Презентация на тему "Состав и строение белков"

Содержание

• 
  Слайд 1

  Состав и строение белков

  Ф. Энгельса: «Жизнь есть способ существования белковых тел, и этот способ существования состоит по своему существу в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел».

• 
  Слайд 2

  Таблица

• 
  Слайд 3

  Молекула белка

  Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой

  Сравните:

  • молекулярная масса спирта – 46
  • уксусной кислоты – 60
  • альбумина (одного из белков яйца) – 36000
  • гемоглобина – 152000
  • миозина (белок мышц) – 500000
• 
  Слайд 4
  

  • В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки.
  • В организме человека более 5 мил. белков
  • В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
  • Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение
• 
  Слайд 5

  Химический состав

  • В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe.
  • Железо в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока….

  Массовая доля элементов:

  • С – 50% - 55%;
  • О – 19% - 24%;
  • Н – 6,5% - 7,3%;
  • N – 15% – 19%;
  • S – 0,3% - 2,5%;
  • P – 0,1% - 2%
• 
  Слайд 6

  Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа)

  • Мышцы – 80%;
  • Почки – 72%;
  • Кожа – 63%;
  • Печень – 57%;
  • Мозг – 45%;
  • Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;
  • Семена растений – 10 – 15 %;
  • Стебли, корни, листья – 3% - 5%
  • Плоды – 1-2%
• 
  Слайд 7

  ​Белки

  • белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты
  • в природе существует около 100 α-аминокислот, в организме встречается 25
  • в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
  • заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
  • незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)
• 
  Слайд 8
  
• 
  Слайд 9

  Общая формула аминокислот

  • H R1O NH2 – аминогруппа
  • N – C – CR – радикал
  • H H OHCOOH – карбоксильная группа
  • Аминокислоты являются амфотерными соединениями (в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований)

• 
  Слайд 10
  

  • Аланин
  • Цистеин
  • 2-амино-3-тио-пропановая кислота
• 
  Слайд 11
  

  • Глицин
  • Тирозин (тир)
  • 2- амино-3-фенил-пропановая кислота
• 
  Слайд 12

  Как связаны аминокислоты

  • O H
  • – С – N –
  • Пептидная связь (амидная)
• 
  Слайд 13

  Образование дипептида

  При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и образуется пептидная связь.

• 
  Слайд 14

  Глицил-аланил-серил-цистеин

• 
  Слайд 15

  Уровни организации белка

  • Размер каждой аминокислоты около 0,3 нм,
  • Белок, состоящий из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить
  • Размеры молекул белков гораздо меньше
  • Макромолекулы белков имеют форму компактных шариков (глобул) или вытянутых структур (фибрилл)
  • Полипептидная цепь каким-то образом сплетена, образуя клубок или пучок нитей
  • Она свёртывается упорядоченно, для каждого белка определённым образом
• 
  Слайд 16

  Первичная структура

  Первичная структура – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками.

  Доказательства:

  1. Небольшое число амино- и карбоксильных групп
  2. Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия) расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).
• 
  Слайд 17

  Вторичнаяструктура

  Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями, каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.

• 
  Слайд 18
  

  С полным основанием можно утверждать, что белки – самые важные из всех веществ, входящих в состав организмов животных и растений. (Л. Полинг)

• 
  Слайд 19

  Третичная структура

  • В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам.
  • За счёт которых образуются дисульфидные мостики,
  • сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи.
  • Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы
• 
  Слайд 20

  Четвертичная структура

  • Четвертичная структура – это объединение нескольких глобул или фибрилл в одно целое.
  • Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
  • В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.
• 
  Слайд 21

  Свойства белков

  • Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура менее прочна
  • Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией.
  • Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.
• 
  Слайд 22
  

  • альбумин - (яичный белок)
  • кератин - (рога, шерсть)
  • коллаген - (кожа)
  • гемоглобин - (кровь)
  • фибрин, фибриноген - (кровь)
  • пепсин - (желудочный сок)
  • трипсин - (поджелудочный сок)
  • миозин - (мышцы)
  • глобулин - (вакцина)
  • родопсин - (зрительный пурпур)
  • лиозин - (слюна)
  • инсулин - (поджелудочная железа)
• 
  Слайд 23

  Итоги

  • Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются - аминокислоты.
  • Известно много аминокислот, но в качестве мономеров любых природных белков известно только 20 аминокислот. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот.
  • Белки -природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный –простые белки) или протеидами (сложные белки).
• 
  Слайд 24
  

  • Итак: белки это - макромолекулы, биополимеры, полипептиды. Белки - это самые сложные молекулы.
  • Различают 4 уровня структурной организации молекулы белков:
  • Первичная – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками.
  • Вторичная – спираль, поддерживается водородными связями
  • Третичная – глобула, способ укладки спиральных структур в глобулярных белках.
  • Четвертичная – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое.
  • Свойства белков:
  • Денатурация - нарушение естественной, уникальной структуры белковой молекулы.
  • Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.
• 
  Слайд 25
  

  Д. з.: §1.4, прочитать, ответить на вопр. в конце §; графу «Узнал» выучить.