Презентация на тему "Белки: состав и строение"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Белки: состав и строение

• 
  Слайд 2
  
• 
  Слайд 3

  Белки

  Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36 тыс., гемоглобина — 152 тыс., миозина (одного из белков мышц) — 500 . Дтыс.ля сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

• 
  Слайд 4
  

  • Белки - (протеины, полипептиды) - высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.
  • Белки - гетерополимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты.
  • В состав белков входят: С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
• 
  Слайд 5

  Классификация белков

• 
  Слайд 6

  Состав белков

  Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — полярные соединения, содержащие аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH), обеспечивающую свойства кислоты .

• 
  Слайд 7
  

  • В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26.
  • Причем 6 из 26 аминокислот являются нестандартными. Они образуются в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков считают лишь 20 аминокислот.
• 
  Слайд 8
  

  В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают:

  • полноценными – белки, содержащие весь набор аминокислот (20 разных аминокислот);
  • неполноценными – белки, в составе которых какие-то аминокислоты отсутствуют.

  Аминокислоты:

  • Заменимые - синтезируются в организме
  • Незаменимые - в организме не синтезируются
• 
  Слайд 9
  

  Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя полипептидную цепь. Пептидная связь – ковалентная связь, образующаяся между азотом аминогруппы одной аминокислоты и углеродом карбоксильной группы другой аминокислоты.

• 
  Слайд 10

  Структура молекулы белка

  • Первичная структура – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
  • Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
• 
  Слайд 11
  

  • В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных комбинаций.
  • Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислот.
• 
  Слайд 12
  

  • Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
  • Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.
• 
  Слайд 13
  

  • Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка.
  • Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структурыбелковой молекулы.
• 
  Слайд 14
  

  • Вторичная структура.
  • Основным вариантом вторичной структуры является -спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.
• 
  Слайд 15
  

  Третичная структура – глобула, возникающая в результате возникновения химических связей: водородных, ионных, дисульфидныхи установления гидрофильно-гидрофобных взаимодействий.

• 
  Слайд 16

  Структура белковой молекулы

  • Четвертичная структура.
  • Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
  • Глобулы удерживаются вместе благодаря ионным, гидрофильно-гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.
• 
  Слайд 17
  

  • Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.
  • Он образован двумя субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя \субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.