Презентация на тему "Биохимия ферментов"

Содержание

• 
  Слайд 1
  

  Биохимия ферментов

• 
  Слайд 2
  

  Ферменты Бактериальное брожение Физиологическая регуляция Катализ Клеточный метаболизм Макромолекулы Питание Генетический аппарат Ультраструктура мембран Коферменты Фармакология Биосинтез Кинетика реакций Превращение энергии Биохимическая эволюция Врожденные нарушения обмена

• 
  Слайд 3
  

  Фермент Молекулярная масса Фермент Молекулярная масса Рибонуклеаза 13 000 Лактатдегидрогеназа 140 000 Цитохром с 15 000 Альдолаза 142 000 Трипсин 23 000 Каталаза 248 000 Пепсин 32 1000 Глутаматдегидрогеназа 336 000 Гексокиназа 45 000 Уреаза 480 000 Щелочная фосфатаза 80 000 Пируватдегидрогеназа 4 500 000 Молекулярная масса ферментов

• 
  Слайд 4
  

  Активный центр ферментов Субстрат R1 R2 R3 R5 R4 R6 R7 R8 R9 R10 R165 R164 R163 R162 R169

• 
  Слайд 5
  

  Распределение и относительные количества изоферментов ЛДГ ЛДГ1 - - - - - - - - - - - - ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4 Старт + - ЛДГ5 - - - - Сердце Почки Печень Мышцы

• 
  Слайд 6
  

  Механизм действия ферментов Субстрат + Фермент Активный комплекс Продукты реакции Фермент

• 
  Слайд 7
  

  - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - G Исходное состояние _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ ЕНФ Еф Р Переходное состояния Конечное состояние Ход реакции Свободная энергия S Энергетический механизм ферментативной и неферментативной химических реакций

• 
  Слайд 8
  

  - - - - - - - - - - 1 Km 1 Kmi = 1 v 2 1 [ S ] 1 - 1 Vi 1 vmax График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора

• 
  Слайд 9
  

  - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - Максимальная скорость Vmax - - - - - - - - - - - - - - 1 2 V max а б в Кm Концентрация субстрата [ S ] Скорость реакции V

• 
  Слайд 10
  

  Уравнение Михаэлиса - Ментен VMAX . . [ s ] Кs + [ s ] v =

• 
  Слайд 11
  

  - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - [ s ] v 1 2 vmax Vmax 1 2 vmax Km

• 
  Слайд 12
  

  Определение численного значения Кm Если v = ½vmax V max 2 = V max . [ s ] Кm + [ s ] 1 2 = s Km + [ s ] или Km + [ s ] = 2 [ s ] Km = [ s ]

• 
  Слайд 13
  

  График Лайнувера – Берка. 1 vmax 1 Km Наклон = Кm V max 1 v 1 [s]

• 
  Слайд 14
  

  Основные свойства ферментов а б v 100 0 c 50

• 
  Слайд 15
  

  Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рн рн V

• 
  Слайд 16
  

  Оптимальные значения рН для некоторых ферментов Фермент рн Фермент рн Пепсин 1,5 – 2,5 Каталаза 6,8 – 7,0 Катепсин 4,5 – 5,0 Уреаза 7,0 – 7,2 Амилаза из солода 4,9 – 5,2 Липаза панкреатическая 7,0 – 8,5 Сахараза кишечная 5,8 – 6,2 Трипсин 7, - 8,5 Амилаза слюны 6,8 – 7,0 Аргиназа 9,5 – 10,0

• 
  Слайд 17
  

  Торможение активности СДГ малоновой кислотой + + ООС ООС С С Н Н Н Н - 2Н ООС СН СН ООС ; + + ООС ООС СН Блокиро- вание реакции Сукцинат Фумарат Малонат

• 
  Слайд 18
  

  + + Е + Комлекс Е + (неактивный) Е + S ES E P1 P2 Действие конкурентного ингибитора

• 
  Слайд 19
  

  СООН NH2 n - Аминобензойная кислота Сульфаниламид

• 
  Слайд 20
  

  - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 1 2 V max 2 1 0 v V max = v i Km Kmi [ S ] График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора

• 
  Слайд 21
  

  - - - - - - - - - - 1 vmax = 1 vi 1 Km 1 Kmi - 1 v 2 1 [ S ] 1 - График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.

• 
  Слайд 22
  

  - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 0 v Km = Kmi [ S ] - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 1 2 Vmax 1 2 V i 2 1 V max V i График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентных ингибиторов

• 
  Слайд 23
  

  - - - - - - - - - - 1 Km 1 Kmi = 1 v 2 1 [ S ] 1 - 1 Vi 1 vmax График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора