Презентация на тему "Система мембран растительной клетки"

Включить эффекты
1 из 48
Смотреть похожие
Ваша оценка презентации
Оцените презентацию по шкале от 1 до 5 баллов
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
0.0
0 оценок

Рецензии

Добавить свою рецензию

Аннотация к презентации

Посмотреть и скачать бесплатно презентацию по теме "Система мембран растительной клетки". pptCloud.ru — каталог презентаций для детей, школьников (уроков) и студентов.

  • Формат
    pptx (powerpoint)
  • Количество слайдов
    48
  • Слова
    другое
  • Конспект
    Отсутствует

Содержание

  • Система мембран растительной клетки
    Слайд 1

    Система мембран растительной клетки

  • Слайд 2

    Строение мембраны. Белки.

    Интегральные Периферийные «Заякоренные» Липиды : белки : углеводы 40 : 40 : 20 Мембраны соседних клеток образуют непрерывн

  • Слайд 3

    Принцип компартментации. Элементарный компартмент.

    Примитивная прокариотическая клетка представляет собой простейшую однокомпартментную систему. Одна оболочка, одна ДНК, одна цитоплазма – один «котёл»

  • Слайд 4

    Компартменты растительной клетки

    В современной эукариотической клетке компартментов много. Несовместимые процессы можно вести параллельно. Изоляция «опасных производств». Защиты «хрупких процессов».

  • Слайд 5

    Как сейчас представляют ЭМС

    The Endoplasmic Reticulum in PlantsDr. JurgenDenecke, University of Leeds, UK

  • Слайд 6

    Гипотеза о возникновении ЭМС от плазмалеммы

    Mark C. Field et al. J Cell Biol 2011;193:963-972 © 2011 Field et al. Как всё это великолепие появилось в эволюции?

  • Слайд 7

    Есть и другие версии…

    Radhey S. Gupta Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998;62:1435-1491 Based on phylogenetic information from indels in different protein sequences, it is hypothesized that all eukaryotesreceived major gene contributions from both an archaebacterium and a gram-negative eubacterium. In this model, the ancestral eukaryotic cell is a chimera that resulted from a unique fusion event between the two separate groups of prokaryotes followed by integration of their genomes.

  • Слайд 8

    Онтогенетическая непрерывность ЭМС

    Плазмалемма Вакуоль (тонопласт)‏ Эндоплазматическийретикулум АппаратГольджи Глиоксисомы Ядернаямембрана Плазмодесмы

  • Слайд 9

    Эндоплазматическая сеть

  • Слайд 10

    Контакты

    ЭПР наиболее тесно взаимосвязан с двумя структурами: ядерной оболочкой и аппаратом Гольджи. Между ЯО и ЭПР замечены многочисленные зоны контакта. Однако недавно такие же зоны контакта были замечены между ЭПР и Гольджи (ранее считалось, что транспорт веществ между ними возможен только путём упаковки в везикулы).

  • Слайд 11

    Два пути для белка: цитоплазматический и секреторный

    УArabidopsis thalianaчуть более17% белков имеют сигнальный пептид, и 33%имеют хотя бы один трансмембранный домен, а значит, вероятно, ассоциированы с ЭПР и другими компонентами секреторного пути.

  • Слайд 12

    Шероховатый ЭПР – добро пожаловать на секреторный путь!

    Около 13 миллионов рибосом «украшают» поверхность ЭПР. Все рибосомы одинаковы (цитоплазматические и ЭПР). Прикрепится она или нет, зависит от сигнальной последовательности мРНК (N – концевой лидерный пептид). Перенос полипептида происходит котрансляционно. Затем происходит сворачивание белка. Финальный этап – проверка белка: хорошо ли он собран? Alessandro Vitale, and JürgenDenecke Plant Cell 1999;11:615-628

  • Слайд 13

    Котрансляционный перенос

    Alessandro Vitale, and JürgenDenecke Plant Cell 1999;11:615-628 ©1999 by American Society of Plant Biologists Ранее считалось, что транслокация происходит через липидный бислой. Сейчас понятно, что в этом процессе участвует специальный поровый комплекс – пора транслокона. Он избирателен, т.е. не пропускает вещества в закрытом состоянии. При открывании его диаметр увеличивается в 4 раза. lumenal binding protein (BiP) закрывает пору с люменальной стороны. Когда он занят транслокацией белка, пору прикрывает рибосома.

