ая гидрофобные Н – связи -S-S- связи 4-ая Hb 11

• 
  Слайд 17

  ДЕНАТУРАЦИЯ

  2,3,4 1! 1 Функции: 1.Каталитическая (ферменты) 2. Защитная (иммуноглобулин) 3. Сигнальная(родопсин) 4. Транспортная (гемоглобин) 5.Структурная( коллаген, кератин) 6. Двигательная (актин, миозин) 7. Е (1гр.- 17,6 кДж) 8. Регуляторная (инсулин,гистоны) 9.Запасающая ( казеин) ренатурация необратимая опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

• 
  Слайд 18

  Заключение

  Белки это ключевые игроки любой живой системы. Белки это полимеры, состоящие из 20 разных аминокислот. Каждый белок собирается в уникальную трехмерную структуру, определяемую его аминокислотной последовательностью. Белок имеет иерархическое построение своей формы. Трехмерная структура белка тесно связана с его функцией. Предопределение трехмерной формы белка будет грандиозным открытием вычислительной биологии.