Презентация на тему "Белки – основа органической жизни" 10 класс

Содержание

• 
  Слайд 1
  
• 
  Слайд 2
  

  СООТНЕСИТЕ: Формулы: I) СН3 – СН2 – NH – CH II) C6H5 – NH2 III) CH3 – CH2 – NH2 Тип амина: 1)первичный 2)вторичный 3)третичный Название: а) анилин б) метилэтиланин в)диметилизопропиламин г) этиламин

• 
  Слайд 3
  

  В молекуле амина влияние радикала С6Н5 на группу NH2 проявляется в том, что: 1. повышается электронная плотность на атоме азота 2. усиливаются основные свойства 3. свойства вещества, как основания ослабевает 4. заметных изменений в свойствах вещества не наблюдается. При взаимодействии, с каким веществом диэтиламин образует соль? 1. NaOH 2. HCl 3. H2O 4. CH3 – NH2 Осадок белого цвета образуется при взаимодействии анилина с раствором: 1. серной кислоты 2. брома 3. гидроксида калия 4. уксусной кислоты

• 
  Слайд 4

  Тема урока: Белки – основа органической жизни.

  «Жизнь есть способ существования белковых тел…» (Ф.Энгельс)

• 
  Слайд 5
  

  Содержание белка в некоторых тканях(после обезвоживания органа): Мышцы – 80%; Почки – 72%; Кожа – 63%; Печень – 57%; Мозг – 45%; Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%; Семена растений – 10 – 15 %; Стебли, корни, листья – 3% - 5% Плоды – 1-2%

• 
  Слайд 6
  

  В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe. Массовая доля элементов: С – 50% - 55%; О – 19% - 24%; Н – 6,5% - 7,3%; N – 15% – 19%; S – 0,3% - 2,5%; P – 0,1% - 2% Химический состав

• 
  Слайд 7
  

  Белки– высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. В природе существует около 100 α-аминокислот, в организме встречается 25 в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций.

• 
  Слайд 8

  Аминокислоты

  Основными структурными компонентами белков являются аминокислоты. Аминокислоты –органические соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным радикалом. NH2 – CH – COOH R Общая формула

• 
  Слайд 9
  
• 
  Слайд 10
  

  АМИНОКИСЛОТЫ Заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме 2. Незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, тиреонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

• 
  Слайд 11

  Образование пептидной связи

  NH2 – CH2 – COOH+NH2 – CH2 – COOH= NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH+H2O Связь – CO – NH –, соединяющая отдельные аминокислоты в пептид, называется пептидной. Аминокислоты могут реагировать друг с другом: карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи и молекулы воды.

• 
  Слайд 12
  

  Способы получения аминокислот промышленный гидролиз белков уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота 1. СН3-СООН + Сl2→ СН2-СООН | Cl 2. СН2-СООН + NH3→ СН2-СООН || СlNH2

• 
  Слайд 13

  Свойства аминокислот:

  С кислотами NH2 – CH2 – COOH + НСl → [NH3 – CH2 – COOH] Сl как основание С основаниями NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O как кислота Вывод : АМИНОКИСЛОТЫ - органические амфотерные соединения

• 
  Слайд 14
  

  Состав и классификация белков Протеины - состоят только из аминокислот. Протеиды –содержат небелковую часть. Сложные белки (могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды). Полноценные – содержат весь набор аминокислот. Неполноценные – какие -то аминокислоты в них отсутствуют.

• 
  Слайд 15
  

  СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ1. Первичная2. Вторичная3. Третичная4. Четвертичная

• 
  Слайд 16
  

  Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• 
  Слайд 17
  

  Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними витками или звеньями. α -спираль β – спираль

• 
  Слайд 18
  

  Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль. Образуется за счет гидрофобных связей между радикалами аминокислот вторичной структуры Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

• 
  Слайд 19
  

  Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей. Классический пример: гемоглобин, хлорофилл. В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.

• 
  Слайд 20

  Свойства белков

  Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде в зависимости от их состава и структуры.

• 
  Слайд 21
  

  Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы

• 
  Слайд 22
  

  При обработке хлоридом натрия белки высаливаются из раствора. Этот процесс обратим.

• 
  Слайд 23
  

  Кислоты, щелочи и высокая температура разрушают структуру белков и приводят к их денатурации. Белки также денатурируютпод действием спирта и тяжелых металлов. Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

• 
  Слайд 24
  

  Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте. (Ксантопротеиновая реакция)

• 
  Слайд 25

  Свойства белков.

  Налейте в пробирку 2 мл яичного белка . Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора сульфата меди (II). (Биуретовая реакция)

• 
  Слайд 26
  

  Функции белков Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная –белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая –1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель

• 
  Слайд 27
  

  ВЫВОДЫ: белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров – аминокислот. аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи. аминокислоты - заменимые и незаменимые. белки могут быть простыми и сложным. четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная). денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка. ренатурация - процесс восстановления структуры белка.