Презентация на тему "Обмен белков и аминокислот"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Обмен белков и аминокислот

• 
  Слайд 2

  План

  Катаболизм аминокислот у животных, растений и бактерий. Цикл мочевины. Общие пути биосинтеза аминокислот.

• 
  Слайд 3

  Пути использования аминокислот

• 
  Слайд 4

  ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

  Биосинтез аминокислот. Общие пути биосинтеза аминокислот. 3.Катаболизм аминокислот у животных, растений и бактерий. 4.Цикл мочевины 5.Биосинтез аминокислот

• 
  Слайд 5
  
• 
  Слайд 6
  
• 
  Слайд 7
  
• 
  Слайд 8
  
• 
  Слайд 9
  
• 
  Слайд 10
  
• 
  Слайд 11
  

  В организме человека массой 70 кг содержится примерно 10 кг белка, большая его часть локализована в мышцах. баланс азота в организме определяется метаболизмом белков, который регулируется, прежде всего гормонами - тестостероном и кортизолом

• 
  Слайд 12
  

  Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме. 8 (незаменимые аминокислоты из 20 белковых аминокислот не могут синтезироваться в организме человека. Они должны поступать с пищей

• 
  Слайд 13
  

  ежедневно необходимо получать с пищей не менее 30 г белка. Аминокислоты не запасаются в организме, при избыточном поступлении аминокислот в печени окисляется или используется до 100 г аминокислот в сутки. Содержащийся в них азот превращается в мочевину и в этой форме выделяется с мочой, углеродный скелет используется в синтезе углеводов, липидов или окисляется с образованием АТФ.

• 
  Слайд 14
  

  ежедневно разрушается до аминокислот 300-400 г белка (протеолиз) Одновременно примерно то же самое количество аминокислот включается во вновь образованные молекулы белков (белковый биосинтез).

• 
  Слайд 15
  

  оборот белка в организме многие белки относительно недолговечны: они начинают обновляться спустя несколько часов после синтеза, а биохимический полупериод составляет 2-8 дней. Еще более короткоживущими оказываются ключевые ферментыпромежуточного обмена. Они обновляются спустя несколько часов после синтеза. постоянное разрушение и ресинтез позволяют клеткам быстро приводить в соответствие с метаболическими потребностями уровень и активность наиболее важных ферментов.

• 
  Слайд 16
  
• 
  Слайд 17
  

  Катаболизм аминокислот 1.Трансаминирование 2.Дезаминирование 3.Декарбоксилирование 4.Окислительное расщепление

• 
  Слайд 18
  

  Трансаминирование– реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая аминокислота и новая кетокислота:

• 
  Слайд 19

  Трансаминирование

• 
  Слайд 20

  Механизм реакции трансаминирования

• 
  Слайд 21

  Примеры реакций трансаминирования

  АЛТ- аланинаминотрансфераза, АСТ – аспартатаминотрансфераза, ГПТ – глутамат-пируватаминотрансфераза, ПФ - пиридоксальфосфат

• 
  Слайд 22

  Биологическое значение трансаминирования

  Это заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам Это первая стадия дезаминирования большинства аминокислот.

• 
  Слайд 23

  Дезаминирование аминокислот

  Это реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак превращается в нетоксичное соединение – мочевину и выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кетогенеза, в реакциях окисления до CO2и H2O

• 
  Слайд 24

  Судьба продуктов дезаминирования аминокислот

• 
  Слайд 25

  Виды дезаминирования:

  Окислительное Непрямое (трансдезаминирование) Неокислительное Внутримолекулярное

• 
  Слайд 26

  Окислительное дезаминирование

• 
  Слайд 27
  

  Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) - основной способ дезаминирования большинства аминокислот

• 
  Слайд 28

  Схема обоих этапов трансдезаминирования

• 
  Слайд 29

  Неокислительное дезаминирование

• 
  Слайд 30

  Биологическая роль непрямого дезаминирования

  А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на α-кетоглутарат в реакции транаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы, в результате образуется аммиак и α-кетоглутарат. Б – при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимости α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении.

• 
  Слайд 31

  Обмен аммиака Основные источники аммиака

• 
  Слайд 32

  Обмен аммиака

• 
  Слайд 33

  Обезвреживание аммиака

  1. Синтез глутамина под действием глутаминсинтетазы:

• 
  Слайд 34

  Пути использования глутамина в организме

• 
  Слайд 35
  

  2. Синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы:

• 
  Слайд 36

  3. Восстановительное аминированиеα-кетоглутарата

• 
  Слайд 37
  

  Мочевина – полный амид угольной кислоты.Основной конечный продукт азотистого обмена.Синтез мочевины представляет собой циклический процесс, состоящий из нескольких стадий, ключевым соединением которого , замыкающим цикл, является орнитин. Поэтому цикл носит название «орнитиновый цикл»

• 
  Слайд 38

  Стадии орнитинового цикла

• 
  Слайд 39
  
• 
  Слайд 40

  Цикл мочевины

• 
  Слайд 41
  
• 
  Слайд 42
  
• 
  Слайд 43

  Биологическая роль орнитинового цикла

  Превращение азота аминокислот в мочевину, которая экскретируется и предотвращает накопление токсичных продуктов (аммиака) Синтез аргинина и пополнение его фонда в организме

• 
  Слайд 44

  Взаимосвязь орнитинового цикла и общего пути катаболизма

• 
  Слайд 45

  Наследственные нарушения орнитинового цикла

• 
  Слайд 46

  Пути обмена безазотистого остатка аминокислот

• 
  Слайд 47

  Пути биосинтеза заменимых аминокислот

• 
  Слайд 48

  Синтез аланина, аспартата и глутамата

• 
  Слайд 49

  Синтез глутамина (А), аспарагина (Б) и серина (В)

  А Б В

• 
  Слайд 50

  Синтез глицина и пролина

• 
  Слайд 51

  Синтез частично заменимых аминокислот

  Аргинин образуется в реакциях орнитинового цикла Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы