Содержание
-
ЛЕКЦИЯ №21. ТЕМА: «БЕЛКИ».
-
План:
Белки Строение белковых молекул. Физические свойства. Химические свойства. Превращения белков в организме. Функции белков в организме.
-
Белки– это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-аминокислот. Протеины (простые белки) Макромолекулы состоят только из остатков α-аминокислот. Протеиды (сложные белки) Макромолекулы содержат кроме остатков α-аминокислот другие группы атомов (остатки полисахаридов, о-фосфорнойкислоты, катионы металлов и т. д. ). Белки Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.
-
Строение белковых молекул. Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул. Первичная структура белка – это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX века). В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 490, которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 105. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практичеcкине ограничено.
-
Фрагмент полипептидной цепи: Пептидная связь Аминокислотный остаток – структурное звено полипептида R1 , R2 , R3 , R4 – радикалы α-аминокислот Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954г., - гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), егомолекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом ( в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), Мr (инсулина)=5700.Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Мr≈ 15000 (рис.20).Белок крови – гемоглобин имеет Мr ≈68000.Белки некоторых вирусов имеют Мr до 50 млн.Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.
-
Строение молекулы белка рибонуклеазы
-
Вторичная структура белка (для большинства белков) – это ά-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: –С– и –N– (рис.21) ║ │ О Н Теоретически все –С– и –N– группы могут участвовать в образовании водородных связей. ║ │ О Н Поэтому вторичная структура очень стабильна. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотного остатка. Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г. Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.
-
Третичная структура белка – пространственная конфигурация спирали. У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» - компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных , ионных и других связей. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. «гидро» - вода, «фобос» - страх) взаимодействия. Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу. В результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются: дисульфидные мостики (-S-S-), в создании которых участвуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH3+COO-) – получаются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп О // (ионная связь; сложноэфирные мостики ( -О-С ) – результат взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп . \ Существуют белки, у которых третичная структура почти или совсем не выражена.
-
Третичная структура белковой молекулы
-
Четвертичная структура белка – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами. Например, гемоглобин (белок крови) – это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях. В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. Четвертичная структура белка (ассоциат, образованный четырьмя полипептидными цепями).
-
Физические свойства. Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют . Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей). Химические свойства. В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны). 1. Гидролиз белков: Н+, t Н+, t Н+, t Белки + Н2О Полипептиды + Н2О Олигопептиды+ Н2О Н+, t Дипептиды + Н2О α-Аминокислоты 2. Осаждение белков: а) обратимое (высаливание): спирт, соли Na+, K+, NH4+ Белок с измененной Белок в вторичной и третичной растворе кислоты, УФ-лучи, tº, γ-лучи структурой
-
Схема процесса денатурации
-
3. Цветные (качественные) реакции на белки: а) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца): Белок + HNO3(конц.) → желтое окрашивание + HNO3(конц.) –Н2О Остаток фенилаланина (желтый цвет) б) биуретовая реакция (на пептидные связи): Белок + CuSO4 + NaOH —→ Ярко-фиолетовое окрашивание (насыщ.) (конц.)
-
в) цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу): Белок + NaOH + Pb(CH3COOH)2 → Черное окрашивание Ацетат свинца (II) Pb2+ + S2- → PbS↓ ч.ц. Превращения белков в организме. Белки пищи Полипептиды α-Аминокислоты СО2 , NH3 , H2O Энергия Белки организма Ферменты (Желудок) (Кишечник) Ферменты
-
Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах многообразные функции. Функции белков в организме. 1. Пластическая Строительный материал Например, коллаген, клетки мембранные клетки 2. Транпортная Переносят различные Например, гемоглобин вещества (перпенос О2 и СО2) 3. Защитная Обезвреживают чужерод- Например, γ-глобулин ныевещества сыворотки крови 4. Энергетическая Снабжают организм При расщеплении 1 г энергией белка освобождается 17,6 кДж энергии Каталитическая Ускоряют протекание Все ферменты по химических реакций своей химической организме природе являются белками. Например, рибонуклеаза
-
6. Сократительная Выполняет все виды движений, к которым способны клетки Например, миозин (белок мышц) 7. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы) Существуют белки, выполняющие специфические функции, например, рецепторные, - обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др. Белки – необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания. ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ ЖИРЫ. МЫЛА. ПОНЯТИЕ О СМС. ЖИРЫ. Жиры – это сложные эфиры, образованные высшими карбоновыми кислотами и трёхатомным спиртом глицерином. Общее название таких соединений – ТРИГЛИЦЕРИДЫ.
-
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА: Животные жиры – это твёрдые вещества. Растительные жиры – жидкие вещества (называются по другому маслами). Все жиры легче воды, в воде не растворимы, но растворимы в бензине, дихлорэтане, эфире, сероуглероде, тетрахлориде. Жиры хорошо впитываются бумагой и кожей. СХЕМА ОБРАЗОВАНИЯ ЖИРОВ: OO CH2 – OH HO – C – R1 CH2 – O – C – R1 | | O t, K | O CH – OH + HO – C – R2CH – O – C – R2 + 3H2O || O | O CH2 – OH HO – C – R3CH2 – O – C – R3 глицерин кислоты жир R1, R2, R3 – углеводородные радикалы. Они могут быть одинаковыми и разными. В состав жиров чаще всего входят остатки следующих карбоновых кислот:
-
Предельные кислоты: 1)C15H31COOH пальмитиновая к-та 2) C3H7COOH масляная к-та 3) C17H35COOH стеариновая к-та Непредельные кислоты: 1) C17H33COOH олеиновая к-та 2) C17H31COOHлинолеваяк-та 3) C17H29COOH линоленовая к-та Жиры, образованные предельными кислотами – это твёрдые жиры. Жиры образованные главным образом непредельными кислотами – жидкие жиры. O CH2 – OH C17H35COOH CH2 – O – C – C17H35 |t, K|O CH – OH + C17H35COOH CH – O – C – C17H35+ 3H2O | |O CH2 – OH C17H35COOH CH2 – O – C – C17H35 Глицеринстеариновая к-та стеариновый триглицерид Гидрогенизация – это реакция, с помощью которой жидкие жиры превращаются в твёрдые.
-
OO CH2 – O – C – C17H33CH2 – O – C – C17H35 |Ot, K|O CH – O – C – C17H33+ 3H2 CH – O – C – C17H35 |O|O CH2 – O – C – C17H33CH2 – O – C – C17H35 триолеат глицерина стеариновый триглицерид (жидкий жир) (твёрдый жир) КИСЛОТНЫЙ ГИДРОЛИЗ ЖИРОВ O CH2 – O – C – C17H35CH2 – OH |Ot| CH – O – C – C17H35+3HOH CH – OH+3C17H35COOH |O| стеариновая CH2 – O – C – C17H35CH2 – OH кислота стеариновый триглицерид глицерин
-
ЩЕЛОЧНОЙ ГИДРОЛИЗ ЖИРОВ O CH2 – O – C – C17H35CH2 – OH |Ot|CH – O – C – C17H35+ 3NaOH CH – OH+3C17H35COONa |O|стеарат натрия CH2 – O – C – C17H35CH2 – OH стеариновый триглицерид глицерин При щелочном гидролизе образуются – мыла. Мыла - это соли высших карбоновых кислот .
Нет комментариев для данной презентации
Помогите другим пользователям — будьте первым, кто поделится своим мнением об этой презентации.