Презентация на тему "Лекция липиды и белки"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Лекция липиды и белки

• 
  Слайд 2
  
• 
  Слайд 3

  Мономеры и полимеры?

  МОНОМЕРЫ ПОЛИМЕР = МАКРОМОЛЕКУЛА

• 
  Слайд 4

  липиды

  ЖИРЫ МАСЛА ФОСФОЛИПИДЫ ВОСКИ

• 
  Слайд 5

  Строение липидов

  Триглицерид (глицерин + высшие жирные кислоты) Фосфолипид (остаток фосфорной кислоты + глицерин + высшие жирные кислоты)

• 
  Слайд 6

  Функции липидов

  Энергетическая:1г = 38,9кДж энергии; Запасающая:жиры и масла являются резервным пищевым веществом у животных и растений; Источник метаболической воды; Структурная:мембраны всех клеток состоят из фосфолипидов; Теплоизоляционная; Регуляторная: гормоны липидной природы –тестостерон, эстроген.

• 
  Слайд 7

  Углеводы

  общая формула — Cm(H2O)n Формально — соединение углерода и воды. Отсюда и название: углеводы.

• 
  Слайд 8

  Углеводы

  Моносахариды (простые сахара) Полисахариды –высокомолекулярные полимеры С6Н12О6

• 
  Слайд 9
  

  ДИСАХАРИДЫ. Невосстанавливающий дисахарид

• 
  Слайд 10
  

  ДИСАХАРИДЫ.

• 
  Слайд 11
  

  ДИСАХАРИДЫ. Восстанавливающий дисахарид

• 
  Слайд 12
  

  ДИСАХАРИДЫ

• 
  Слайд 13
  
• 
  Слайд 14
  
• 
  Слайд 15
  

  ДИСАХАРИДЫ C12H22O11

• 
  Слайд 16

  Полисахариды

  Крахмал Целлюлоза Гликоген Хитин Муреин Растения Животные Грибы Бактерии

• 
  Слайд 17

  Строение углеводов

  ГЛЮКОЗА крахмал ЦЕЛЛЮЛОЗА

• 
  Слайд 18

  Белки

   Белки и полипептиды – это природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Условно считают, что пептиды имеют в своем составе до 100 мономерных единиц аминокислот, а белки – свыше 100.

• 
  Слайд 19

  Полипептидная цепь

  Состоит из сотен и даже тысяч аминокислотных остатков - мономеров.

• 
  Слайд 20
  

  Рибонуклеаза(фермент, расщепляющий РНК) содержит 124аминокислотных остатка. Миоглобин(белок мышц), состоит из 153 аминокислотных остатков. Гемоглобин- 574аминокислотных остатка. ϒ- Глобулин(образует антитела) состоит из 1250аминокислот.

• 
  Слайд 21

  Аминокислоты (20 видов):

  Заменимые Могут синтезироваться в организме. Незаменимые Не могут синтезироваться в организме, должны поступать с пищей.

• 
  Слайд 22

  Аминокислота

• 
  Слайд 23

  Для обозначения аминокислот используется буквенное сокращение:

• 
  Слайд 24
  
• 
  Слайд 25

  Образование пептидной связи

• 
  Слайд 26
  

  Необходимо «собрать» молекулу белка, строго соблюдая последовательность аминокислотных остатков, в синтезе пептидов используют приемы защиты аминогруппы и активирования карбоксильной группы 1) защита аминогруппы глицина введением БОК-группы; 2) активирование карбоксильной группы БОК-глицина, например, переводом его в п-нитрофениловый эфир; 3) блокирование карбоксильной группы аланина переводом в метиловый эфир синтез защищенного по обоим концам дипептида; 4) снятие защит.

• 
  Слайд 27
  
• 
  Слайд 28
  

  Весьма перспективен твердофазный синтез пептидов (метод Меррифильда) в котором наращивание пептидной цепи происходит на поверхности полимера. Твердофазный синтез имеет ряд преимуществ. Во-первых, поскольку на каждой стадии продукт реакции является полимером, то, обладая пониженной растворимостью, легко очищается (отмывается) от реагирующих веществ. Во-вторых, твердофазный синтез успешно поддается автоматизации. Например, с помощью автоматизированного пептидного синтеза налажен промышленный выпуск синтетического аналога гормона инсулина, состоящего из 51 аминокислотного остатка.

• 
  Слайд 29
  

  (глобула) Характерна для сложных белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

• 
  Слайд 30

  Вторичная структура белка

  Из-за большого числа карбоксильных и амидных групп в молекуле белка возникают многочисленные водородные связи NH…O=C, благодаря которым молекула закручивается в спираль. Чаще всего это правовращающая a-спираль, однако встречаются и левовращающие спирали. Этот тип организации белковой молекулы называется вторичной структурой белка

• 
  Слайд 31

  Третичная структура белка

  Третичная структура белка показывает, какой пространственный объем занимает молекула. Различают фибриллярные (отношение длины молекулы к ее ширине больше 10) и глобулярные белки. Третичная и четвертичная структуры белка удерживаются за счет дополнительных химических связей. Например, дисульфидных мостиков между остатками цистеина или электростатических взаимодействий между аммониевой и карбоксильной группами разных полипептидных цепей.

• 
  Слайд 32

  Четвертичная структура белка

  Четвертичная структура белка относится к макромолекулам, образованным из нескольких полипептидных цепей. Большую роль в формировании четвертичной структуры играют сольватационные эффекты (взаимодействие с растворителем).

• 
  Слайд 33

  Свойства белков

  Денатурация - потеря белками их естественных свойств (гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой

• 
  Слайд 34

  Функции белков

  Сруктурная - белки - незаменимый строительный материал для клеток.  Транспортная - белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам.  Защитная– иммуноглобулины. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, гормон роста) Сократительная - белки актин и миозин. Ферментативная - специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играют роль биологических катализаторов.