Содержание
-
Обмен белковновая версия
-
Незаменимость белков
Из 20 протеиногенных аминокислот – 10 незаменимы (аргинин, гистидин, метио-нин, фенилаланин, триптофан, лизин, трео-нин, изолейцин, лейцин, валин) Белковая недостаточность – патологичес-коесостояние с нарушением функций: пластической(масса органов и тканей), ка-талитической, регуляторной (гормоны), по-явлениенеизвестных, необычных продук-товобмена
-
Динамическое состояние белков
Постоянный интенсивный синтез и распад белков: белки печени, сыворотки крови, слизистой кишечника – 10 дней обновле-ние; антитела – 2 недели; гормоны – часы и минуты Постоянное смешивание аминокислот из белков пищи и собственных (эндогенных) аминокислот (метаболический пул) Тесная связь с обменом углеводов и липи-дов через пируват, оксалоацетат, альфаке-тоглутарат
-
Биологическая ценность белка
Суточная норма – 100-120 г белка (возраст, кли-мат, профессия, пол, стиль жизни, беременность, болезни и т.п.) Биологическая ценность – близость аминокисло-тногосостава пищевого белка составу тела (мясо, яйца) Степень усвоения (белки шерсти, волос не гидро-лизуются в ЖКТ) Понятие азотистого баланса (положительный и отрицательный, примеры ситуаций) Значение отдельных аминокислот (недостаток валина и лизина – остановка роста, клинические отрицательные эффекты)
-
Особенности
Белковых депо (резервуаров) нет При голодании некоторые органы легко и быстро худеют (печень, мышцы, плазма крови), но не сердце и не мозг Белки можно вводить только через ЖКТ, парен-теральноевведение – это сенсибилизация, ана-филаксияи смерть. Причина – видовая и ткане-ваяспецифичность белков, но не аминокислот (они для всех одинаковы) Замена белков аминокислотной смесью (при операциях на ЖКТ) не должна быть длительной, т.к. нарушается психика
-
Переваривание белка
Огромное разнообразие пищевых белков – это труд-ностьдля переваривания (гидролиза). Ферменты-пеп-тидазыузнают радикалы аминокислот, т.е. свои места действия Эндопептидазы: пепсин, гастриксин, реннин – фермен-тыжелудка. Трипсин, химотрипсин, эластаза – из сока поджелудочной железы. При остром панкреатите уро-веньвыхода трипсина в кровь – маркер некротического участка Эндопептидазы: карбоксипептидаза (из поджелудоч-нойжелезы) активируется трипсином в кишечнике, аминопептидазы– синтезируются в клетках слизистой кишечникка. Дипептидазы завершают в тонком кишеч-никегидролиз белка до аминокислот
-
Ограниченный протеолиз
Протеиназы – не только ферменты для пищева-рения (превращения белков в аминокислоты). Их роль более широкая Они участвуют в системе свертывания крови, ли-зисе клеток, активации гормонов, превращают неактивные ферменты в активные Сущность органического протеолиза в избира-тельномотщеплении коротких пептидов, прик-рывающихактивные центры (участки) фермен-тов, гормонов, что приводит к их активации (про-фермент– фермент)
-
Переваривание в желудке
Оптимальные условия: активный пепсин, необ-ходимыйрН 1,5-2,0, свободная НCl Роль НСl: активация пепсиногена, создание сре-ды, содействие набуханию белков, частичная де-натурация, гидролиз сложных белков, бактери-цидноедействие (без нее – гниение в желудке), ускорение всасывания железа, стимуляция выра-боткисекретина При поражениях желудка (воспаления, операции) серьезно нарушается переваривание белков и секреция НСl Общая кислотность – 40-60 мкмоль/л, свободная НСl – 20-40 мкмоль/л, связанная НСl 10-20 мкмоль/л
-
Превращение аминокислот в кишечнике
Это по сути – гниение. Частично этим питается микрофлора. Образуются токсичные продукты: фенол, индол, крезол, скатол, сероводород, амины, кислоты, спирты Эти продукты попадают в печень, обезврежива-ются и выделяются с мочой Механизм детоксикации – связывание их с сер-нойили глюкуроновой кислотой, глицином или окисление О функции печени судят по связыванию бензой-нойкислоты с глицином (продукт – гиппуроваякислота – уходит в мочу)
-
Синтез и обезвреживание кадаверина
-
Образование токсических продуктов из аминокислот
-
Обезвреживание индола
-
Обезвреживание скатола коньюгацией с серной кислотой
-
Обезвреживание бензойной кислоты. Гиппуровая кислота – тест на дезинтоксикационную функцию печени
-
Фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС)
-
Уридиндифосфоглюкуроновая кислота (УДФГК)
-
Судьба аминокислот в клетке
-
Перенос аминокислоты внутрь клетки
-
Протеолиз
Протеиназы и пептидазы имеются не только в желу-дочно-кишечном тракте, но и в клетках. В активном центре таких протеиназ часто серин или цистеин. Часть ферментов заключена в лизосомы клетки, чтобы защитить белки от преждевременного рас-щепления. Другая часть ферментов, расщепляющих белки, содержится в протеосомах– бочковидных цитоплазматических комплексах с массой более 1 млн. Там разрушаются состарившиеся клеточные белки, молекула с ошибочной структурой. Такие молекулы предварительно связываются с неболь-шим белком – убиквитином, который после гидролиза белковой молекулы используется вновь.