  • Слайд 14

    Откуда рибосома узнает?

    SRP связывается с сигнальным пептидом и накладывает «заклятие» на трансляцию, чтобы возобновилась после прикрепления к транслокону. После связывания SRP с рецептором и гидролиза ГТФ транслокон открывается, а сигнальный пептид отрезается в люмене SP (signal peptidase). SRP – signal recognition particle (рибонуклеопротеин)

  • Слайд 15

    А если белок мембранный?

    Для мембранных белков схема чуть сложнее. Они также встраиваются в мембрану котрансляционно благодаря специальным последовательностям.

  • Слайд 16

    Сворачивание белков

    Фолдинг белков происходит не самопроизвольно, а с участием шаперонов. Шапероны ЭПР – ретикулоплазмины. Правильный фолдинг имеет большое значение, потому что неправильно свернутые белки формируют агрегаты, слипаясь гидрофобными частями, и могут повредить компартмент. Шапероны не ускоряют фолдинг, а лишь стабилизируют правильную конформацию. Возможна корректировка неправильной конформации.

  • Слайд 17

    Шапероны и фолдины

    BiP (binding protein), GRP94 (эндоплазмин), GRP78 (glucose-regulated protein 78), калнексин, калретикулини PDI (protein disulfide isomerase). Первые два имеют гомологи в цитозоле, остальные уникальны для ЭПР. Некоторые шапероны работают в ЭПР конститутивно, а другие индуцируются тепловым шоком. При этом все семейства называются очень похоже: Нeat shock protein (HSP)70,90, и т.п. Plant Signal Behav. 2011 Feb; 6(2): 232–236

  • Слайд 18

    Как Вы себя чувствуете в ЭПР?

    В люмене ЭПР рН близок к нейтральному, в этом смысле он похож на цитозоль. Однако, в люмене царит окисление: отношение окисленного глутатиона к восстановленному там высоко, что способствует формированию дисульфидных связей. Правильно их выстраивать помогает PDI (proteindisulfideisomerase). Также в люмене много АТФ: сворачивание требует энергии. BiP является АТФазой.

  • Слайд 19

    Гликозилирование белков в ЭПР

    Многие секреторные белки N-гликозилированы по остаткуAsnв составе трипептидной последовательности Asn-X-Ser/Thr, где X любая кислота, кроме пролина. N-гликозилирование заключается в связывании с разветвленным олигосахаридом Glc3Man9GlcNAc2. Мультисубъединичный фермент олигосахарил-трансфераза, который активен на люменальной стороне поры транслокона, переносит олигосахарид с липида, сидящего в мембране. Более распространено котрянсляционноегликозилирование, однако может быть и посттрансляционное.

  • Слайд 20

    Резюме. Так рождаются белки.

    Jian-Xiang Liu, and Stephen H. Howell Plant Cell 2010;22:2930-2942 ©2010 by American Society of Plant Biologists Калнексин/ Калретикулин – лектиновая система «поддержки» нормальных структур. Она ориентируется по глюкозным остаткам. Если их убрали – значит, белок готов. ER degradation-enhancing α-mannosidase-like protein Endoplasmic-reticulum-associated protein degradation

  • Слайд 21

    Функции ЭПР в процессинге белков

    Модификацияопределенныхаминокислот, например, превращениепролина в гидроксипролин. N-гликозилирование и отщеплениеглюкозы уN-связанныхгликанов. Образованиеправильных S-S связей (глутатиони дисульфидизомераза). Правильноесворачиваниебелковоймолекулы (шапероны, например, пептидилпролилизомераза и BiP). Сборкаолигомерныхкомплексов. Деградациянеправильныхбелковилиихтранспортдляразрушения в цитозоль.

  • Слайд 22

    Куда дальше?

    Alessandro Vitale, and JürgenDenecke Plant Cell 1999;11:615-628 ©1999 by American Society of Plant Biologists Антероградный транспорт: ЭПР – Гольджи – плазмалемма/вакуоль. Необходим для поставки белков в стенку и обновления пула мембранных белков. Возможен транспорт ЭПР – вакуоль в обход Гольджи. Ретроградный транспорт в обратном направлении обеспечивает рециклирование мембран и эндоцитоз. Люмен ЭПР, Гольджи и вакуоли топологически эквивалентен межкдеточному пространству.

