Презентация на тему "Белки – биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями"

Содержание

• 
  Слайд 1
  

  Белки – биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями

• 
  Слайд 2
  

  Биохимия — наука о химическом составе живых организмов и о химических процессах, лежащих в основе их жизнедеятельности

  Термин "биохимия" предложен в 1903 К. Нейбергом.

• 
  Слайд 3

  Строение и свойства аминокислотОбщая структурная формула аминокислоты

  α

• 
  Слайд 4
  

  Классификация аминокислот по структуре R1. Аминокислоты с алифатическим радикалом

• 
  Слайд 5
  

  Аминокислоты В организме человека содержится около 60 различных аминокислот

  протеиногенные 1. Основные : 19 аминокислот и иминокислота – ПРОЛИН 2. Редкие: γ- карбоксиглутаминовая; гидроксипролин; гидроксилизин; аминолимонная кислота  – производные основных аминокислот непротеиногенные Орнитин; Цитруллин; γ-амино-масляная кислота; β-аланин ; Большое разнообразие непритеиногенных аминокислот присутствует в грибах и растениях: β-циано-аланин; дьенколевая кислота и другие

• 
  Слайд 6

  2.Моноаминодикарбоновые аминокислоты

• 
  Слайд 7

  3. Диаминомонокарбоновые

  Гуанидиновая группировка

• 
  Слайд 8

  4. Серосодержащие

• 
  Слайд 9

  5. Аминокислоты, содержащие ароматический и гетероциклический радикал

• 
  Слайд 10

  6. Гидроксилсодержащие аминокислоты

• 
  Слайд 11

  Оптическая изомерия аминокислот

• 
  Слайд 12

  Рацемизация -

  неферментативное взаимопревращение D и L стериоизомеров

• 
  Слайд 13

  В белки включаются L- оптические изомеры аминокислотИсключения:

• 
  Слайд 14

  Физико-химические свойства аминокислот

  Амфотерные электролиты; В водных растворах аминокислоты находятся в виде диполя, или цвиттер-иона Хорошо растворимы в воде и полярных растворителях, кристаллизуются

• 
  Слайд 15

  Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

• 
  Слайд 16

  Аминокислоты проявляют все

  химические свойства карбоновых кислот и аминов

• 
  Слайд 17

  Схема взаимодействия аминокислот при образовании пептидной связи

• 
  Слайд 18
  

  Первичная структура белка – последовательность аминокислот, связанных пептидными связями

• 
  Слайд 19

  Уровни организации белковой молекулы

• 
  Слайд 20

  Виды вторичной структуры

  Регулярные 1. α-спираль «тугая» спираль , пролиноваяспираль, π-спираль 2. β-листы, складчатые слои Нерегулярные 1. повороты — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 180° 2. полуповороты

• 
  Слайд 21

  Взаимодействия, стабилизирующие вторичную структуру

  1. Водородные связи 2. Ван-дер-Ваальсовые взаимодействия Вторичная структура формируется произвольно по принципу достижения минимальной внутренней энергии молекулы

• 
  Слайд 22

  α - спираль и β -складчатость

• 
  Слайд 23
  

  Супервторичная структура белков – формирование доменов – часто встречающихся сочетаний вторичных структур Бочонок Лейциновая застежка

• 
  Слайд 24

  Связи, стабилизирующие третичную структуру белка

  1. Гидрофобные 2. Ионные 3. Водородные 4. Ковалентные (S-S)

• 
  Слайд 25
  

  Образование третичной структуры белка – ФОЛДИНГ – требует вспомогательных соединений

  1. ЩАПЕРОНЫ 2.ФЕРМЕНТЫФОЛДИНГА

• 
  Слайд 26

  Механизм действия шаперонов

• 
  Слайд 27

  Образование олигомерных белков

• 
  Слайд 28

  Классификация белков по форме молекулы

  Глобулярные Фибриллярные D/d 10

• 
  Слайд 29

  Классификация белков по структуре

  СЛОЖНЫЕ ПРОСТЫЕ

• 
  Слайд 30

  Классификация белков по функциям

  1. СТРУКТУРНЫЕ 2. КАТАЛИТИЧЕСКИЕ 3. РЕГУЛЯТОРНЫЕ 4. РЕЦЕПТОРНЫЕ 5. ТРАНСПОРТНЫЕ 6. ЗАЩИТНЫЕ 7. СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ

• 
  Слайд 31
  

  БЕЛКОВЫЕ СУПЕРСКМЕЙСТВА ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА – белки, имеющие сходную структуру и функции

  1. Семейство сериновых протеаз 2. Суперсемейство иммуноглобулинов 3. Семейство рецепторов Т-лимфоцитов 4. Семейство белков ГЛАВНОГО КОМПЛЕКСА ГИСТОСОВМЕСТИМОСТИ