Презентация на тему "Аминокислоты и белки"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Аминокислоты и белки

  1 Строениеи свойства. К.Э. Герман Зав. кафедрой естественнонаучных и медикобиологических дисциплин ММИ РЕАВИЗ www.slideshare.net

• 
  Слайд 2

  ПОЧЕМУ ?..

  2

• 
  Слайд 3

  Преамбула – немного философии

  Какое органическое соединение является химической предпосылкой и основой жизни в обоих царствах - ( животных и растений) ??? 3

• 
  Слайд 4

  Эритроциты.

  Белковая система гемоглобин-оксигемоглобин : перенос O2 к тканям и органам и удалению из них метаболической СО2) гемоглобин Fe2+ Mg2+ порфирин гем Хлорофилл способен обратимовозбуждаться квантом света, передавая энергию в цепочку фотохимического синтеза углеводов. СO2 + H2O + hn

• 
  Слайд 5
  

  5

• 
  Слайд 6

  Остальное - деталии в животном царстве ими управляют белки

  6

• 
  Слайд 7

  Аминокислоты

  Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. 7

• 
  Слайд 8
  

  The key elements of an amino acid are carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen, though other elements are found in the side-chains of certain amino acids

  About 500 amino acids are known[1] and can be classified in many ways. Structurally they can be classified according to the functional groups' locations as alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) or delta- (δ-) amino acids; other categories relate to polarity, pH level, and side chain group type (aliphatic, acyclic, aromatic, containing hydroxyl or sulfur, etc.) In the form of proteins, amino acids comprise the second largest component (after water) of human muscles, cells and other tissues.[2] Outside proteins, amino acids perform critical roles in processes such as neurotransmitter transport and biosynthesis.

• 
  Слайд 9
  

  Amino acids having both the amine and carboxylic acid groups attached to the first (alpha-) carbon atom have particular importance in biochemistry. They are known as 2-, alpha-, or α-amino acids (generic formula H2NCHRCOOH in most cases[3] where R is an organic substituent known as a "side-chain");[4] often the term "amino acid" is used to refer specifically to these. They include the 22 proteinogenic ("protein-building") amino acids[5][6][7] which combine into peptide chains ("polypeptides") to form the building blocks of a vast array of proteins.[8]  These are all L-stereoisomers ("left-handed" isomers) although a few D-amino acids ("right-handed") occur in bacterial envelopes and some antibiotics.[9]  Twenty of the proteinogenic amino acids are encoded directly by triplet codonsin the genetic code and are known as "standard" amino acids. The other two ("non-standard" or "non-canonical") are pyrrolysine (found in methanogenic organisms and other eukaryotes) and  selenocysteine (present in many noneukaryotes as well as most eukaryotes). 9

• 
  Слайд 10
  
• 
  Слайд 11
  

  11

• 
  Слайд 12
  

  12

• 
  Слайд 13
  

  13

• 
  Слайд 14
  

  eMolecules.com - онлайновый ресурс для рисования молекул Задание на дом - нарисовать: Глицин Серин Фенилаланин Аспарагин

• 
  Слайд 15
  

  Тест № 1 Какая структура относится к аминокислотам?

• 
  Слайд 16
  

  16

• 
  Слайд 17
  

  17

• 
  Слайд 18
  

  18

• 
  Слайд 19
  

  19

• 
  Слайд 20

  Незаменимые аминокислоты

  Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 20

• 
  Слайд 21
  

  Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. 21

• 
  Слайд 22

  Кислотно-основные свойства

  22

• 
  Слайд 23

  Кислотно-основные свойства

  23 не ионная форма;идеализированная аминокислота цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии

• 
  Слайд 24

  Изоэлектрическая точка (рI)

  24 Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально Isoelectric point At pH values between the two pKa values, the zwitterion predominates, but coexists in dynamic equilibrium with small amounts of net negative and net positive ions. At the exact midpoint between the two pKa values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions exactly balance, so that average net charge of all forms present is zero.[38] This pH is known as theisoelectric point pI, so pI = ½(pKa1 + pKa2). The individual amino acids all have slightly different pKa values, so have different isoelectric points. For amino acids with charged side-chains, the pKa of the side-chain is involved. Thus for Asp, Glu with negative side-chains, pI = ½(pKa1 + pKaR), where pKaR is the side-chain pKa. Cysteine also has potentially negative side-chain with pKaR = 8.14, so pI should be calculated as for Asp and Glu, even though the side-chain is not significantly charged at neutral pH. For His, Lys, and Arg with positive side-chains, pI = ½(pKaR + pKa2). Amino acids have zero mobility in electrophoresis at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isolectric point and some amino acids (in particular, with non-polar side-chains) can be isolated by precipitation from water by adjusting the pH to the required isoelectric point.