  • Слайд 23

    Экспорт

    Alessandro Vitale, and JürgenDenecke Plant Cell 1999;11:615-628 ©1999 by American Society of Plant Biologists Рассматривается две модели: активный отбор и случайное попадание. Активные отбор подразумевает, что есть сигнал экспорта и рецептор, а белки ЭПР не попадают в Гольджи. Случайное попадание подразумевает, что белки пакуются в везикулы по умолчанию, а ЭПР-резиденты затем возвращаются ретроградно.

  • Слайд 24

    Куда могут идти везикулы?

    The Endoplasmic Reticulum in PlantsDr. JurgenDenecke, University of Leeds, UK Два типа везикул было обнаружено в ЭПР: большие и малые. Они путешестуют по разным маршрутам.

  • Слайд 25

    Возврат ЭПР-резидентов

    Был обнаружен рецептор, который опознает ЭПР-резидентные белки на входе в Гольджи - ERD2 (ER-retention defective). Он помогает возвращать такие белки, как BiP, попавшие в везикулы, обратно в ЭПР, узнавая их сигнальную последовательность. Вместе с BiP в ЭПР возвращаются и дефектные белки, которые неправильно свернулись. Однако, пока неизвестно, каким образом он сам возвращается в Гольджи.

  • Слайд 26

    Запасные белки: где их хранят?

    Запасные белки могут храниться в двух компартментах:белковых вакуолях (PSVs) в терминально дифференцированных клетках зародыша или эндосперма и в белковых тельцах (PBs), которые собираются непосредственно в ЭПР. Запасные белки формируют димеры, тримеры и тетрамеры сразу после трансляции в люмене ЭПР. Запасные белки бобовых – глобулины – растворимые белки, в т.ч. в олигомерной форме. Они отправляются в PSVs Запасные белки злаков – проламины – формируют большие агрегаты. У кукурузы и риса они так и остаются в ЭПР, у пшеницы и отпочковываются, упакованные в мембрану ЭПР, формируя PBs.

  • Слайд 27

    Как это выглядит?

    Eliot M. Herman, and Brian A. Larkins Plant Cell 1999;11:601-613 ©1999 by American Society of Plant Biologists Плотные везикулы (DV) отпочковываются от Гольджи и сливаются с PSV На концах ЭПР формируются PB.

  • Слайд 28

    Проламины

    Проламины – запасные белки у злаков. Они гидрофобны. Богаты пролином и глутамином (30-70%): повторяющиеся гидрофобные последовательности из 20 аминокислот Однако, агрегация обусловлена не только неспецифическими гидрофобными взаимодействиями (модель «ЭПР-сосиска»), а специфическими взаимодействиями между серо-богатыми и серо-бедными проламинами.

  • Слайд 29

    Пример: эндосперм кукурузы

    PBs формируются в люмене ЭПР и содержат 4 различных проламина: α-, β-, γ-, и ∂-зеины. PBs наименьшего диаметра содержат β- и γ-зеины, богатые цистеином и сшитые дисульфидными мостиками. α- и ∂-зеины, внедряясь в их компанию,расширяют PB до больших сферических структур, которые достигают от 1 до 2 μm в диаметре.

  • Слайд 30

    Транспорт белков в PSV

    Eliot M. Herman, and Brian A. Larkins Plant Cell 1999;11:601-613 ©1999 by American Society of Plant Biologists PB могут оставаться связанными с ЭПР, могут жить своей жизнью, а могут скапливаться в PSV, оказываясь там путём автофагии (у пшеницы). Лишние мембраны затем могут растворяться с помощью ферментов вакуоли, и проламиновые комплексы оказываются непосредственно в вакуоли. Другие запасные белки оказываются в вакуоли из комплекса Гольджи, поскольку нуждаются в дополнительной модификации.

