Презентация на тему "МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ"

Содержание

• 
  Слайд 1

  МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

• 
  Слайд 2
  

  Гидролитическое расщепление белков и полипептидов, поступающих вместе с пищей, происходит под действием протеолитических специфических и неспецифических ферментов(протеиназ и пептидаз): Эндо- и экзопептидазы; Амино- и карбоксипептидазы; Сериновые, цистеиновые и др. пептидазы Образующиеся аминокислоты поступают в кровь и переносятся к различным органам и тканям.

• 
  Слайд 3
  

  Внутриклеточный протеолиз осуществляется различными лизосомальными протеазами, амино- и карбоксипептидазами, дипептидазами. Большинство внутриклеточных протеолитических ферментов заключено в протеасомы.

• 
  Слайд 4
  

  ⅔ аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза, вовлекаются в биосинтез белка. Остальные подвергаются катаболизму. Основными катаболическими превращениями аминокислот являются: дезаминирование; трансаминирование; декарбоксилирование.  

• 
  Слайд 5
  

  Продуктами декарбоксилированияаминокислот являются биогенные амины: гистамин (продукт декарбоксилирования гистидина), тирамин (из тирозина), кадаверин (из лизина), -аминомасляная кислота (из глутамата), этаноламин (из серина), дофамин (из тирозина), серотонин (из окситрипрофана) и др.

• 
  Слайд 6
  

  Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазамиаминокислот. Кофактордекарбоксилаз аминокислот – пиридоксальфосфат.

• 
  Слайд 7
  

  Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями: восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное (элиминирующее), окислительное. Основным типом является окислительное дезаминирование.

• 
  Слайд 8
  

  Окислительное дезаминирование катализируется: - НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазамиаминокислот. Продукты окислительного дезаминирования – α-кетокислоты.

• 
  Слайд 9
  
• 
  Слайд 10
  

  трансаминирование аминокислот   Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от -аминокислоты на -кетокислоту без промежуточного образования аммиака.   Ферменты:аминотрансферазы (трансаминазы) Кофермент:пиридоксальфосфат

• 
  Слайд 11
  

  α-аминокислотаs+ пиридоксальфосфат-Е → → α-кетокислотаp+ пиридоксаминфосфат-Е   α-кетокислотаs+ пиридоксаминфосфат-Е → →α-аминокислотаp+ пиридоксальфосфат-Е   α-аминок-таsα-кеток-таsα-кеток-тарα-аминок-тар

• 
  Слайд 12
  

  Аммиак, образующийся при дезаминировании, используется: для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное аминирование; для синтеза азотсодержащих соединений. Избыточный аммиак – продукт катаболизма – должен быть инактивирован и выведен из организма.

• 
  Слайд 13
  

  ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака Аммониотелический типу водных животных. Конечный продукт – аммиак, выделяющийся непосредственно в воду. Уреотелический тип у наземных позвоночных. Конечный продукт – мочевина. Урикотелический тип у рептилий и птиц. Конечный продукт – мочевая кислота.

• 
  Слайд 14
  

  биосинтез глутамина Образование амидов (глутамина и аспарагина) – процесс первичного связывания аммиака в клетках.   Биосинтез глутамина– наиболее распространенный путь связывания и обезвреживания аммиака в организме.   Глутамин – нетоксичная форма транспортировки и хранения аммиака. Фермент:глутаминсинтетаза  

• 
  Слайд 15
  

  Фермент:глутаминсинтетаза D

• 
  Слайд 16
  

  ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ  1. Синтез карбамоилфосфата Фермент: карбамоилфосфат-синтетаза Синтез карбамоилфосфата происходит в митохондриях клеток печени. Донор азота только аммиак(а не амины и другие азотсодержащие соединения).

• 
  Слайд 17
  

    2. Образование цитруллина Фермент: орнитинкарбамоилтрансфераза   орнитин цитруллин

• 
  Слайд 18
  

   3. Взаимодействие цитруллинас аспарагиновой кислотой Фермент:аргининосукцинатсинтетаза   цитруллинаспартат + АМФ + ФФн аргининосукцинат

• 
  Слайд 19
  

  4. Образование аргинина Фермент:аргининосукцинатлиаза аргининосукцинат аргинин фумарат

• 
  Слайд 20
  

  5. Гидролиз аргинина с образованием мочевины Фермент: аргиназа   аргинин орнитин мочевина

• 
  Слайд 21
  

  Суммарное уравнение мочевинообразования   СО2+ NH3 + аспартат + 3АТФ + 2Н2О мочевина + фумарат + 2АДФ +АМФ + 2Фн + ФФн  

• 
  Слайд 22

  БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

  Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков: 2/3 расходуются на синтез белка; 1/3 катаболизируются. Т.е. 1/3 аминокислот должна синтезироваться вновь.

• 
  Слайд 23
  

  БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Заменимые аминокислоты: ала, асн, асп, гли, глн, глу, про, сер, тир, цис Незаменимые аминокислоты: вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен, арг, гис Углеродный скелет образуется из промежуточных метаболитов: гликолиза,пентозомонофосфатного пути цикла Кребса.

• 
  Слайд 24
  

  Пути синтеза: прямое аминированиеα-кетокислот или ненасыщенных карбоновых кислот; переаминирование; взаимопревращение аминокислот.