Презентация на тему "Ферменти"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Тема: ФЕРМЕНТИ

• 
  Слайд 2

  План

  1.Історія вчення про ферменти. 2.Хімічна природа ферментів. 3.Фізико-хімічна характеристика ферментів. 4.Механізм діїферментів. 5.Класифікація ферментів.

• 
  Слайд 3

  1.Історія вчення про ферменти.

  Розділбіохіміїякийвивчаєферментиназиваєтьсяензимологією. Ензими-ферменти. Розвитоквчення про ферментиможнаумовно розбити на кількаетапів.

• 
  Слайд 4
  

  Етапи розвитку вчення про ферменти Перший етапохоплюєперіод до XVII ст. і характеризуєтьсявикористаннямферментів у практичнійдіяльностілюдини(випіканняхліба, приготування вина). Другийетапвключаєперіод з XVII ст. до серединиXIX ст. і пов’язаний з іменемЯ.Б.Ван-Гельмонта, якийвивчавбродінняцукристихречовин. Він і ввів у науку термін фермент

• 
  Слайд 5
  

  Третійетаппочинається з другоїполовиниXIX ст. і триває до 30-х роківXX ст.. Пастер розділивусіферменти на організовані і неорганізовані. Організовані–діють на субстрати при наявностіживихклітин (наприкладферментидріжджів, щовикликаютьспиртовебродіння). Неорганізовані- ферменти, яківиявляли свою дію поза клітинами, щоїхутворили (наприклад, пепсин у порожнинішлунка).

• 
  Слайд 6
  

  НаприкінціXIX ст. виникланеобхідність у систематизаціїїх назв. Е.Дюклозапропонував при найменуванніферментів до кореня слова, щоозначає субстрат, прибавлятисуфікс –аза (наприклад, субстрат сахароза, фермент - сахараза ). Г. Бертран у 1897р встановивнаявність у молекулах багатьохферментівречовини, здатної до діалізу-коферменту , абокоензиму. Л. Михаеліс і М. Ментен у 1913 р. створюютьосновисучасноїкінетики ферментативного каталізу. Р. Вільштеттервстановлює одно - та двокомпонентніферменти. Дж. Самнер у 1926 р. виділяє перший фермент у кристалічномувигляді – уреазу. З цього часу IV етапвивчає структуру молекул коферментів та їхсполуки з білковиминосіями. 1955 р. С. Очаоздійснив синтез РНК підвпливом ферменту полінуклеотидфосфорилази. 1958 р. А. Корнбергвиділивполімеразу, підвпливомякоїсинтезується ДНК. 1976 р. Х.Г. Корана синтезує ген із 196 нуклеотидів.

• 
  Слайд 7

  2.Хімічна природа ферментів.

  Ферменти – цебіологічнікаталізаторибілковоїприроди, якісинтезуються в живихклітинах і маютьвластивістьприскорюватихімічніреакціїобмінуречовин.

• 
  Слайд 8

  Просторова структура тріозфосфат-ізомерази

• 
  Слайд 9

  Схема будовимолекулиамілози

• 
  Слайд 10

  2.Хімічна природа ферментів.

  Ферменти– цепрості і складнібілки, так як вони проявляютьвластивостібілків. Для них характерна просторовабудова. Третинна та четвертиннаструктуривизначають характер йогофункції.

• 
  Слайд 11
  

  Каталітичний центр - цединамічнеутворення, яке являє собою різнігрупування, якізумовлюють акт каталізу ( фермент реакції ). Контактна площа– цемісце, яке відповідає за приєднання субстрату. Периферичнічастини ферменту – приймають участь у підтримуванні і формуванні активного центру. Визначаютьвнутрішньоклітиннулокалізацію ферменту і йоговзаємовідносини з іншимиорганоїдамиклітини. Алостеричний центр - ділянка ферменту, яка зв’язуєнизькомолекулярніметаболіти, при цьомузмінюєтретинну структуру і інгібіруєйогоактивність. Метаболіти – ефектори.

• 
  Слайд 12
  

  Простіферментипо хімічнимвластивостямвідносяться до альбумінів: пептин, естераза, уріаза та інші. До складнихферментіввідносятьсяскладнібілки, якіскладаються з 2-х частин: перша – білковачастина, яка називаєтьсяапофермент, і друга – небілковачастина, яка називаєтьсякофактор

• 
  Слайд 13
  

  Кофакторскладає 1% відзагальної ваги ферменту. За типом зв’язкукофактора з апоферментом їхумовноділять на 3 види:

  1). Якщозв’язок з апоферментом не дужеміцний і утворюється в момент каталітичного акту, тоді у цьомувипадкукофакторназиваєтьсякоферментом. 2). Якщозв’язокпостійний і міцний, то кофакторназиваєтьсяпростетичнагрупа. 3). Якщокофакторактивує фермент, але сам не приймає участь у актікаталізу, то вінназиваєтьсяактиватором.

• 
  Слайд 14

  Функціїкофактора.

  -Формування активного центру. - Здійснення контакту між ферментом та субстратом. - Перенісатомнихгруп ( атомів, протонів, електронів ) в ходікаталітичногопроцесу. - Зв’язуючифункціїміжрізнорідними ферментами, забезпечуєзгодудій.

• 
  Слайд 15

  Біосинтез ферментів.

  Протікаєв організміпостійно за схемою: Інтенсивностворюєферменти у період росту тварин. Значнакількістьферментівсинтезується у слинних, підшлункових, кишечнихзалозах. Порушеннякількості та якості складу ферменту приводить до патології. Для кожного виду тканиниіснуєпевний фермент, якийвизначається видом, статтю та вікомтварини. У ядріклітинизосередженіферменти, якіприймають участь у обмінінуклеїнових кислот у ядернімембраніферментиякіприймають участь у транспортуванніокремихсполук і енергії у мітохондріяхелементиклітинногодихання.

• 
  Слайд 16

  3. Фізико-хімічна характеристика ферментів.

  1). Термолабільність – цевпливтемператури, висока температура знижаєактивність ферменту, ферментиденатурують і втрачаютактивність. Низькітемпературиуповільнюютьактивністьферментів, але при підвищеннітемператури до нормального стану ( t = 37C ) вони повністювідновлюються.

• 
  Слайд 17
  

  2). Вплив рН – оптимум ферментів, такезначення рН при якомупроявляєтьсянайбільшаактивність: рН трипсин = 8 – 9 рН амілаза = 6,9 – 7 рН уріаза = 7,2 – 8 рН каталаза = 7 рН аліаза = 7,2 – 8 рН пепсин = 1,5 – 2,5 Якщозміниться рН, то зміниться фермент і йогодія. Групи активного центру ферменту іонізовані. Ступіньїхіонізаціїзалежитьвід рН, зміна рН змінюєіонізацію, окрім того рН впливає на ступіньіонізації субстрату і ферменту субстратного комплексу.

• 
  Слайд 18
  

  3).Специфічністьферментів– визначається набором структур, якіможутьперетворюватисяпіддією ферменту. Специфічністьдіїферментівпояснюєтьсязбігомпросторовихконфігурацій активного центру ферменту і субстрату, їххімічнимспорідненням, щопризводитьдо створення фермент - субстратного комплексу абозабезпеченнякаталітичногопроцесу. Специфічністьбуває: групова, індивідуальна, стереохімічна. а).Груповаполягає в дії ферменту на групуречовин з розривомпевниххімічнихзв’язків ( пепсин, хемопсин, розрив пептидного зв’язку). б). Індивідуальназабезпечуєдію ферменту на індивідуальномурівні ( наприклад, уріазадіє на мочевину, розщеплюєїї до NH3 і СО2) . в). Стереохімічнаполягає в дії на один з просторихізомерів, перетворює з одного виду в інший вид ізомеру.

• 
  Слайд 19

  4.Механізм дії ферментів.

  Активатори – церечовиниякіпідвищуютьактивністьферментів Бувають: специфічні, неспецифічні. Специфічні – цеферментнібілки, діяякихполягає в відщеплюваннівід проферменту інгібіруючихпептидів, при цьомувідриваєтьсяактивний центр і формується молекула ферменту. Неспецифічні– ценеорганічнііони К , Са , Mg , Co , Cl2. Інгібітори – церечовиниякісповільнюютьдіюферментів Паралізатори– церечовиниякіблокуютьдіюферментів.

• 
  Слайд 20
  

  Існує 2 види інгібірування: 1).конкурентне – це коли інгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату і займає його місце. Переводить фермент в неактивний стан. 2). неконкурентне – це коли інгібітор приєднується до ферментсубстратного комплексу і не дозволяє перетворенню в кінцеві продукти реакції і визволенню ферменту.

• 
  Слайд 21

  Властивостіферментів і обратимістьдіїферментів.

  Ферменти – як каталізаторикаталізуютьпрямі і обратиміреакції. Наприклад, пепсин при рН = 1,5-2,5 розщеплюєпептиднізв’язки, а при рН = 5-6 вінсприяє синтезу білків з амінокислот. Цявластивістьдозволяєорганізмуекономновикористовуватипластичні та енергетичніматеріали. А клітини і тканиниодержуютьбіологічноактивніречовини у певніперіодиіснування і функціювання.

• 
  Слайд 22

  Кінетика і механізмдіїферментів

  Ферментативнареакціяпідкоряється закону діїмас. Підвищуєтьсяшвидкістьреакції, відбувається у наслідокзміниактивації молекул субстрату. Енергіяактиваціїхарактеризуєтьсяенергетичнимбар’єром, якийнеобхідноперебороти молекулам, щобздійснитихімічнувзаємодію. Задача ферментівзнизитиенергетичнийбар’єр, тобтозменшитиенергіюактивації.

• 
  Слайд 23
  

  1. Теорія ферментативного каталізубуларозробленаМихаелісом-Ментеном. Між субстратом і ферментом виникаєзв’язок, в результатічоговиникає фермент-субстратний комплекс, в якомукомпонентипов’язаніміж собою ковалентним, іонним, водневим і др. зв’язками. 2. Субстрат підвпливомприєднаного ферменту активізується і стаєдоступним для відповіднихреакційкаталізу. 3. Відбуваєтьсякаталіз і формуєтьсянестабільнийперехідний комплекс. 4. Вивільняється молекула ферменту і створюютьсяпродуктиреакції. Щобвідбувсямеханізмдії ферменту температура, рН, споріднення до електрону, наявністьактиваторів і інгібіторів, специфічні.

• 
  Слайд 24

  Неактивний комплекс.

  Е + S →ES →E + P ← розщепленийсубстрат Субстрат маєсвійенергетичнийбар’єр. Задача ферменту знизитиенергетичнийбар’єр. Активний комплекс – макроергичнимсполукам ( вільнаенергія ).

• 
  Слайд 25
  

  Кінетика ферментативної реакції. Кожна хімічна реакція відбувається з певною швидкістю. Ферментативна кінетика–розділ хімічної кінетики, який вивчає залежність швидкостей ферментативних реакцій від хімічної природи реагуючих речовин та умов їх взаємодії і концентрації компонентів, рН, складу середовища, температури, дії активаторів або інгібіторів.

• 
  Слайд 26
  

  Розрізняютькількатипівферментативнихреакцій: необоротніреакції з одним субстратом, необоротніреакції з двома субстратами і т.д., оборотніреакції з одним субстратом. При однаковихвихіднихконцентраціях ферменту і субстрату концентрація комплексу [ ES ] - вивчаєступіньспорідненості ферменту і субстрату.

• 
  Слайд 27
  

  У другійфазі ферментативного каталізу фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент Е і продукт реакції Р . Для повної характеристики ферментативного процесувикористовують константу МіхаелісаКm

• 
  Слайд 28

  Швидкістьферментативнихреакційвиражають у каталах ( кат. ).

  ШвидкістьферментативноїреакціївизначаєтьсяумовамиїїперебігуV = k + 2 [ E ], якщонедостатньонасичений фермент субстратом V = k + 2 [ ES ], то V = k+2, якщо [ S ] › [ E ] , то

• 
  Слайд 29

  Застосовуючи константу Михаеліса

  Коли [S] › km , то V = k+2[Eо] ≈ Vmax ,

• 
  Слайд 30

  5.Класифікація ферментів.

  За основу взятий принцип класифікаціїферментів за типом хімічноїреакції, які вони каталізують.

• 
  Слайд 31

  Усівідоміферментиподіляються на 6 класів:

  1 – оксидоредуктази 2 - трансферази 3 - гідролази 4 – ліази 5 – ізомерази 6 – лігази ( синтетази )

• 
  Слайд 32
  

  Кожнийкласподіляється на підкласи, якіділяться на підпідкласи, щоскладаються з окремихпредставників. Єдина система класифікаціїферментів основана на чотиризначномудесятковомукоді, згідно з якимкласом, підкласом, підпідкласом та індивідуальним ферментам присвоюютьномери ( цифри). У наш час користуютьсядвома номенклатурами – тривіальною ( робочою ) та систематичною.

• 
  Слайд 33
  

  1. Оксидоредуктази - цеферментиякіприскорюють окисно-відновніпроцеси. До них належать пероксидази, оксидази, каталази. 2.Трансферази– прискорюютьреакціїперенесенняокремихатомнихгруп з одного виду молекул на інші. Підвпливомфосфотрансфераз переносить залишкифосфорноїкислотивідаденозінфосфату на глюкозу або фруктозу. Належить : амінотрансферази; трансферази, щопереносятьодновуглецевізалишки та інші.

• 
  Слайд 34
  

  3. Гідролази – каталізуютьрозщеплення з участю води, внутрішньомолекулярнізв’язки в білках, вуглеводах, жирах на простісполуки. Такерозщепленняназиваєтьсягідролізом. Представникигідролази, щодіють на складноефірнізв’язки на гідролізнісполуки, пептид – гідролази. 4. Ліази – ферменти, якіприскорюютьреакціїнегідролітичноговідщепленнявід субстрату і приєднанняпевнихгрупатомів з утвердженнямподвійнихзв’язків.

• 
  Слайд 35
  

  5. Ізомерази – каталізуютьізомерацію молекул різнихорганічнихсполук, щовідіграютьважливу роль у обмініречовин. 6. Ліази– ферменти, якікаталізуютьз’єднаннядвох молекул, щосупроводжуютьсярозщепленнямпірофосератногозв’язку в АТФ ( глютамінсинтеаза, карбосилоза ).