  • Слайд 31

    Вакуолярныекомпартменты

    В молодых клетках две группы вакуолярных белков локализованы в разных компартментах: 1. запасной, 2. литический. В большой вакуоли оба компартмента объединяются. Nadine Paris, C.Michael Stanley, Russell L Jones, John C Rogers Plant Cells Contain Two Functionally Distinct Vacuolar Compartments Сell, Volume 85, Issue 4, 1996, 563–572

  • Слайд 32
  • Слайд 33

    Функции аппарата Гольджи?

    Биохимическая модификация белка. «Дозревание» белков, предназначенных для секреторного пути Биосинтез полисахаридов матрикса клеточной стенки Секреторный путь транспорта. Везикулярный транспорт. Рециклирование клеточных мембран.

  • Слайд 34

    Полярность аппарата Гольджи

    транс-Гольджи сеть транс цис

  • Слайд 35
  • Слайд 36

    Аппарат Гольджи в виде схемы

    цис транс

  • Слайд 37

    Гипотезы о природе транспорта материала через ап.Гольджи

    а) челночный транспорт б) перемещение цистерн

  • Слайд 38

    Функции аппарата Гольджи в процессинге белков

    Сложныемодификации N-связанныхгликанов. О-гликозилированиесерина, треонинаи гидроксипролина в составе белковой молекулы.

  • Слайд 39

    Маннозидаза I отщепление 4 молекул маннозы GlcNAc-трансфераза I присоединяет N-ацетилглюкозамин к одной из оставшихся молекул маннозы; Маннозидаза IIотщепляет еще два маннозных остатка; Присоединение фукозы, ксилозы и второй молекулыацетилглюкозамина GlcNAc-трансферазой II

  • Слайд 40

    Фракция 3 (наименее плотная): содержит ферменты присоединения двух молекул фукозы и двух молекул галактозы; два N-ацетилгюкозамина удаляются

  • Слайд 41

    Сравнение биохимической модификация углеводной части белков у растений и животных

  • Слайд 42

    Биосинтез полисахаридов КС: гликанов и пектиновых в-в

  • Слайд 43

    Актиномиозиновая система клетки обеспечивает движение стопок Гольджи в клетке по принципу «остановились – пошли». Перемещение стопок Гольджи связано с функционированием секреторного пути транспорта везикул.

  • Слайд 44

    Образование вакуолей

    Семь основных путей используются при формировании вакуолей. 1: ранний секреторный путь: от ЭПР до транс-Гольджи 2: Сортировка vacuolar белков в транс-Гольджи сети (TGN) дляпревакуолярного компартмента (PVC) и доставка через ранний секреторный путь. 3: транспорт от превакуолярного компартмента PVC до вакуоличерез поздний секреторный путь 4: транспорт от раннего секреторного пути (ЭПР - Гольджи) к вакуоличерез альтернативный маршрут с возможным дополнительным обеспечением материалом от Golgi (обозначенный Звездочкой). 5: эндоцитозотповерхностиклетки к вакуоличерезэндосомы 6: аутофагияцитоплазмы 7: транспорт ионов и растворов через тонопласт. 8: расширение полостей гладкого ЭПР 8

  • Слайд 45

    Вакуоль – конечный пункт секреторного пути

    Транспорт оптически плотных везикул: ЭПР------зап.В Формирование белок запасающих вакуолей Клатриновые везикулы : ----- литические вакуоли литические Запасные

  • Слайд 46

    Функции вакуоли

    поддержание тургора гомеостатирование цитоплазмы запасание продуктов метаболизма изолирование ксенобиотиков разложение компонентов цитоплазмы защита от патогенов и травоядных пигментация

  • Слайд 47

    Функции вакуоли во многом определяются транспортными свойствами тонопласта

    Пирофосфатаза Аквапорины Н-АТФ-аза V-типа АВС-транспортеры Каналы Транспортеры Транспортеры

  • Слайд 48

    http://www.plantcell.org/content/early/2015/03/27/tpc.114.135731.short?rss=1 Три по кинезинам http://www.nature.com/articles/nplants201587 http://www.cell.com/molecular-plant/abstract/S1674-2052(15)00091-X http://www.plantphysiol.org/content/early/2015/02/02/pp.114.251462 Обзор по виллинам http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/jipb.12293/pdf Обзор по экстенсинам http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1369526615000655

Посмотреть все слайды

Предложить улучшение Сообщить об ошибке