-
Пути превращения аминокислот Дезаминирование кислот
Общие пути превращения аминокислот – это дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование, трансреанимирование и другие. Доказано 4 вида дезаминирования. Во всех случаях выделяется NH3 (уходит аминогруппа из аминокислот). Остаются от аминокислот жирные кислоты, оксикислоты, кетокислоты. У человека преимущественно окислительный тип, а еще внутримолекулярный. Восстановительное и гидролитическое у микроорганизмов.
-
Окислительное дезаминирование
-
Внутримолекулярное (а), гидролитическое (б) и восстановительное (в) дезаминирование
-
Окислительное дезаминированиеглутаминовойкислиты
-
Трансаминирование (переаминирование) – перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без выделения аммиака
-
Перенос аминогруппы с валина на ЩУК с участием кофермента пиридоксальфосфата (В6)
-
Продолжение: перенос аминогруппы с кофермента на кетокислоту
-
Восстановительное аминирование (а) и транс-реаминирование (б) – сочетание аминирования и трансаминирования
-
Трансдезаминирование – это дезаминирование аминокислот через альфакетоглутаровую кислоту
-
Декарбоксилирование аминокислот
-
Биологическое действие гистамина
Сосудорасширяющее действие Гистамин образуется в зоне воспаления, там расширяются сосуды, растет приток лейкоцитов, возрастают защитные силы организма Увеличивает секрецию соляной кислоты в желудке (гистаминовая проба) – тест на деятельность желудка Медиатор боли, поэтому дают антигистаминные препараты (димедрол и др.) Эти же препараты применяют при повышенной чувствительности (сенсибилизации)
-
Биологическое действие серотонина
Высокоактивное сосудосуживающее действие Регулирует артериальное давление, температуру, дыхание, почечную фильтрацию, медиатор нервных процессов Серотонин причастен к развитию аллергии, токсикозу беременных ЛСД – искусственный аналог серотонина, блокирует рецепторы (по аналогии) – нарушается обмен серотонина, что ведет к психическим заболеваниям
-
Синтез таурина из цистеина через декарбоксилирование
-
Синтез глутамина (а), аспарагина (б) и соли аммония (в)
-
Реакция, катализируемая глутаминазой
-
Распад аминокислот
Продуктами распада аминокислот являются: пируват, ацетил КоА, фумарат, сукцинилКоА, оксалоацетат, альфа-кето-глутарат и другие. Конечные продукты: СО2, аммиак, серная кислота (сульфаты), вода.
-
Судьба аммиака
Аммиак возникает при дезаминированииами-нокислот ( особенно в мышцах и печени), при распаде пуринов и пиримидинов, гидролизе глу-тамина, распаде гликозаминогликанов и азотсо-держащих липидов, при гниении белков в ки-шечнике. Транспортируют аммиак глутамин и аспаргин. Обезвреживается аммиак путем синтезов моче-вины, пуринов, пиримидинов, аминирования кетокислот и образования аммонийных солей в почках.
-
Орнитиновый цикл – главный путь детоксикации аммиака
-
Орнитиновый цикл (мочевинообразование)
-
Орнитиновый цикл (продолжение)
-
Происхождение атомов мочевины
-
Превращение (а) и катаболизм (б) глицина в тканях
-
Пути использования глицина
-
Нормальное (а) и патологическое (б) превращение фенилаланина
-
Распад тирозина, причина алкаптонурии
Нет комментариев для данной презентации
Помогите другим пользователям — будьте первым, кто поделится своим мнением об этой презентации.