• 
  Слайд 25

  Способы получения аминокислотАминирование -галогензамещенных кислот

  25

• 
  Слайд 26

  Способы получения аминокислотБромирование при помощи малоновой кислоты

  26

• 
  Слайд 27

  Способы получения аминокислотСинтез Штреккера–Зелинского

  27

• 
  Слайд 28

  Способы получения аминокислот

  Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия) 28

• 
  Слайд 29
  

  Способы получения аминокислотБиологический способ получения аминокислот

  29 Корм с добавкой рацемической смеси a-аминокислот Отходы с оптически активным изомером a-аминокислоты Очистка Оптически чистый изомер a-аминокислоты

• 
  Слайд 30

  Химические свойства аминокислотРеакции аминогруппы

  30 Метод Ван-Слайка

• 
  Слайд 31
  

  31

• 
  Слайд 32

  Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы

  32

• 
  Слайд 33
  

  33

• 
  Слайд 34

  Химические свойства аминокислотКачественные реакции

  34 Ксантопротеиновая реакция

• 
  Слайд 35
  

  35 Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) Нингидринная реакция

• 
  Слайд 36

  Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот

  36 Реакции -аминокислот

• 
  Слайд 37
  

  37 Реакции -аминокислот

• 
  Слайд 38
  
• 
  Слайд 39
  
• 
  Слайд 40
  
• 
  Слайд 41
  
• 
  Слайд 42
  

  42

• 
  Слайд 43
  
• 
  Слайд 44

  Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот

  44 Реакции -аминокислот

• 
  Слайд 45

  Пептиды и белки

  45 Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

• 
  Слайд 46
  

  46

• 
  Слайд 47
  

  47 ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

• 
  Слайд 48
  

  48

• 
  Слайд 49
  

  49 Первичная структура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает...

• 
  Слайд 50

  Пептиды и белки Структура белков

  50 Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• 
  Слайд 51

  Разные уровни организации структуры белков

• 
  Слайд 52

  Пептиды и белки Вторичная структура белков

  52

• 
  Слайд 53
  

  53

• 
  Слайд 54
  

  54 ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

• 
  Слайд 55
  

  55 ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

• 
  Слайд 56
  

  56 a-спираль молекулы белка

• 
  Слайд 57
  

  57 ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

• 
  Слайд 58
  

  58 АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

• 
  Слайд 59
  

  59 ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

• 
  Слайд 60
  

  60 b-структура белка

• 
  Слайд 61
  

  61 А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

• 
  Слайд 62
  

  62 Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

• 
  Слайд 63

  Пептиды и белки Третичная структура белков

  63 РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

• 
  Слайд 64

  Пептиды и белки Ионные взаимодействия

  64

• 
  Слайд 65

  Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия

  65

• 
  Слайд 66

  Пептиды и белки Глобулярные белки

  66 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

• 
  Слайд 67

  Пептиды и белки Фибриллярные белки

  67 ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

• 
  Слайд 68

  Пептиды и белки Четвертичная структура белков

  68 ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

• 
  Слайд 69
  

  69 НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

• 
  Слайд 70

  Пептиды и белки Денатурация белков

  70 Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

• 
  Слайд 71

  Функции белков

  Ферментативная Строительная Транспортная Сократительная Регуляторная Пищевая Защитная Энергетическая Рецепторная ?

• 
  Слайд 72

  Белки-ферменты

  Ускорители биохимических реакций в клетке. (липаза, амилаза, … ) Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры Амилаза способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте.

• 
  Слайд 73

  Строительные белки

  Входят в состав биологических мембран

• 
  Слайд 74

  .

  Строительные белки Например, коллаген сухожилий, кератин волос. Составляют цитоскелет клетки.

• 
  Слайд 75

  Транспортные белки

  . Переносят питательные вещества из клетки, внутри клетки, в клетку. Например: гемоглобин доставляет кислород к тканям.

• 
  Слайд 76

  Сократительные белки

  . Используются организмом для движения. Например, актомиозин.

• 
  Слайд 77

  Регуляторные белки

  Выполняют функцию управления деятельностью ферментов. Например: гормон инсулин, тирозин; гормон роста – гипофиз.

• 
  Слайд 78

  Пищевые белки

  . Используются на ранних этапах развития организма для роста. Например: казеин молока, яичный альбумин.

• 
  Слайд 79

  Защитные белки

  Это антитела, вырабатывающиеся организмом при попадании в него генетически чужеродных веществ – антигенов. (вирусов, бактерий, грибов и их ядов)

• 
  Слайд 80
  

  . При расщеплении 1 грамма белков до углекислого газа и воды выделяется 17,6 кДж энергии. Энергетические белки

• 
  Слайд 81

  Белки-рецепторы

  . Определяют способность клетки узнавать чужеродные антигены. Например, белок гликопротеин.