Презентация на тему "Аминокислоты и белки. Строение и свойства"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Аминокислоты и белки

  Строениеи свойства.

  Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах

• 
  Слайд 2

  Аминокислоты

  Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.

• 
  Слайд 3
  
• 
  Слайд 4
  
• 
  Слайд 5
  
• 
  Слайд 6

  Незаменимые аминокислоты

  Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

• 
  Слайд 7
  

  Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

• 
  Слайд 8

  Кислотно-основные свойства

• 
  Слайд 9
  

  • не ионная форма;идеализированная аминокислота
  • цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии
• 
  Слайд 10

  Изоэлектрическая точка (рI)

  Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

• 
  Слайд 11

  Способы получения аминокислотАминирование -галогензамещенных кислот

• 
  Слайд 12

  Способы получения аминокислотБромирование при помощи малоновой кислоты

• 
  Слайд 13

  Способы получения аминокислотСинтез Штреккера–Зелинского

• 
  Слайд 14

  Способы получения аминокислот

  • Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
  • Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)
• 
  Слайд 15
  

  Биологический способ получения аминокислот

• 
  Слайд 16

  Химические свойства аминокислотРеакции аминогруппы

  Метод Ван-Слайка

• 
  Слайд 17
  
• 
  Слайд 18

  Химические свойства аминокислотРеакции карбоксильной группы

• 
  Слайд 19
  
• 
  Слайд 20

  Химические свойства аминокислотКачественные реакции

  Ксантопротеиновая реакция

• 
  Слайд 21
  

  • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
  • Нингидринная реакция
• 
  Слайд 22

  Химические свойства аминокислотСпецифические реакции ,,-аминокислот

  Реакции а-аминокислот

• 
  Слайд 23
  

  Реакции а-аминокислот

• 
  Слайд 24
  

  Реакции а-аминокислот

• 
  Слайд 25

  Пептиды и белки

  Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

• 
  Слайд 26
  
• 
  Слайд 27
  

  Последовательное соединение аминокислот

• 
  Слайд 28
  
• 
  Слайд 29
  

  Первичная структура белка инсулина.

• 
  Слайд 30

  Пептиды и белки Структура белков

  Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• 
  Слайд 31

  Пептиды и белки Вторичная структура белков

• 
  Слайд 32
  
• 
  Слайд 33
  

  ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

• 
  Слайд 34
  

  ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

• 
  Слайд 35
  

  a-спираль молекулы белка

• 
  Слайд 36
  

  ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

• 
  Слайд 37
  

  АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

• 
  Слайд 38
  

  ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

• 
  Слайд 39
  

  b-структура белка

• 
  Слайд 40
  

  А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).

  Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

• 
  Слайд 41
  

  Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

• 
  Слайд 42

  Пептиды и белки Третичная структура белков

  РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.

  А– структурная формула в пространственном изображении.

  Б – структура в виде объемной модели.

  В – третичная структура молекулы.

  Г – сочетание вариантов А и В.

  Д – упрощенное изображение третичной структуры.

  Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

• 
  Слайд 43

  Пептиды и белки Ионные взаимодействия

• 
  Слайд 44

  Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия

• 
  Слайд 45

  Пептиды и белки Глобулярные белки

  ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

• 
  Слайд 46

  Пептиды и белки Фибриллярные белки

  ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

• 
  Слайд 47

  Пептиды и белки Четвертичная структура белков

  ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

• 
  Слайд 48
  

  НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

• 
  Слайд 49

  Пептиды и белки Денатурация белков

  Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

• 
  Слайд 50

  Пептиды и белки