Презентация на тему "Белки" 10 класс

Содержание

• 
  Слайд 1

  Белки

  Урок №65 Классификация и уровни организации (структуры) белков. Урок №66 Химические свойства белков. Преподаватель: Грудинина Т.В.

• 
  Слайд 2
  

  Ознакомить учащихся с природными полимерами – белками. Изучить их классификацию, строение и свойства. Кратко рассмотреть биологическую роль белков. Цели уроков:

• 
  Слайд 3
  

  План урока: Организационный момент Проверка домашнего задания Изучение нового материала Закрепление нового материала Подведение итогов урока

• 
  Слайд 4
  

  Проверка домашнего задания. Какие соединения называются аминокислотами? Как строятся названия аминокислот? Дать название: Какие химические свойства характерны для аминокислот? Какие реакции называют реакциями конденсации? Какая группа атомов называется амидной? Что такое пептиды? 2-амино-3-метилбутановая кислота CH3 CH CH COOH CH3 NH2 − − − │ │ α-амино-β-метилмасляная кислота

• 
  Слайд 5
  

  Определение аминокислотного состава белков было сделано на рубеже XIX-XX веков работами ученого Эмиля Фишера. Определили более 20 различных α-аминокислот. Дали им индиви-дуальные названия. Например: α-аминоуксусная кислота глицин α-амино-β-оксипропионовая кислота серин α-амино-β-тиопропионовая кислота цистеин Изучение нового материала.

• 
  Слайд 6
  

  – первый белок у которого было определено строение. Для этого английскому ученому Фредерику Сенгеру (Сенджеру) потребовалось 10 лет. – это определенная аминокислотная последовательность. Инсулин Первичная структура

• 
  Слайд 7
  

  может быть в виде: Образуется с помощью водородных связей между положительно заряженными иминогруппами ( ) и отрицательно заряженными карбонильными группами ( ). N − H C O Вторичная структура α-спирали β-структуры (складчатая)

• 
  Слайд 8
  

  Фибриллярные белки– сильно вытянутые (нитеобразные) нерастворимые в воде соединения. Глобулярные белки. Их полипептидные цепи свернуты в трехмерные, сферические образования (глобулы), растворимые в воде. – это положение в пространстве полипептидной цепи. Примеры: альбумин (яйцо), гемоглобин (кровь) Третичная структура Различают: Примеры: коллаген (сухожилия), кератин (волосы), фиброин (натуральный шелк).

• 
  Слайд 9
  

  Крупные белковые молекулы, как правило состоят из нескольких частей (субъединиц) относительно небольшой молекулярной массы. Такая структура называется Пример: гемоглобин четвертичной.

• 
  Слайд 10
  

  Гидролиз– разрушение молекул белков с помощью воды в присутствии кислот и щелочей до аминокислот. Денатурация – это изменение вторичной, третичной и четвертичной структур молекул белка под действием нескольких факторов (температуры, механического воздействия, химических веществ). Качественные реакции на белки: белок + HNO3(конц.) ярко-желтый цвет белок + Cu(OH)2 красно-фиолетовый цвет NaOH Химические свойства белков. Ксантопротеиновая Биуретовая

• 
  Слайд 11
  

  Классификация. Белки Простые Протеины Состоят только из остатков α-аминокислот Примеры: альбумины, глобулины Сложные Протеиды Кроме аминокислот входят вещества небелковой природы: углеводы, нуклеиновые кислоты и др. Примеры: гликопротеиды, нуклеопротеиды

• 
  Слайд 12
  

  Биологическая роль. Белки – ферменты (катализаторы) Регуляторные белки влияют на процессы активности генов, рост и развитие организма Белки – гормоны влияют на процесс обмена веществ Защитные белки обеспечивают иммунную защиту организма Рецепторные белки (связаны с органами чувств) Транспортные белки Сократительные белки Структурные белки

• 
  Слайд 13
  

  Тест. В состав белков входят остатки α-аминокислот. Кислота серин содержит функциональные группы COOH, NH2, SH. Аминоуксусная кислота имеет название валин. При действии концентрированной азотной кислоты белок окрашивается в желтый цвет. Гемоглобин выполняет транспортную функцию. Вторичная структура – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• 
  Слайд 14
  

  Ферменты – это биологические катализаторы. Нитеобразные белки называются глобулярными. В полимерной цепи соседние остатки аминокислот связаны друг с другом водородной связью. Денатурация – это разрушение пространственной структуры белков, при сохранении первичной.

• 
  Слайд 15
  

  Урок окончен! Благодарю за внимание!